BASE MOLECULAR Y FISICO-QUÍMICA DE LA VIDA

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1 BASE MOLECULAR Y FISICO-QUÍMICA DE LA VIDA
Enlaces químicos Bioelementos Biomoléculas inorgánicas: agua y sales minerales. Biomoléculas orgánicas : glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucléicos. El agua: características y estructura. Funciones en los seres vivos. Sales minerales: precipitadas y disueltas. Disoluciones acuosas: Disoluciones verdaderas y propiedades. Disoluciones coloidales y propiedades.

2 Enlaces químicos En la materia viva los principales enlaces son:
Enlace iónico Enlace covalente Enlaces intermoleculares. Enlace iónico: se establece entre dos elementos cuando uno cede un electrón para alcanzar la estructura de gas noble y otro la acepta. Se da entre elementos muy electronegativos y electropositivos. Enlace covalente: Se forma cuando dos átomos comparten electrones. Es un enlace fuerte. Si los átomos tienen una electronegatividad similar dan lugar a moléculas apolares. N2, O2, CH4. Si unos átomos atraen más hacia si los electrones se forman moléculas dipolares con un polo positivo y otro negativo, es decir dipolos moleculares, H2O, NH3, SH2

3 Enlaces intermoleculares.
Son enlaces entre moléculas: Enlaces de hidrógeno Fuerzas de Vander Waals Interacciones hidrofóbicas. Enlaces de hidrógeno: Se forman entre un átomo de hidrógeno y otro átomo electronegativo, estableciéndose fuerzas débiles de atracción entre ellos . Lo presentan el NH3, H2O…En el agua la gran electronegatividad del oxígeno hace que las cargas del dipolo sean muy altas. El oxígeno atrae hacia sí, sin llevarse del todo los electrones del hidrógeno, formándose un dipolo. Son responsables de la conformación tridimensional de proteínas y ácidos nucleicos, así como de las propiedades del agua. Enlace de Vander Waals: son fuerzas muy débiles, que actúan al aproximarse moléculas separadas debido a sus cargas eléctricas fluctuantes. Cuanto más grande sea una molécula más fuerza puede alcanzar ese enlace, ya que hay más posibles puntos de atracción y las capas electrónicas se deforman más fácilmente. Se puede dar entre moléculas apolares y polares. Son responsables de la unión enzima- sustrato y antígeno- anticuerpo. Interacciones hidrofóbicas: Se forman entre grupos hidrofóbicos o apolares que presentan una fobia al agua, de modo que al aproximarse excluyen el agua que existía entre ellas alcanzándose una situación más estable. Se da en algunas proteínas y ácidos nucleicos.

4 Mg, Ca, K, Na, Cl, Cu, Mn, Fe . F, I, Li , Co, Si Zn,
BIOELEMENTOS BIOELEMENTOS SECUNDARIOS BIOELEMENTOS PRIMARIOS Indispensables Constituyen los componentes esenciales Mg, Ca, K, Na, Cl, Cu, Mn, Fe . F, I, Li , Co, Si Zn, C, N, H, O ,S, P Variables Br, Pb, Al, Ti, B 96.5%

5 C H N P S K Na Cl Mg Fe Zn Si Mn I F Cu Co
65,00 PRIMARIOS C 18,00 H 10,00 N 3,00 P 1,10 S 0,25 Ca 1,90 SECUNDARIOS K 0,35 Na 0,15 Cl Mg 0,05 Fe 0,01 OLIGOELEMENTOS Zn Si Mn I F Cu Co

6 Los bioelementos C, H, O, N, P, S:
Se encuentran en las capas más externas de la tierra. La mayoría de compuestos químicos formados por estos elementos presentan polaridad y se disuelven fácilmente en el agua , lo que facilita su incorporación y su eliminación. El C y el N presentan la misma afinidad por el oxígeno y el hidrógeno, por lo que pueden pasar con facilidad del estado oxidado al reducido, Esto es de gran importancia en las reacciones de oxidación-reducción que son las bases de las reacciones químicas. El C, H, O,N tienen pesos atómicos bajos, lo que facilita la formación de enlaces covalentes estables y como tienen de 4 a 6 electrones en el nivel más externo, presentan variabilidad de valencias y pueden formar con facilidad enlaces covalentes sencillos, dobles y triples, entre ellos , dando lugar a gran cantidad de grupos funcionales, Los enlaces C-C son estables y forman largas cadenas carbonadas, lineales, ramificadas.

7 BIOELEMENTOS PRIMARIOS
C Forma distintos enlaces covalentes con otros C, O, H y N, da lugar a multitud de moléculas orgánicas distintas y a distintos grupos funcionales por combinación de éstos. O Como es muy electronegativo atrae hacia si el electrón del H y forma distintos grupos funcionales.Como es muy electronegativo quita electrones a otros compuestos oxidándolos, esto conlleva rotura de enlaces y obtención de energía.La reacción de los compuestos de carbono con el óxígeno es la forma más eficaz de obtener energía. N Forma simples y dobles enlaces con el C. En proteínas, a. Nucleicos y en los productos de excreción. H Imprescindible para formar la materia orgánica. El único electrón que tiene le permite formar enlaces con cualquiera de los otros bioelementos primarios. S Se encuentra en forma de radical -SH. en algunos aminoácidos (cisteína y metionina) , presentes en todas las proteínas. También en algunas sustancias como el Coenzima A. Forma puentes disulfuro. P Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucléicos. Forman parte de coenzimas y otras moléculas como fosfolípidos, sustancias fundamentales de las membranas celulares. Forma enlaces ricos en energía (ATP) y sales minerales abundantes en los seres vivos.

8 BIOELEMENTOS SECUNDARIOS
Mg Forma parte de la molécula de clorofila, y en forma iónica actúa como catalizador, junto con las enzimas , en muchas reacciones químicas del organismo. Duplicación del ADN y síntesis ARN. Ca Forma parte de los carbonatos de calcio de estructuras esqueléticas. En forma iónica interviene en la contracción muscular, coagulación sanguínea y transmisión del impulso nervioso, permeabilidad de membranas celulares. Na Catión abundante en el medio extracelular; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular. Funcionamiento de la membrana celular (mantiene el equilibrio de cargas eléctricas ) y mantiene el grado de salinidad dentro de las células. K Catión más abundante en el interior de las células; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular Cl Anión más frecuente; necesario para mantener el equilibrio de cargas eléctricas a un lado y otro de la membrana y la salinidad dentro de las células.

9 En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas. Mn
OLIGOELEMENTOS Fe Forma parte de citocromos que intervienen en la respiración celular, y forma parte de la composición de la hemoglobina y la mioglobina que intervienen en el transporte de oxígeno. Cu En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas. Mn Interviene en la fotolisis del agua , durante el proceso de fotosíntesis en las plantas. Catalizador también en reacciones metabólicas. I Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo F Forma parte del esmalte dentario y de los huesos. Co Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina . Si Caparazones de diatomeas, endurece tejidos vegetales como en las gramíneas. Zn Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo. La insulina forma un complejo con el zinc que mejora la solubilidad de esta hormona en las células pancreáticas. Li Actúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular. En dosis adecuada puede prevenir estados de depresiones.

10 Biomoléculas Átomos de los bioelementos Unidos por enlace covalente
Moléculas compuestas Moléculas simples: O2 y N2 Unidos por enlace iónico Unidos por enlace covalente Principios inmediatos no exclusivos de la materia viva. Inorgánicas Principios inmediatos exclusivos de la materia viva. Orgánicas Sales minerales Agua Glúcidos Lípidos Proteínas Ac nucléicos

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12 Funciones de las biomoléculas:
Estructural Energética Biocatalizadora

13 Molécula de agua. Sustancia más abundante de la materia viva.
Se encuentra en la materia viva de tres formas: Agua circulante: la sangre. Agua intersticial: entre las células Agua intracelular: dentro de las células. En el ser humano el agua circulante representa el 8% de su masa, el agua intersticial el 15% y el intracelular el 40%.

14 Características de la molécula de agua
- Aunque es eléctricamente neutra, la molécula de agua tiene carácter polar debido a un exceso de carga negativa sobre el átomo de oxígeno. O  = densidad de carga H Enlace covalente + Debido a su polaridad, las moléculas de agua establecen enlaces de hidrógeno entre ellas. + + - Enlaces de hidrógeno

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17 Elevada cohesión molecular
Propiedades del agua Da volumen a las células. Turgencia en las plantas. Esqueleto hidrostático. Deformaciones citoplasmáticas. Amortiguación en articulaciones. Elevada cohesión molecular

18 Propiedades del agua Fuerzas de adhesión Elevada tensión superficial
Vidrio Capilar de vidrio Desplazamiento de algunos organismos sobre el agua. Elevada fuerza de adhesión Ascensión de la savia bruta por capilaridad. Moléculas de agua Elevado calor específico Función termorreguladora. Densidad máxima a 4 °C Las fuerzas de adhesión entre las moléculas de agua y el vidrio, son mayores que las de las moléculas de agua entre sí. Por esto el líquido asciende por las paredes del capilar. Permite la vida bajo el hielo.

19 Propiedades del agua Elevado calor de vaporización
Al evaporarse, absorbe calor del organismo. Cristal de NaCl Iones solvatados Elevada capacidad disolvente Se disuelven bien compuestos iónicos Se disuelven bien sustancias polares No se disuelven moléculas apolares Na+ Cl - Bajo grado de ionización Molécula de agua Las disoluciones acuosas pueden tener distintos grados de pH.

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25 Ionización del agua

26 PH

27 Funciones del agua: Función disolvente: las sales minerales y las sustancias polares se disuelven muy bien en el agua , por eso el agua es el medio en el cual tienen lugar las reacciones biológicas. Función reactivo: el agua intervienen en numerosas reacciones químicas como en la hidrólisis, o en la fotosíntesis. Función transportador: es el medio de transporte de muchas sustancias desde el exterior al interior de los organismos y en el propio organismo. Función estructural: las células que carecen de pared ,mantienen su volumen gracias a la presión que ejerce el agua. Función amortiguadora: los vertebrados tienen bolsas de líquido sinovial en las articulaciones para evitar el rozamiento de los huesos. Función termorreguladora: debido a su elevado calor de vaporización y su elevado calor específico, al evaporarse el agua disminuye la temperatura corporal.

28 Sales minerales precipitadas
La principal función es formar estructuras de protección o sostén. CARBONATO CÁLCICO Caparazones de protozoos marinos. Esqueletos externos y conchas. Espinas. Huesos, dientes y otolitos. SILICATOS FOSFATO CÁLCICO Matriz mineral de los tejidos óseos. Estructuras de sostén de algunos vegetales. Caparazones de protección. Espículas.

29 Sales minerales disueltas y asociadas a otras moléculas.
IONES ASOCIADOS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS FUNCIONES ESPECÍFICAS DE ALGUNAS SALES MINERALES HIERRO Hemoglobina SODIO Transmisión del impulso nervioso MAGNESIO Clorofila POTASIO FOSFATO Ácidos nucleicos, fosfolípidos, ATP CLORO COBALTO Vitamina B12 CALCIO Contracción muscular y coagulación sanguínea IODO Hormonas tiroideas Cofactor enzimático, modulador en la neurotransmisión AZUFRE Cisteína y metionina (aminoácidos) CINC MANGANESO Fotosíntesis (fotólisis del agua) FUNCIONES GENERALES Mantener el grado de salinidad en los organismos y ayudan a mantener el PH. Regular la actividad enzimática. Regular la presión osmótica y el volumen celular. Generar potenciales eléctricos. Funciones antagónicas, K y Ca.

30 Disoluciones y dispersiones coloidales
El estudio de las disoluciones es fundamental para comprender la mayor parte de los procesos biológicos que ocurren en el interior de los seres vivos. Los fluidos presentes en los seres vivos constan de una fase dispersante ( agua ) y una fase dispersa o soluto formada por partículas de diferentes tamaños. Según el tamaño de partículas de la fase dispersa se pueden clasificar en Disolución verdadera (tamaño menor de 5nm). Sales cristalizadas, glucosa. Dispersión coloidal (5-200nm). Proteínas nm= milmillonésima parte de un metro

31 Propiedades de las disoluciones verdaderas:
Difusión: es el reparto homogéneo de las partículas de un fluido (gas o líquido) en el seno de otro fluido al ponerlos en contacto.

32 La ósmosis Permite el paso de disolventes pero no de solutos. Membrana semipermeable Membrana semipermeable BAJA CONCENTRACIÓN ALTA CONCENTRACIÓN Medio hipotónico Presión osmótica baja. Medio hipertónico Presión osmótica alta. Medios isotónicos Igual presión osmótica. El disolvente atraviesa la membrana hasta igualar las concentraciones en ambos lados.

33 Las membranas celulares son semipermeables
Ósmosis MEDIO HIPERTÓNICO El agua sale de la célula. PLASMÓLISIS La membrana plasmática se separa de la pared celular Disminuye el volumen celular Aumenta la presión osmótica en el interior MEDIO HIPOTÓNICO El agua entra en la célula. Aumenta el volumen celular Disminuye la presión osmótica en el interior TURGENCIA La célula se hincha hasta el límite de la pared celular

34 Estabilidad del grado de acidez o PH.
El PH del medio interno celular lo mantiene el sistema tampón fosfato. El PH del medio extracelular lo mantiene el sistema tampón bicarbonato. Algunas proteínas pueden actuar también como amortiguadores de los cambios de acidez dentro y fuera de las células.

35 Carácter coloidal de la materia viva
Disolvente o fase dispersante Soluto o fase dispesa DISOLUCIÓN VERDADERA DISPERSIÓN COLOIDAL  < 10-7 cm 10-7<  <2 • cm Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos: Moléculas de soluto ESTADO DE SOL (aspecto líquido) ESTADO DE GEL(aspecto semisólido) Moléculas de fase dispersa liquidas Fase dispersante líquida Fase dispersante fibras entrelazadas que retienen moléculas de líquido.

36 Propiedades de las dispersiones coloidales
Transporte de partículas coloidales debido a la acción de un campo eléctrico a través de un gel. CAPACIDAD DE RESPUESTA A LA ELECTROFORESIS. EFECTO TYNDALL ELEVADA VISCOSIDAD Turbidez al ser iluminadas lateralmente sobre un fondo oscuro. Presentan gran resistencia al movimiento de las moléculas que integran el fluido. MOVIMIENTO BROWNIANO ELEVADA ADSORCIÓN Ayuda a que las partículas coloidales se mantengan suspendidas sin sedimentar. Las partículas coloidales atraen a otras moléculas presentes en las dispersiones. SEDIMENTACIÓN DIÁLISIS Las partículas coloidales pueden sedimentarse mediante ultracentrifugación. Las partículas coloidales pueden separarse según su tamaño mediante una membrana semipermeable.

37 Grupos funcionales de compuestos orgánicos
OH hidroxilo (alcohol) C O carbonilo (cetona) C O H carbonilo (aldehído) C O OH carboxilo (ácido) C O OR éster (éster) NH2 amino (amina) P O ion fosfato (éster fosfórico)

38 GLUCIDOS Concepto Clasificación Monosacáridos: Estructura, función, isomería, monosacáridos de interés biológico, derivados de monosacáridos. Enlace O-glucosídico. Disacáridos. Polisacáridos: Propiedades, estructura,homopolisacáridos y heteropolisacáridos. Glúcidos asociados a otros tipos de moléculas: Heterósidos, proteoglucanos, peptidoglucanos, glucoproteínas , glucolípidos. Funciones de los glúcidos.

39 Clasificación de los glúcidos
OSAS ÓSIDOS formados únicamente por osas formados por osas y otras moléculas orgánicas son MONOSACÁRIDOS HOLÓSIDOS HETERÓSIDOS muchos monosacáridos entre 2 y 10 monosacáridos POLISACÁRIDOS PETIDOGLUCANOS el mismo tipo de monosacárido distintos tipos de monosacárido OLIGOSACÁRIDOS formados por 2 monosacáridos PROTEOGLUCANOS HOMOPOLISACÁRIDOS GLUCOPROTEÍNAS GLUCOLIPIDOS HETEROPOLISACÁRIDOS DISACÁRIDOS

40 CONCEPTO DE GLÚCIDO. Formados por C,H,O Formula general (CH2O)n Todos llevan un grupo carbonilo , sea un grupo aldehído o un grupo cetona. Por eso son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas. MONOSACÁRIDOS. Poseen de 3 a 8 átomos de carbono. Se nombran terminados en osa y con un prefijo que indica el número de átomos de carbono. Tienen un grupo aldehído o un grupo cetona. Propiedades físicas: sólidos cristalinos, color blanco, solubles en agua, sabor dulce. Propiedades químicas: oxidan sus grupos aldehído o cetona a ácidos y los reducen a alcoholes, tienen capacidad para asociarse a grupos NH2 y reaccionan con el licor de Fehling (CuSO4) formando un precipitado rojo ladrillo

41 Triosas gliceraldehído dihidroxiacetona
Intermediarios en metabolismo de glucosa dihidroxiacetona TIENEN CARÁCTER REDUCTOR SEGÚN EL GRUPO FUNCIONAL ALDOSAS (aldehído) CETOSAS (cetona) ALDO+ NÚMERO DE CARBONOS + OSA CETO+ NÚMERO DE CARBONOS + OSA SE NOMBRAN ALDOTRIOSA EJEMPLO CETOTRIOSA

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43 L-gliceraldehído D-gliceraldehído

44 Actividad óptica de los monosacáridos
Capacidad para desviar el plano de polarización de un haz de luz polarizada que atraviesa una disolución. Disolución de monosacárido dextrógiro El plano de polarización gira en sentido de las agujas del reloj Luz no polarizada Luz polarizada Si la rotación se produce en el sentido de las agujas del reloj los monosacáridos son dextrógiros o (+). Si la rotación es contraria a las agujas del reloj, son levógiros o ( - ).

45 Fórmulas lineales (aldosas)
Número de esterioisómeros= 2ⁿ C H O 2 C H O 2 C H 2 O C H O 2 D-ribosa D-arabinosa D-xilosa D-lixosa C H O H C O C H O 2 C H O 2 C H O C H O D-alosa D-altrosa D-glucosa D-manosa D-gulosa D-idosa D-galactosa D-talosa epimeros

46 Fórmulas lineales (cetosas)
H 2 C H O 2 D-ribulosa D-xilulosa O C H 2 O C H 2 O C H 2 C H O 2 C H O 2 C H O 2 C H O C H O D-sicosa D-fructosa D-sorbosa D-tagatosa

47 Ciclación de aldosas H -OH D -glucosa

48 Ciclación de cetosas D -fructosa
Se produce un enlace hemicetal entre el grupo cetona y un grupo alcohol

49 Otras formas de representación
Debido a la presencia de enlaces covalentes sencillos las moléculas no pueden ser planas. 4 6 H OH 5 6 4 3 2 H OH 1 1 5 3 2 Conformación en silla de la  -D - glucosa Conformación en bote de la  -D - glucosa Los carbonos C2, C3, C5 y el oxígeno están en el mismo plano

50 D- GLUCOSA (beta- D- glucopiranosa) L- GLUCOSA (beta- L- glucopiranosa)
(una perspectiva)

51 D- GLUCOSA (beta- D- glucopiranosa) L- GLUCOSA (beta- L- glucopiranosa)
(otra perspectiva)

52 Monosacáridos de importancia biológica (I)
TRIOSAS TETROSAS GLICERALDEHÍDO y DIHIDROXIACETONA ERITROSA Intermediario en procesos de nutrición autótrofa. Intermediarios del metabolismo de la glucosa. PENTOSAS RIBOSA XILOSA ARABINOSA RIBULOSA Componente estructural de nucleótidos. Componente de la madera. Presente en la goma arábiga. Intermediario en la fijación de CO2 en autótrofos.

53 Monosacáridos de importancia biológica (II)
HEXOSAS GLUCOSA FRUCTOSA Es muy levógira por lo que se llama levulosa.Se encuentra libre en la fruta y tiene el mismo poder alimenticio que la glucosa , ya que en el hígado se transforma en esta y ralentiza la subida de glucosa en sangre, Diabéticos. Principal nutriente de la respiración celular en animales. GALACTOSA MANOSA Forma parte de la lactosa de la leche. Componente de polisacáridos en vegetales, bacterias, levaduras y hongos.

54 Derivados de monosacáridos (I)
FOSFATOS DE AZÚCARES DESOXIAZÚCARES AZÚCARES ÁCIDOS Ácido D -glucónico  -D -fructosa P  - L - fucosa Ácido D -glucurónico  - D -2 desoxirribosa  -D -glucosa P

55 Derivados de monosacáridos (II)
POLIALCOHOLES AMINOAZÚCARES D - glicerol mio-inositol Ácido -N-acetilneuramínico D - sorbitol Ácido -N-acetilmurámico

56 El enlace O-glucosídico
ENLACE MONOCARBONÍLICO OH HO H2O Enlace (1-4) - O -glucosídico ENLACE DICARBONÍLICO OH HO H2O Enlace (1-2) - O -glucosídico

57 Disacáridos de mayor interés biológico
Sólidos, cristalinos, blancos, dulces y solubles en agua. MALTOSA LACTOSA Se encuentra libre en el grano germinado de cebada y otras semillas. En la industria se obtiene a partir de la hidrólisis del almidón. Se encuentra libre en la leche de los mamíferos.

58 Se encuentra en la caña de azúcar y la remolacha azucarera.
CELOBIOSA SACAROSA Se encuentra en la caña de azúcar y la remolacha azucarera. No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa.

59 Polisacáridos DE RESERVA Proporcionan energía. HOMOPOLISACÁRIDOS
según su composición según su función son Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos. Insípidos e insolubles en agua. ALMIDÓN GLUCÓGENO Enlaces alfa DE RESERVA HOMOPOLISACÁRIDOS Proporcionan energía. Formados por el mismo tipo de monosacárido. CELULOSA ESTRUCTURAL QUITINA Enlaces beta PECTINAS ESTRUCTURAL Proporcionan soporte y protección. AGAR – AGAR HETEROPOLISACÁRIDOS GOMAS Formados por monosacáridos diferentes.

60 Almidón Está formado por una mezcla de amilosa y amilopectina. AMILOSA
Fotografía al MEB de gránulos de almidón. AMILOSA Enlaces  (14) AMILOPECTINA Puntos de ramificación  (16) Amilosa en interior del grano y amilopectina en el exterior Formada por moléculas de  -D-glucosa que adoptan un arrollamiento helicoidal. 6 moléculas de glucosa por vuelta. No está ramificada. Dispersiones coloidales. Con yodo azul oscuro. Formada por moléculas de  -D-glucosa con ramificaciones cada 15 o 30 monosacáridos.Con yodo azul violeta.

61 AMILOSA ALMIDÓN AMILOPECTINA

62 GLUCÓGENO

63 Es un polímero de moléculas de -D-glucosa con enlaces  (1 4).
Celulosa Fotografía al MEB de fibras de celulosa. Es un polímero de moléculas de -D-glucosa con enlaces  (1 4). Microfibrilla Enlaces de hidrógeno intercatenarios Micela Fibra Enlaces de hidrógeno intracatenarios Las fibras forman capas o láminas en dirección alternante, constituyendo el entramado de la pared celular. Los enlaces (1  4) provocan que las moléculas de glucosa giren 180° respecto a sus vecinas.

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66 Heteropolisacáridos: formados por más de un tipo de monosacárido.
Pectina: se encuentra en la pared celular de los vegetales. Abunda en manzana, pera, ciruela. Gran capacidad gelificante que se aprovecha para realizar mermeladas. Agar: se extrae de las algas rojas, se utiliza en microbiología para preparar cultivos. Goma arábiga: sustancia segregada por las plantas que actúa como un exudado protector de heridas y grietas en la corteza, También se utiliza para la fabricación de pinturas y pegamentos.

67 GLÚCIDOS ASOCIADOS A OTROS TIPOS DE MOLÉCULAS.
Heterósidos: unión de un monosacárido o un pequeño oligosacárido con una molécula o grupo de moléculas no glucídicas de bajo peso molecular , por ejemplo los antocianósidos que dan color a las flores., digitalina para el tratamiento de las enfermedades cardiovasculares, algunos antibióticos como la estreptomicina. Proteoglucanos: formadas por una fracción de polisacárido (80%)y una pequeña fracción proteíca (20%). Ejemplos son el ácido hialurónico y los sulfatos de condroitina que forman la matriz extracelular de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. La Heparina se encuentra en la sustancia intercelular sobre todo en hígado y pulmón , tiene función anticoagulante . Peptidoglucanos: constituyen la pared bacteriana. Está formada por la alternancia de N-acetilglucosamina y N-acetil murámico , del N.acetil murámico cuelga una cadena de cuatro aminoacidos que se unen con los que cuelgan del siguiente N-acetil murámico a través de cinco glicinas, formando así una red. Glucoproteínas: formadas por una pequeña fracción glucídica entre un 5 y un 40% y una gran fracción proteíca que se une mediante enlaces covalentes. Ejemplos son, mucinas de secreción como las salivares, protrombina del plasma sanguíneo, inmunoglobulinas, hormonas gonadotrópicas. Glucolípidos: monosacários o disacáridos unidos a lípidos. Generalmente se encuentran en la membrana celular. Ejemplos son, los cerebrósidos, glucolípidos en los que hay una cadena de uno a quince monosacáridos y gangliósidos, glucolípidos en los que hay un monosacárido en el que siempre interviene el ácido siálico.

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70 FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS.
Función energética: glucosa, almidón ,glucógeno. Función estructural: Celulosa, quitina, peptidoglucanos, condroitina, ribosa y desoxirribosa. Otras funciones: Las glucoproteínas y glucolípidos de la membrana contribuyen a la selección de determinadas sustancias que pueden entrar en la célula. Función antibiótico, estreptomicina Función vitamina, vitamina C Función anticoagulante. Heparina Función hormonal, hormonas gonadotrópicas Función defensiva, inmunoglobulinas Función enzimática, ribonucleasa Pueden ser principios activos de plantas medicinales, digitalina glicirrina(expectorante).

71 LÍPIDOS. Concepto Propiedades Clasificación Ácidos grasos Lípidos con ácidos grasos: saponificables Lípidos sin ácidos grasos: insaponificables Funciones.

72 CONCEPTO , PROPIEDADES Y CLASIFICACIÓN.
PROPIEDADES QUÍMICAS PROPIEDADES FÍSICAS Untuosos al tacto. INsolubles en agua. Solubles en disolventes apolares. Constituidos por C, H, O, P, N y S. CLASIFICACIÓN (según su estructura molecular) FUNCIONES BIOLÓGICAS SAPONIFICABLES Estructurales (membranas celulares). Energéticas (triacilglicéridos). Biocatalizadora (Vitamina D y hormonal(esteroides). Protectora : ceras Transportadora, los ácidos y sales biliares que dispersan las grasas facilitando su degradación y posterior absorción intestinal. Grasas o acilglicéridos Ceras Fosfolípidos: fosfoglicéridos y fosfoesfingolípidos Glucoesfingolípidos: cerebrósidos y gangliósidos. INSAPONIFICABLES Terpenos Esteroides Prostaglandinas

73 Ácidos grasos saturados
Formados por una larga cadena hidrocarbonada de un número par de átomos de carbono y un grupo carboxilo en su extremo. No tienen dobles enlaces. Suelen ser sólidos a temperatura ambiente.

74 Ácidos grasos insaturados
18 at de c Y dobles3,6,9 ω 3. Esencial 18 at de C y doble enlace 9-10 ω9 18 at de C y dobles 6 y 9. ω 6. Esencial Tienen uno o más dobles enlaces. Generalmente líquidos a temperatura ambiente. Forman codos donde hay dobles enlaces

75 Propiedades físicas de los ácidos grasos
Punto de fusión:, depende del grado de insaturación y de la longitud de la cadena. Aumenta el punto de fusión si aumenta la longitud de la cadena, más enlaces Vander waals, y disminuye si hay dobles enlaces , los codos acortan la cadena Solubilidad: Son moléculas anfipáticas por tener una zona polar (grupo carboxilo) y otra apolar (cadena carbonada). Interacciones de Van der Waals entre zonas apolares. HO C O O C HO Zona polar Zona apolar Cabezas polares Enlaces de hidrógeno entre zonas polares. C O OH O OH C Cadena alifática apolar Cuanto mayor grado de saturación y mayor longitud de la cadena, mayor punto de fusión.

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77 Bicapa de fosfolípidos
Región hidrofóbica MICELAS En la superficie externa se sitúan las cabezas polares interaccionando con la fase acuosa. Las colas apolares se sitúan en el interior. Cabezas polares BICAPAS Bicapa de fosfolípidos Separan dos medios acuosos. Agua En el laboratorio se pueden obtener liposomas que dejan en el interior un compartimento acuoso.

78 PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS.
Esterificación: Ácido graso + alcohol Ester+ agua Saponificación: Ácido graso + hidróxido de sodio jabón (sal de ácido graso) + agua Los jabones dispersan lípidos en el seno del agua, el sodio de la sal de ácido graso se ioniza totalmente y queda por otra parte la cadena hidrocarbonada y el grupo carboxilo parcialmente ionizado y se coloca en el agua con las cabezas polares hacia ella y las partes apolares se enfrentan hacia la gota de grasa y rodeadas de los iones sodio, con lo cual no se pueden unirse las gotas de grasa.

79 Grasas o acilglicéridos
Se forman por la esterificación de la glicerina con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos. Grasas con ácidos grasos insaturados: aceites Grasas con ácidos grasos saturados: sebos Cuando se hidrogenan las grasas con ácidos grasos insaturados: margarinas industriales COOH (CH2 )14 CH3 + CH 2 HO CO (CH2 )14 CH3 CH 2 O H2O Ácido palmítico + Glicerina Tripalmitina Al perderse los grupos hidroxilo, en la esterificación, los acilglicéridos son moléculas apolares. Las grasas en mamíferos se acumulan en adipocitos.

80 Esterificación y saponificación
COOH R2 R3 + CH2 CH HO CH2 CH O R1 R2 R3 CO Esterificación + 3 H2O Ácidos grasos + Glicerina Triacilglicerol CH2 CH O R1 R2 R3 CO Na O R1 R2 R3 CO CH2 CH HO + + 3 Na OH Saponificación Triacilglicerol Sales de los ácidos grasos Glicerina +

81 CERAS. Son ésteres de ácidos graso de cadena larga y un alcohol monovalente de cadena larga. La unión de moléculas de céridos origina láminas impermeables que protegen muchos tejidos y formaciones dérmicas de animales (pelos, plumas) y vegetales (hojas y frutas) Pueden aparecer mezcladas con ácidos grasos libres y esteroides, como la cera de abeja, la lanolina o cera protectora de la lana y el cerumen del conducto auditivo.

82 AMINOALCOHOL O POLIALCOHOL
FOSFOLÍPIDOS Son los principales componentes de las membranas biológicas. Fosfoglicéridos COMPOSICIÓN QUÍMICA POLAR AMINOALCOHOL O POLIALCOHOL GRUPO FOSFATO CH O C 2 P OH 3 ... GLICERINA APOLAR ÁCIDOS GRASOS

83 Principales fosfolípidos, dependiendo del alcohol
FOSFATIDIL ETANOLAMINA (CEFALINA) etanolamina ÁCIDO FOSFATÍDICO SUSTITUYENTE Abundante en cerebro y otros tejidos animales y vegetales FOSFATIDIL SERINA FOSFATIDIL COLINA (LECITINA) L-Serina abundante en yema de huevo Abundante en cerebro colina

84 Estructura de una membrana biológica
El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las membranas biológicas.Presentan capacidad de autorreparación. Colas glucídicas polares Cabezas polares de fosfolípidos Colas apolares de fosfolípidos Las cabezas polares interaccionan mediante puentes de hidrógeno con el agua e interacciones electrostáticas Proteínas Las colas polares interaccionan entre sí por Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas Colesterol

85 Estructura de un fosfoesfingolípido
Formados por la esfingosina esterificada con un ácido graso en el grupo amino y se forma la ceramida y esta esterificada en el grupo alcohol con un ácido fosfórico y este esterificado con un alcohol. Si este alcohol es la colina se forma la esfingomielina, abundante en la vaina de mielina de las neuronas. Ácido graso + Esfingosina Ceramida

86 Esfingomielinas Ceramida Fosfocolina
APOLAR Esfingosina POLAR Ácido graso Ceramida Fosfocolina Se encuentran fundamentalmente en la vaina de mielina que rodea las fibras nerviosas

87 Glucoesfingolípidos: Cerebrósidos
La ceramida se une a un glúcido, que puede ser un monosacárido o un oligosacárido ramificado. APOLAR POLAR Monosacárido Ceramida Abundan en las membranas de las células nerviosas del cerebro y del sistema nervioso periférico

88

89 Glucoesfingolípidos: gangliósidos
La ceramida se une a un oligosacárido ramificado donde siempre aparece acido siálico. Abundan en tejido nervioso y bazo. Pueden actuar como receptores de moléculas externas en la membrana, que darán lugar a respuestas celulares.

90 glucoesfingolípidos: Gangliósidos
. La ceramida se une a un oligosacárido ramificado con restos de NANA(es el ácido N-acetil neuráminico, que es un tipo de ácido síalico)) N-acetilgalactosamina El NANA aporta carga negativa al grupo polar. Galactosa Colas glucídicas polares Glucosa Ácido N-acetilneuramínico Colas apolares

91 Isoprenoides o terpenos
Químicamente son derivados del isopreno (2 metil 1,3-butadieno) y se clasifican según el número de moléculas de isopreno que los forman. MONOTERPENOS DITERPENOS 4 unidades. 2 monómeros. TRITERPENOS TETRARPENOS 6 unidades 8 unidades POLITERPENOS Miles de unidades

92 Sexquiterpenos: 3 monómeros de isopreno, el más conocido el farnesol que interviene en la síntesis de escualeno, molécula precursora del colesterol. Ácidos biliares Escualeno-lanosterol-colesterol- andrógenos progesterona Hormonas suprarrenales

93 Relaciones de síntesis
El colesterol se sintetiza en el hígado a partir de 6 isoprenos (escualeno)

94 ciclopentanoperhidrofenantreno
Esteroles: colesterol, ácidos biliares, grupo de las vitaminas D y estradiol Esteroides Hormonas esteroides: hormonas sexuales ( testosterona y progesterona) y hormonas suprarrenales ( cortisol y aldosterona) ciclopentanoperhidrofenantreno Colesterol: forma parte de membranas celulares y sirve de base para la síntesis de casi todos los esteroides. Ácidos biliares: de ellos derivan las sales biliares que sirven para emulsionar las grasas favoreciendo la actuación de las lipasas. Vitamina D:regulan el metabolismo del calcio y su absorción intestinal. La vitamina D 2 o calciferol se forma a partir del ergosterol de origen vegetal. La vitamina D 3 o colecalciferol proviene del 7-dehidrocolesterol. La síntesis de estas vitaminas es inducida en la piel por los rayos ultravioleta. Su carencia origina raquitismo en los niños y osteomalacia en los adultos. Estradiol: hormona sexual femenina encargada de regular la aparición de los caracteres sexuales secundarios. Testosterona: producida por los testículos, regula la aparición de los caracteres sexuales masculinos. Progesterona: Actúa en la segunda parte del ciclo menstrual preparando al útero por si hay fecundación. Cortisol: Favorece síntesis de glucosa y glucógeno y catabolismo de lípidos y proteínas. Aldosterona: Incrementa la reabsorción de iones sodio y cloro en el riñon.

95 PROSTAGLANDINAS Componente el ácido prostanóico. Se sintetizan en numerosos tejidos animales a partir de aquellos fosfolípidos de la membrana plasmática que contienen ácidos grasos poliinsaturados como el araquidónico, que se sintetiza a partir del ácido linoleíco. 2 O2 FUNCIONES DE LAS PROSTAGLANDINAS Vasodilatadores. Intervienen en procesos inflamatorios. Estimulan la contracción de la musculatura lisa del útero. Intervienen en la coagulación de la sangre. Intervienen en la aparición de fiebre como defensa en las infecciones. Disminuyen la presión sanguínea Reducen la liberación de jugos gástricos facilitando el cierre de las úlceras gástricas Síntesis de la PGG2

96 TABLA RESUMEN DE LOS LÍPIDOS
TIPO NATURALEZA QUÍMICA FUNCIÓN Ácidos orgánicos monocarboxílicos saturados o insaturados. ÁCIDOS GRASOS Precursores de otros lípidos. Glicerina esterificada con uno, dos o tres ácidos grasos. ACILGLICÉRIDOS Reserva energética y aislante. SAPONIFICABLES Ésteres de un ácido graso y un monoalcohol ambos de cadena larga. CERAS Protección y revestimiento. Glicerina esterificada con un grupo fosfato, unido a su vez a un aminoalcohol o polialcohol y dos ácidos grasos. Formación de membranas biológicas. FOSFOLÍPIDOS Membranas biológicas, especialmente en el sistema nervioso. ESFINGOLÍPIDOS Una ceramida unida a un grupo polar. GLUCOLIPIDOS Cerámida y glúcido Membranas del sistema nervioso Derivados de la polimerización del isopreno. Pigmentos y vitaminas. TERPENOS Derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. Vitaminas, hormonas y ácidos biliares. Colesterol INSAPONIFICABLES ESTEROIDES Derivados de fosfolípidos con ácidos grasos poliinsaturados. PROSTAGLANDINAS Muy diversas.

97 Los lípidos en la sangre se transportan unidos a proteínas, formando lipoproteínas.
Las lipoproteínas pueden ser: Quilomicrones: transportan triglicéridos desde el intestino hasta el tejido adiposo y el hígado Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL): transportan triglicéridos endógenos del hígado al tejido adiposo. ( Los triglicéridos endógenos se forman a partir de carbohidratos). Lipoproteínas de baja densidad (LDL): transportan colesterol desde el hígado a los tejidos periféricos y regulan la síntesis de “novo” del colesterol en los tejidos periféricos. Lipoproteínas de alta densidad (HDL). Transportan colesterol desde los tejidos al hígado.

98 PROTEÍNAS. Concepto Aminoácidos: clasificación, propiedades. Enlace peptídico Estructuras de las proteínas Propiedades Funciones Clasificación

99 PROTEÍNAS. Son polímeros de aminoácidos. Son fundamentales en la organización celular, no sólo por su abundancia (constituyen el 50% del peso seco de la célula) sino también por la enorme variedad de funciones que desempeñan. Constituidas por C, H, O, N y cantidades menores de P, S. Están formadas por 20 aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Se habla de oligopéptido, si se unen menos de 10 aa, polipéptido se unen entre 10 y 50 aa y proteína si se unen más de 50 aa. Su diversidad se debe al número y disposición de los 20 aa que forman las proteínas de la mayoría de los seres vivos.

100 Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas. Son sólidos cristalinos, elevado punto de fusión ,solubles en agua, actividad óptica y anfóteros.

101 Aminoácidos hidrófobos
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Fenilalanina (Phe)) Metionina (Met) Triptófano (Trp) Prolina (Pro) Glicocola (Gli)

102 Aminoácidos polares hidrofílicos
Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Asparagina (Asn)

103 Aminoácidos ácidos y básicos
AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (Carga negativa) Lisina (Lis) Ácido aspártico (Asp) Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu) heteroclíco Histidina (His)

104 Aminoácidos esenciales.
Lys, trp, thr, phe, val, met, leu, ile, y en niños de corta edad ,arg e his. Propiedades de los aminoácidos: Propiedades ópticas Propiedades ácido-base Solubilidad

105 Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
Actividad óptica Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales, y presentan actividad óptica, pueden ser dextrógiros y levógiros. L - aminoácido D - aminoácido El grupo amino está a la derecha El grupo amino está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

106 Propiedad ácido-báse de los aminoácidos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. El PH en el cual el aa tiene forma neutra, tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isoeléctrico. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

107 Solubilidad. La bipolaridad de los aa explica que la solubilidad de estos en ella es mayor de lo que cabría esperar de acuerdo con su peso molecular y su estructura. Del mismo modo su punto de fusión es bastante elevado al existir atracciones iónicas que poseen energía de enlace más fuerte que los de Van der Waals.

108 Formación de un enlace peptídico
Enlace covalente Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal

109 Características de un enlace peptídico
Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. Posee cierto carácter de doble enlace. Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N

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112 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS
Estructura primaria: secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica los aa que la forman y en que orden se disponen. La función de una proteína depende de su secuencia de aa y esto determina como se va a plegar en el espacio. Siempre se empieza a escribir la proteína por el extremo N-terminal y se termina por el C-terminal.

113 ESTRUCTURA SECUNDARIA: α-hélice, conformación β y hélice del colágeno.
La estructura secundaria es la forma de plegarse la estructura primaria en el espacio.Las proteínas con estructura secundaria son filamentosas y con función de resistencia. Insolubles en agua. Carbono  hidrógeno nitrógeno oxígeno Cadena lateral La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura, entre el CO de un aa y el NH de cuarto aa que le sigue. 0,54 nm Paso (Avance por vuelta) La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta. 0,15 nm Avance por residuo Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la  -hélice. Ejemplos. α- queratinas (en pelos, plumas, uñas)

114 α- hélice

115 Ejemplos : fibroina de la seda, elastina.
conformación  Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Ejemplos : fibroina de la seda, elastina. Los enlaces de hidrógeno se establecen entre grupos N-H y CO de segmentos distantes. Disposición paralela Disposición antiparalela Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.

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117 Hélice del colágeno: La hélice es algo más alargada que la α-hélice debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina, estos aa dificultan la formación de enlaces de H, porque su grupo NH forma parte del anillo y el único H interviene en el enlace peptídico. Solo tres aa por vuelta Es levógira La estabilidad se debe a la asociación de tres hélices que originan una superhélice, que es la molécula de colágeno.Las tres hélices se unen mediante enlaces de H.

118 Estructura terciaria de las proteínas
Modo en que la estructura secundaria se pliega en el espacio y origina una conformación globular. Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior, por eso muchas proteínas globulares son solubles en agua y en disoluciones salinas. Sus funciones son variadas, transporte, enzimática, proteínas de membrana Enlaces de hidrógeno. Interacciones iónicas. Atracciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. (enlace fuerte) Fuerzas de Van der Walls La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros. Los tramos rectos de las proteínas con estructura terciaria tienen estructuras secundarias α-hélice o conformaciónβ y en los codos no hay estructura, es al azar. En cualquier caso la conformación β está hacia el centro de la molécula y la´α-hélice hacia el exterior. Hay autores que consideran las proteínas filamentosas como proteínas de estructura terciaria y otros consideran que estas proteínas filamentosas indican ausencia de estructura terciaria

119 Triosa fosfato isomerasa
mioglobina Triosa fosfato isomerasa

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121 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS
HEMOGLOBINA Son proteínas con más de una cadena polipeptídica, que se estabilizan por enlaces débiles, en ocasiones fuertes mediante enlaces disulfuro. Cada una de las cadenas recibe el nombre de protómero. Ejemplos: Dímeros : insulina, hexoquinasa. Tetrámeros: hemoglobina Pentámeros: ARN polimerasa Polímeros: cápsida del virus de la polio Dos cadenas α de 141 aa y dos cadenas β de 146 aa y cuatro grupos hemo con Fe. Unión cooperativa, el oxigeno se une a un grupo hemo y la entrada del primero facilita la entrada de los restantes.

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124 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
Dependen de los radicales R libres y de que estos sobresalgan de la molécula y puedan interaccionar con otras moléculas. Solubilidad: las proteínas globulares forman dispersiones coloidales. Esta solubilidad se debe a los radicales R que al ionizarse, establecen puentes de H, con las moléculas de agua, así la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas lo que provocaría su precipitación. Las proteínas fibrosas tienen todos sus grupos R polares y apolares hacia afuera , pero al disponerse de forma alargada no pueden formar enlaces de H con el agua y unas moléculas de proteínas tienden a unirse con otras.

125 PROTEÍNA DESNATURALIZADA
2. Desnaturalización. La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible, porque no afecta a los enlaces peptidicos.

126 3. Especificidad. En la secuencia de aa de una proteína hay sectores estables y sectores variables, en los que algunos aa pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula. Ello ha dado lugar durante el proceso evolutivo a una gran variabilidad de moléculas proteícas que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que incluso aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las diferencias entre proteínas homólogas , es decir con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasa entre especies emparentadas.

127 ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS

128 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Función estructural: glucoproteínas de membranas celulares, proteínas que forman el citoesqueleto, colágeno, histonas, queratinas, elastinas. Función de transporte. Hemoglobina, transferrina, lipoproteínas. Función enzimática. Aumentan la velocidad de las reacciones químicas, tripsina, ribonucleasa, catalasa, citocromos. Función hormonal: Son biocatalizadores que se diferencian de las enzimas en que no actúan localmente sino que son distribuidas por la sangre y actúan en todo el organismo. Insulina, tiroxina. Función inmunológica. Anticuerpos, trombina y fibrinógeno en la coagulación de la sangre. Función contráctil. Actina y miosina, dineina, tubulina. Función de reserva: ovoalbúmina de la clara de huevo. Función homeostática. Algunas proteínas de la sangre intervienen en la regulación de la presión osmótica. Albúmina

129 Clasificación de las proteínas
Se pueden clasificar según : Criterios físicos Criterios químicos Criterios estructurales Criterios funcionales CRITERIOS FÍSICOS ALBÚMINAS: solubles en agua. Seroalbúmina de la sangre, ovoalbúmina del huevo. GLOBULINAS: requieren concentraciones salinas elevadas para permanecer en disolución. Gammaglobulinas. PROLAMINAS: solubles en alcohol, aparecen en semillas vegetales. GLUTENINAS: solo se disuelven en disoluciones salinas ácidas o básicas. Glutenina del trigo. PROTAMINAS: solubles en agua. Se asocian al ADN de los espermatozoides. HISTONAS: solubles en agua, se asocian al ADN del núcleo

130 HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
CRITERIOS QUÍMICOS: HOLOPROTEINAS: sólo formadas por aminoácidos, queratinas, colágeno, insulina HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo Hemo (Fe2+), grupo Hemino (Fe3+) Hemoglobina (Hemo) Oxidasas, peroxidasas (Hemino) No porfirínicas Cobre Hemocianina Nucleoproteína Ácidos nucleicos histonas Glucoproteína Glúcido fibrinógeno, Ac , hormonas FSH, LH Fosfoproteína Ácido fosfórico Caseína, vitelina Lipoproteína Lípido quilomicrones

131 CRITERIOS ESTRUCTURALES. CRITERIOS FUNCIONALES.
Se clasifican las proteínas en : Fibrosas como el colágeno, queratinas, elastinas . Globulares, como la hemoglobina, mioglobina, ribonucleasa. CRITERIOS FUNCIONALES. Proteínas monoméricas: sólo constituidas por una cadena polipeptídica, como por ejemplo la mioglobina o α-queratina. Proteínas oligoméricas: constituidas por varias cadenas polipeptídicas, por ejemplo, hemoglobina, ARN polimerasa, insulina.

132 Ejemplos de heteroproteínas
Inmunoglobulina Lipoproteína plasmática Anillo porfirinico Rodopsina

133 elastina Albúmina, necesaria para una distribución correcta de los líquidos corporales en los tejidos.

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136 Hemoglobina

137 ENZIMAS: son proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas o inorgánicas que actúan catalizando las reacciones químicas en los seres vivos. Aceleran la velocidad de las reacciones y disminuyen la energía de activación. No modifican la constante de equilibrio y tampoco se transforman recuperándose al final del proceso. Todas las enzimas son proteínas globulares, excepto las ribozimas, que son ARN que cataliza la pérdida o la ganancia de nucleótidos sin consumirse ellos mismos. En la cadena polipeptídica de una enzima hay tres tipos de aminoácidos, estructurales que son los que no establecen enlaces químicos, y los de fijación y catalizadores que son los que sí los establecen. Las enzimas poseen una alta especificidad esto es, una enzima puede actuar sobre un único sustrato (especificidad absoluta) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas, sin embargo, tienen especificidad de grupo la enzima reconoce un determinado grupo de moléculas, la β glucosidasa actúa sobre β glucósidos. Y especificidad de clase, reconoce a un determinado tipo de enlace, por ejemplo las fosfatasas separan los fosfatos de cualquier tipo de molécula. Actúan siempre a la temperatura del ser vivo. Presentan alta actividad, algunas consiguen aumentar en más de un millón de veces la velocidad de la reacción. Alto peso molecular.

138 Comportamiento de un enzima
Las enzimas actúan como un catalizador: Energía de activación sin la enzima Disminuyen la energía de activación. Energía No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre. Energía de activación con la enzima No modifican el equilibrio de la reacción. Energía de los reactivos Aceleran la llegada del equilibrio. Variación de la energía Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse. Energía de los productos Progreso de la reacción

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142 Las enzimas según su estructura se pueden clasificar en:
Enzimas estrictamente proteícas, solo contienen cadenas polipeptídicas. Holoenzimas: parte proteíca (Apoenzima) y parte no proteica (cofactor). Si el cofactor es inorgánico suelen ser iones metálicos Mg 2+ en las quinasas , o Zn2+ en las carboxipeptidasas. Si el cofactor es orgánico y esta unido por enlaces débiles a la parte proteíca se denomina coenzima, como el ATP, NAD+, NADP+ FAD, CoA. Si los cofactores están fuertemente unidos a las partes proteicas se denominan grupos prostéticos, como el grupo hemo en las enzimas citocromo –oxidasas. Algunas enzimas son isoenzimas, son formas moleculares diferentes de la misma enzima, que catalizan la misma reacción química, pero en diferentes células por ejemplo, la lactato deshidrogenasa que la hay en el músculo y el corazón.

143 Esquema de una reacción enzimática
La zona del enzima a donde se une el sustrato se denomina centro activo. Complejo enzima-sustrato (ES) Sustratos (S) Productos (P) Enzima (E) Enzima (E) E + S  ES  E + P

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149 Especificidad enzimática
1. MODELO DE LLAVE-CERRADURA 2 MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO Sustrato Sustrato Enzima Enzima Complejo enzima- sustrato 3 MODELO DE APRETÓN DE MANOS

150 Cinética de la reacción enzimática
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima. El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo. La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km). Vmáx El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalítica. 1 2 Vmáx V=vmax (S)∕Km+(S) Km Km=(E) (S)∕(ES)

151 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Temperatura PH Inhibidores

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154 Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática
Pepsina Tripsina Tª óptima pH óptimo pH óptimo Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima. Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.

155 Inhibición de la actividad enzimática
Inhibidores: son sustancias que disminuyen la actividad y eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma , puede ser , irreversible (cuando el inhibidor se une permanentemente al centro activo del enzima , alterando su estructura e inutilizándola) y reversible. ( se inutiliza temporalmente el centro activo del enzima) puede ser competitiva o no competitiva). Sustrato Inhibidor Los sustratos no pueden unirse al centro activo Inhibidor unido a la enzima Enzima Sustrato

156 Inhibidor cuya molécula es similar al sustrato , por lo que compite con este en la fijación al centro activo del enzima.

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158 El Inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto del centro activo y cambia su conformación impidiendo que se una el sustrato o bien el inhibidor se fija al complejo E-S impidiendo que se formen los productos.

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161 Los enzimas alostéricos, están formados por varias subunidades y contienen además del centro activo, uno o varios lugares en la molécula a donde se une el modulador o efector que regula el funcionamiento del enzima. En las reacciones biológicas , que suelen ser en cascada, el modulador suele ser el producto final de la reacción y actúa sobre el primer enzima de la cascada de reacciones, que controla el funcionamiento de la reacción. Los moduladores pueden favorecer la reacción y se denominan activadores o pueden impedir que el enzima actúe y se denominan inhibidores alostéricos o moduladores negativos. Estos enzimas alostéricos presentan curvas sigmoideas cuando se representa la velocidad de la reacción frente a la concentración de sustrato y son cooperativos.

162 TRANSFERASAS O QUINASAS
Nombre del sustrato, coenzima si lo tiene y función terminadas en asa, o con nombres tradicionales CALSIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS I HIDROLASAS Glucosa-6-fosfatasaasa Catalizan reacciones de hidrólisis con intervención del agua D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO LIASAS Piruvato- descarboxilasa Separan grupos sin intervención del agua ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO TRANSFERASAS O QUINASAS Aspartato- aminotransferasa Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales entre moléculas ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO CETOGLUTÁRICO ÁCIDO GLUTÁMICO ÁCIDO OXALACÉTICO

163 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS II.
Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción del sustrato, las más importantes son las oxidasas(oxidan al sustrato al aceptar electrones, citocromo oxidasa) y deshidrogenasas( reacciones donde se quitan H y llevan como coenzimas NAD, FAD…). Isomerasas. Catalizan reacciones de cambio de posición de algún grupo, de una parte a otra de la misma molécula. 3-fosfoglicerato a 2-fosfoglicerato, catalizada por fosfoglicero mutasa. Ligasas y sintetasas: catalizan la unión de moléculas o grupos, con la energía proporcionada por la desfosforilación del ATP. Ácido glutámico + NH glutamina ATP ADP+P

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165 Son moléculas transportadoras de energía.
ADP y ATP Son moléculas transportadoras de energía. La energía que se necesita para las reacciones endergónicas se obtiene de la hidrólisis del ATP. Desfosforilación ATP ADP Fosforilación Además del ATP y el ADP también existen los nucleótidos de guanina GTP y GDP con función similar. Cuando las reacciones son exergónicas, la energía se emplea en la formación de ATP.

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167 Papel del ATP como transportador de energía
El ATP almacena energía y actúa como “moneda de cambio energético”. ADP Fosforilación Desfosforilación del sustrato Fosforilación del sustrato Desfosforilación ATP

168 Nucleótidos coenzimáticos
NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA FMN ( flavín-mononucleótido) + FOSFATO FLAVINA (base nitrogenada) + RIBITOL (pentosa) RIBOFLAVINA (nucleósido) FAD ( flavín-adenín-dinucleótido) + AMP NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA NADP ( nicotín-adenín -dinucleótido fosfato) NAD ( nicotín-adenín -dinucleótido) NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA NUCLEÓTIDO DE ADENINA + + FOSFATO COENZIMA A Transporta grupos acetilo Adenina+ribosa+acido fosfórico+ácido pantoténico

169 H NAD NADP

170 FAD

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174 Las vitaminas son glúcidos o lípidos sencillos que actúan como coenzimas en algunos casos.Los animales no las pueden sintetizar y tienen que ser ingeridas en la dieta. Vitaminas liposolubles. Vitamina A: protege los epitelios y necesaria para la percepción visual. Vitamina D regula metabolismo del calcio. Vitamina E, actúa como antioxidante Vitamina K actúa en la coagulación de la sangre. Vitaminas hidrosolubles: Destacamos: la forma activa de la vitamina B1 que es el coenzima pirofosfato de tiamina, que interviene en el metabolismo de glúcidos y lípidos, la B2 que forma parte de los coenzimas FAD y FMN que actúan en el ciclo de Krebs y la cadena respiratoria. La vitamina B3 forma parte de la coenzima NAD+ que actúa en la oxidación de glúcidos y proteínas. La B5 forma parte de la coenzima A ,cataliza el metabolismo de ácidos grasos y ácido pirúvico. La vitamina C intervienen en la síntesis del colágeno,