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TEMA 5 PROTEÍNAS. GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO Fórmula general de un aminoácido Biomoléculas formadas por C, H, N, y O. Llevan pequeñas cantidades de P.

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1 TEMA 5 PROTEÍNAS

2 GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO Fórmula general de un aminoácido Biomoléculas formadas por C, H, N, y O. Llevan pequeñas cantidades de P y S Son macromoléculas enormemente diversas. Su monómero es una molécula sencilla llamada AMINOÁCIDO. La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas CARBONO ASIMÉTRICO

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5 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS ACTIVIDAD ÓPTICA CARÁCTER ANFÓTERO

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10 CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS. EFECTO TAMPÓN

11 PUNTOS ISOELÉCTRICOS DE LOS AMINOACIDOS Ácido aspártico 2,98Glicina 5,97Prolina 6,63 Ácido glutámico 3,22Glutamina 5,70Serina 5,68 Alanina 6,02Histidina 7,59Tirosina 5,67 Arginina 10,76Isoleucina 6,02Treonina 5,60 Asparagina 5,41Leucina 5,98Triptófano 5,88 Cisteína 5,02Lisina 9,74Valina 5,97 Fenilalanina 5,48Metionina 5,06

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16 AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

17 AMINOÁCIDOS BÁSICOS

18 AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES

19 AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES

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24 Formación de un enlace peptídico Grupo Amino - terminal Grupo Carboxilo - terminal Plano del enlace peptídico Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico

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43 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS Estructura filamentosa Estructura globular

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55 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Especificidad Solubilidad Desnaturalización Regulación del pH

56 Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVAPROTEÍNA DESNATURALIZADA

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59 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares Proteínas filamentosas. SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA Holoproteínas Heteroproteínas (cadena peptídica + grupo prostético) Glucoproteínas Lipoproteínas Cromoproteínas SEGÚN SU FUNCIÓN

60 Enzimática Estructural Transporte Hormonal Defensiva Movimiento Regulación del pH Reconocimiento celular Reserva FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

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63 Estructura primaria de las proteínas Todas las proteínas la tienen. Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. Es diferente incluso en la misma proteína de especies diferentes. Todas las proteínas tienen una secuencia de AA exclusiva.

64 Estructura secundaria de las proteínas: -hélice La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura. Estructura secundaria de las proteínas: hoja plegada Los enlaces de hidrógeno intercatenarios mantienen unidas las cadenas.

65 Estructura terciaria de las proteínas Se establece sobre la estructura secundaria, por plegamientos de la misma. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros. Enlaces de hidrógeno. Atracciones electrostáticas. Atracciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. Fuerzas de Van der Waals Codos en los que la estructura secundaria no existe Fragmentos de α-hélice Los codos de estos plegamientos se producen en zonas en las que la estructura secundaria está debilitada o no existe. Enlaces que mantienen la estructura

66 Estructura cuaternaria de las proteínas Proteínas formadas por varias cadenas peptídicas unidas por cadenas que forman la estructura cuaternaria

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68 Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. EN UN MEDIO BÁSICO El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido. EN UN MEDIO ÁCIDO

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77 Estructuras proteicas Una proteína es un polipéptido con una disposición espacial tridimensional determinada y una función característica. la secuencia de AA que forman la proteína, El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20 n Número de aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: · Esta disposición es consecuencia de de los dobleces que establecen los enlaces no peptídicos de los enlaces, tanto débiles como fuertes que se establecen como consecuencia de esta disposición espacial

78 Clasificación de las proteínas según su estructura terciaria PROTEÍNAS FIBROSASPROTEÍNAS GLOBULARES Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Son proteínas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO QUERATINAS FIBRINA Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. Más complejas que las fibrosas. Plegadas en forma más o menos esférica. GLOBULINAS ALBÚMINAS HISTONAS Reserva de aminoácidos. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

79 Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína Hemoglobina, Actina, miosina, flagelina... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... DE RESERVA DE TRANSPORTE MOTORA PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA

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83 Aminoácidos hidrófobos Alanina (Ala)Valina (Val)Leucina (Leu)Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen)Triptófano (Trp)

84 Serina (Ser) Aminoácidos polares hidrófilos Glicocola (Gli) Glutamina (Gln) Prolina (Prl)Treonina (Tr) Asparagina (Asn) Tirosina (Tir) Cisteína (Cis)

85 AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (Carga negativa) Aminoácidos ácidos y básicos AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva) Lisina (Lis) Arginina (Arg) Histidina (His) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

86 HETEROPROTEÍNAGRUPO PROSTÉTICOEJEMPLO Glucoproteína Glúcidofibrinógeno Clasificación de las proteínas: heteroproteínas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo (hemoproteínas) hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicoscromatina Fosfoproteína Ácido fosfóricocaseína Lipoproteína Lípido Lipoproteínas de la sangre

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