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LAS PROTEÍNAS PROTEIOS= PRIMERO O PRINCIPAL. CARACTERÍSTICAS GENERALES Las proteínas son biomoléculas orgánicas de gran complejidad y de elevado peso.

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1 LAS PROTEÍNAS PROTEIOS= PRIMERO O PRINCIPAL

2 CARACTERÍSTICAS GENERALES Las proteínas son biomoléculas orgánicas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que están formadas por la unión de otras moléculas más sencillas denominadas aminoácidos. Dichos aminoácidos se unen mediante enlace peptídico. Son importantes no sólo por su abundancia, sino también por la enorme variedad de funciones que realizan. Son moléculas específicas: cada organismo posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. A través de ellas se expresa la información genética.

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5 LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos aunque son diferentes, todos tienen en común: –Un grupo carboxílico ( -COOH). –Un grupo amino (-NH2) –Un átomo de H. –Una cadena lateral (-R) más o menos compleja. Esta cadena lateral es lo que varia de unos aminoácidos a otros. Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros, con un punto de fusión elevado y presentan esteroisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero.

6 AMINOÁCIDOS: CARÁCTER ANFÓTERO En disolución acuosa los aminoácidos se pueden comportar como ácidos o como bases dependiendo del pH de la disolución, esto es debido la presencia del grupo carboxílico, que tiene carácter ácido, y del grupo amino, que tiene carácter básico. Cuando están en disolución acuosa, a pH próximo a la neutralidad, los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares o híbridos, esto es así por que el grupo carboxílico pierde un protón (actúa como ácido) y el grupo amino gana un protón (actúa como base). En algunos aminoácidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y carboxílicos que también se ionizan.

7 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+. El aminoácido tiende a neutralizar la acidez captando H+ y se carga positivamente, se comporta como base. Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se comporta como un ácido. El pH en el cual el aminoácido tiene forma dipolar neutra, es decir esta ionizado pero tiene igual número de cargas + que -, se denomina punto isoeléctrico se representa por pI. Cuanto en el medio el pH > pI el aminoácido se carga negativamente.

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9 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Atendiendo a las características de las cadenas laterales: 1- Aminoácidos ácidos: Tienen carga negativa a pH=7. Las cadenas laterales poseen grupos carboxilos. A este grupo pertenecen: ac. glutámico ( Glu) y ac. aspártico (Asp). 2- Aminoácidos básicos: Tienen carga positiva a pH=7. Las cadenas laterales poseen grupos aminos. A este grupo pertenecen: lisina (Lys), histidina (His) y arginina (Arg). 3- Aminoácidos neutros: No tienen carga a pH = 7. Las cadenas laterales no tienen grupos carboxílicos ni aminos. Se subdividen en dos grupos: - Neutros apolares: Las cadenas laterales tienen grupos hidrófobos apolares (cadenas hidrocarbonadas). A este grupo pertenecen: alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp). - Neutros polares: Las cadenas laterales poseen grupos polares hidrófilos sin carga como -OH, -NH2, -SH2 etc, esto les permite formar puentes de hidrógeno con el agua o con otros grupos polares.

10 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

11 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Existen en la especie humana 8 aminoácidos que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo que deben ser incluidos en la dieta. Dichos aa son: Met, Phe, Thr, Val, Leu. Ile, Trp y Lys. En otras especies, los aa esenciales son otros. Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos.

12 ENLACE PEPTÍDICO

13 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO 1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. 2ª) Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él.giro libre 3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano. enlace peptídicoplano

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18 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. E. Primaria: zig-zag E. Secundaria: proteínas fibrosas E. Terciaria: proteínas globulares E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas

19 ESTRUCTURA PRIMARIA Es la secuencias de aminoácidos dispuestos en zig-zag (el enlace peptídico no puede girar y los átomos de C, N y O que interviene en el enlace se mantiene en le mismo plano) Según el número de aminoácidos en la E1: – n<10: oligopéptido – 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) – n > 100: proteína (PM entre 5000 y ) La estructura primaria va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.

20 ESTRUCTURA SECUNDARIA α- hélice 36 residuos por vuelta. Giro en el sentido de las agujas del reloj. Grupos R hacia el exterior. La estructura se estabiliza gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo –NH-, que forma parte de un enlace peptídico, y el grupo –CO-, que forma parte de otro enlace peptídico. La estructura se puede desestabilizar cuando cadenas R muy voluminosas o cargas eléctricas de mismo signo quedan muy juntas.

21 α- hélice

22 Estructura secundaria: β- plegada Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídico de cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos. Los puentes de hidrógeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y así sucesivamente. antiparalela paralela

23 ESTRUCTURA SECUNDARIA: β-PLEGADA

24 HÉLICE DE COLÁGENO Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de a-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

25 ESTRUCTURA TERCIARIA Constituye la disposición espacial tridimensional de la proteína. De ella depende su función. Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser: Enlaces de hidrógeno, entre grupos polares no iónicos. Atracciones eléctricas, entre grupos con carga opuesta. Atracciones hidrofóbicas, entre aa apolares. Fuerzas de Van der Waals, entre radicales aromáticos. Puentes disulfuros, entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas. La estructura primaria determina la formación de estos enlaces y, por tanto, los plegamientos de la estructura terciaria.

26 ¿Por qué es importante conocer la estructura de las proteínas? EN AGOSTO PASADO SE ANUNCIÓ QUE CIENTÍFICOS DE LA UNIVERSIDAD DE MANCHESTER DESCUBRIERON LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA PROTEÍNA Mps1, QUE ES UN MOLÉCULA IMPORTANTE EN LA PREVENCIÓN DEL CÁNCER PUESTO QUE REGULA EL NÚMERO DE CROMOSOMAS DURANTE LA DIVISIÓN DE LAS CÉLULAS. CONOCER LA ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA PERMITIRÁ EN EL FUTURO DESARROLLAR NUEVAS TERAPIAS. LA Mps1 ES UNA QUINASA. EL MAL FUNCIONAMIENTO DE ESTAS MOLÉCULAS ESTÁ RELACIONADO CON LA GENERACIÓN DE CÁNCER.

27 ESTRUCTURA TERCIARIA Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias: Las proteínas fibrosas (o filamentosa): poseen una forma de haces lineales o de cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. Las proteínas globulares presentan un alto grado de plegamiento y una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.

28 ESTRCUTURA TERCIARIA GLOBULAR: LA MIOGLOBINA

29 ARN polimerasa. Premio Nobel de química Kornberg. Roger David Kornberg Fue galardonado con el Premio Nobel de Química 2006, por dilucidar la estructura tridimensional del complejo enzimático ARN polimerasa II de la levadura;1 este enzima es clave en el proceso de transcripción genética en las células eucarióticas, proceso mediante el cual se copia la información del ADN al ARN. Premio Nobel de Química ARN polimerasalevadura1 transcripción genéticacélulas eucarióticasADNARN

30 ESTRUCTURA CUATERNARIA Cuando una proteína está formada por más de una cadena polipeptídica (subunidades proteicas), existe otro nivel estructural: la estructura cuaternaria. Ésta es, sencillamente, la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos enlaces que estabilizan la estructura terciaria, aunque en este caso se producen entre las cadenas R de los aa de distintas subunidades. El número de subunidades varía: dímero (hexokinasa), trímero, tetrámero (hemoglobina), etc.

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32 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS –SOLUBILIDAD –DESNATURALIZACIÓN –ESPECIFICIDAD –CAPACIDAD AMORTIGUADORA

33 SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS Las proteínas globulares son solubles en agua, donde forman dispersiones coloidales. En la estructura, los aminoácidos hidrófilos se encuentran al exterior y los hidrófobos al interior. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles

34 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

35 En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada aunque es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible

36 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS Acción de bacterias (fermentación láctica) Lactosa Ácido láctico aumenta pH Caseína de la leche se hace insoluble y soluble desnaturalización precipita formando el yogurt.

37 ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN Reside en la posición que ocupan determinados aa. Esta secuencia determina la estructura cuaternaria, que es la responsable en última instancia, de su función característica.

38 ESPECIFICIDAD DE ESPECIE Existen proteínas que son exclusivas de cada especie, aunque lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en especies diferentes tengan una composición y estructura similares.

39 CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteínas, al igual que los aminoácidos, son anfóteras. Es decir, se pueden comportar como ácidos y como bases dependiendo del pH del medio, esto es debido a la presencia de aminoácidos con grupos ionizables, que pueden captar y ceder H+, como consecuencia pueden amortiguar las variaciones de pH.

40 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Las proteínas atendiendo a su composición se las divide en dos grupos: 1. Proteínas simples u holoproteínas: Son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos. 2. Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Son aquellas que están formadas además de por aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de distinta naturaleza que se denomina grupo prostético.

41 HOLOPROTEÍNAS Globulares –Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) –Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). –Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) –Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina –Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas –Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos –Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. –Elastinas: En tendones y vasos sanguineos –Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

42 HETEROPROTEÌNAS Glucoproteínas –Ribonucleasa –Mucoproteínas –Anticuerpos –Hormona luteinizante Lipoproteínas –De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas –Nucleosomas de la cromatina –Ribosomas Cromoproteínas –Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno –Citocromos, que transportan electrones

43 DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEINAS


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