UNIDAD 6 PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α α

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO. EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS α-AMINOÁCIDOS. R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS. EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE SU FUNCIÓN.

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES α - CARÁCTER ANFÓTERO - ESTEREOISOMERÍA - EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES α - CARÁCTER ANFÓTERO Un aminoácido es anfótero por el hecho de comportarse como ácido o como base, dependiendo del pH del medio donde se encuentre. El grupo carboxilo puede ceder un protón y quedar cargado negativamente, mientras que el grupo amino puede aceptar un protón y queda cargado positivamente.

y se comporta como una base PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO A pH ácido (alta concentración de H+), los aminoácidos captan protones del medio y el grupo COOH se recompone. Quedan cargados positivamente debido a la presencia del grupo NH3+. H+ A pH ácido el aminoácido queda cargado “+” y se comporta como una base (capta protones)

y se comporta como una ácido PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO A pH básico (baja concentración de H+), los aminoácidos ceden protones al medio y el grupo NH2 se recompone. Quedan cargados negativamente debido a la presencia del grupo COO-. H+ A pH básico el aminoácido queda cargado “-” y se comporta como una ácido (cede protones)

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS α PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO H+ H+

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES α - CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero (tiene el mismo número de cargas positivas y negativas). El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Cada aminoácido posee un punto isoeléctrico diferente por lo que al mismo valor de pH unos pueden quedar cargados positivamente, otros con carga negativa y algunos estarán en su punto isoeléctrico por lo su carga será neutra.

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES α - CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis La electroforesis es la técnica de separación de aminoácidos según su punto isoeléctrico. En el método de la electroforesis se sitúa una disolución de aminoácidos que se quieren separar bajo la acción de un campo eléctrico. Según el valor de pH fijado, aquellos aminoácidos con carga neta “+” se desplazarán hacia el cátodo (polo negativo), mientras que los que tengan carga neta “-” se moverán hacia el ánodo (polo positivo). Los que tengan carga neta neutra no se moverán. Si cambiamos el pH de la disolución, los puntos isoeléctricos de los aminoácidos variarán y se moverán en sentido distinto al valor de pH anterior.

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO: punto isoeléctrico y electroforesis

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES α - ESTEREOISOMERÍA Dado que el carbono alfa es asimétrico se consideran dos estereoisómeros con distinta actividad óptica. Par distinguirlos en una fórmula plana se escribe el carboxilo hacia abajo y la cadena R hacia arriba. Si el grupo amino queda a la derecha se considera un D-α-aminoácido. Si el grupo amino queda a la izquierda se habla de L-α-aminoácido.

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS PROPIEDADES α - EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO Los aminoácidos poseen grupos polares (amino y carboxilo) que les permiten formar puentes de hidrógeno, lo cual hace que sus puntos de fusión y ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS CLASIFICACIÓN pH = 7 NEUTROS ÁCIDOS BÁSICOS

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – NEUTROS (APOLARES) Glicina

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – NEUTROS (POLARES)

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – BÁSICOS CARGAS “+”

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS CARGAS “-”

PROTEÍNAS AMINOÁCIDOS ESENCIALES De los 20 AA proteicos codificables, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales (ver tabla de la derecha). Son AA esenciales: Arg, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente. Para solucionarlo, suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas, como suplemento nutricional.

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO Los radicales se van alternando hacia arriba y hacia abajo TRIPÉPTIDO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO OLIGOPÉPTIDO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO

PROTEÍNAS ENLACE PEPTÍDICO - CARACTERÍSTICAS Es un enlace covalente (más corto). Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente, presentando cierta rigidez, que inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. Los cuatro átomos, C=O, y N-H , y los dos átomos de C implicados en el enlace, se hallan en un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos. Los únicos enlace que pueden girar, y no del todo libremente, son los C- C alfa y N-C alfa. Dos “planos” pueden girar entre sí a través de los dos enlaces sencillos del C alfa. El giro no es del todo libre debido a que la cadena R puede dificultarlo. Hay que imaginar que la unión de muchos aa forma una estructura de muchos planos sucesivos, formando ciertos ángulos entre sí, y con los grupos R laterales.

PROTEÍNAS PÉPTIDOS

PROTEÍNAS PÉPTIDOS

PROTEÍNAS PÉPTIDOS

PROTEÍNAS PÉPTIDOS

PROTEÍNAS PÉPTIDOS

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA NH3+ -COO-

PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria de una proteína hace referencia a la secuencia de aa, es decir es el orden de sus aminoácidos. El orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo final. Por tanto, todas las proteínas presentan un extremo N- terminal, en el que se encuentra el primer aa, y un extremo C-terminal, en el que está situado el último aa con su extremo carboxilo libre.

PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA Triple hélice de colágeno

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice δ+ δ- δ+ δ-

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA α-hélice En una hélice alfa el esqueleto polipeptídico se enrolla alrededor de un eje imaginario en la dirección de las agujas del reloj (hacia la derecha).

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA lámina β

PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA triple hélice de colágeno En la helice de colágeno, las cadenas pp se encuentran enrolladas de forma levógira. Se forma una hélice más alargada, debido a que presenta tre aa por vuelta. Se debe a la abundancia de los aa prolina y un derivado, la hidroxiprolina, que dificultan la formación de los puentes de H. La molécula de colágeno está formada por tres de estas hélices, unidas entre sí por enlaces covalentes y puentes de H.

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA DISPOSICIÓN ESPACIAL TRIDIMENSIONAL

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA Van der Waals fuerzas electrostáticas

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA Van der Waals fuerzas electrostáticas

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA FIBROSA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA GLOBULAR

SUBUNIDADES PROTEÍCAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA SUBUNIDADES PROTEÍCAS (PROTÓMERO)

PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEÍNAS PROPIEDADES Desnaturalización y Renaturalización La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, se puede recuperar la conformación inicial (renaturalización). La desnaturalización en muchos casos es irreversible.

PROTEÍNAS PROPIEDADES Especificidad Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

PROTEÍNAS PROPIEDADES Solubilidad Las proteínas son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan su conformación globular. La solubilidad va a depender de la proporción de aa con R polares, especialmente cargados positiva o negativamente. Estos pueden establecer puentes de H con el agua. Se crea de esta forma lo que se denomina capa de solvatación. Las proteínas globulares tienen elevado PM, por lo que al disolverse originan dispersiones coloidales. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas al modificar el grado de ionización de los R polares.

PROTEÍNAS FUNCIONES

PROTEÍNAS FUNCIONES - ESTRUCTURAL Es una de las funciones fundamentales pues las proteínas se consideran elementos plásticos. Algunas proteínas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. El citoesqueleto está formado por distintos tipos de proteínas filamentosas. Los microtúbulos forman el huso mitótico, los cilios o los flagelos. Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: Colágeno, Elastina, Queratina, Fibroína

PROTEÍNAS FUNCIONES - ESTRUCTURAL Las proteínas estructurales (señaladas con el número 1), son la primera, la segunda y la cuarta.

PROTEÍNAS FUNCIONES - DEFENSIVA Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

PROTEÍNAS FUNCIONES - HORMONAL Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

PROTEÍNAS FUNCIONES - TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

PROTEÍNAS FUNCIONES - TRANSPORTE La proteína de transporte (señalada con el número 1), es la tercera.

PROTEÍNAS FUNCIONES - CONTRÁCTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

PROTEÍNAS FUNCIONES - RESERVA La ovoalbúmina de la clara de huevo. La caseína de la leche.

PROTEÍNAS FUNCIONES - HOMEOSTÁTICA Las proteínas intervienen en mantener el equilibrio osmótico, actuando de manera conjunta con otros sistemas buffer.

PROTEÍNAS FUNCIONES - ENZIMÁTICA Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Función ENZIMATICA Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Holoproteínas: Constituidas exclusivamente por aa. Heteroproteínas: pueden presentar además otro tipo de molécula,(grupo prostético).

PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Globulinas: proteínas más grandes y tiene forma globular perfecta (α, β, γ-globulinas) Histonas: asociadas a ácidos nucléicos

PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN Vitelina y caseína Fosfoproteínas: tienen como grupo prostético al ácido ortofosfórico Vitelina y caseína

BLOQUE I ORIENTACIONES – 13 Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad

BLOQUE I ORIENTACIONES – 13 Definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad

BLOQUE I AMINOÁCIDOS ORIENTACIONES – 14 Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. AMINOÁCIDOS

BLOQUE I AMINOÁCIDOS α ORIENTACIONES – 14 α Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. AMINOÁCIDOS α α

BLOQUE I AMINOÁCIDOS ORIENTACIONES – 14 Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. AMINOÁCIDOS TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE CONSTITUYEN LAS PROTEÍNAS SON α-AMINOÁCIDOS, YA QUE POSEEN EL GRUPO AMINO EN EL CARBONO ALFA O CARBONO CONTIGUO AL GRUPO CARBOXILO. EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS DISTINTOS DENTRO DE LOS α-AMINOÁCIDOS. R HACE REFERENCIA AL RADICAL O CADENA LATERAL QUE DISTINGUE A CADA UNO DE LOS α-AMINOÁCIDOS. EN LOS SERES VIVOS HAY OTROS MUCHOS AMINOÁCIDOS QUE NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS Y QUE EN MUCHOS CASOS SE DESCONOCE SU FUNCIÓN.

BLOQUE I AMINOÁCIDOS PROPIEDADES ORIENTACIONES – 14 Definir qué es un aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. AMINOÁCIDOS PROPIEDADES - CARÁCTER ANFÓTERO - ESTEREOISOMERÍA - EXISTENCIA DE PUENTES DE HIDRÓGENO

BLOQUE I ORIENTACIONES – 15 Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.

BLOQUE I ENLACE PEPTÍDICO ORIENTACIONES – 15 Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas. ENLACE PEPTÍDICO

BLOQUE I ENLACE PEPTÍDICO ORIENTACIONES – 15 Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas. ENLACE PEPTÍDICO

BLOQUE I ORIENTACIONES – 16 Describir la estructura de las proteínas. Reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas. Estructura primaria: que corresponde a la secuencia de aminoácidos. Estructura secundaria: que provoca la aparición de motivos estructurales. Estructura terciaria: que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido. Estructura cuaternaria: si interviene más de un polipéptido.

BLOQUE I ORIENTACIONES – 17 Desnaturalización y Renaturalización Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de las proteínas. Desnaturalización y Renaturalización La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones normales, se puede recuperar la conformación inicial (renaturalización). La desnaturalización en muchos casos es irreversible.

BLOQUE I ORIENTACIONES – 18 Describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte, movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutrición y reserva, y hormonal.