PROTEIOS= PRIMERO O PRINCIPAL

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1 PROTEIOS= PRIMERO O PRINCIPAL
LAS PROTEÍNAS PROTEIOS= PRIMERO O PRINCIPAL

2 Índice de contenidos Características generales. Aminoácidos
Niveles de organización estructural Propiedades de las proteínas Clasificación de las proteínas Funciones biológicas de las proteínas.

3 CARACTERÍSTICAS GENERALES
Después del agua, son las biomoléculas mas abundantes en los seres vivos (constituyen el 50% del peso seco) Se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Presentan variadas funciones biológicas. No suelen ser usadas para producción de energía (salvo casos excepcionales)

4 Las proteínas son biomoléculas orgánicas de gran complejidad y de elevado peso molecular, que están formadas por la unión de otras moléculas más sencillas denominadas aminoácidos. Dichos aminoácidos se unen mediante enlace peptídico. Son moléculas específicas: cada organismo posee algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. A través de ellas se expresa la información genética.

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7 LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos aunque son diferentes, todos tienen en común: Un grupo carboxílico ( -COOH). Un grupo amino (-NH2) Un átomo de H . Una cadena lateral (-R) más o menos compleja. Esta cadena lateral es lo que varia de unos aminoácidos a otros. Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros, con un punto de fusión elevado y presentan esteroisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero.

8 Los aminoácidos que componen las proteínas son todos del tipo a-aminoácidos, pues el grupo amino está unido al carbono a, que es el contiguo al grupo carboxilo. De los 140 aminoácidos aproximadamente descubiertos hasta ahora, solo 20 de ellos forman parte de las proteínas. Estos aminoácidos constituyentes de las proteínas presentan el grupo carboxilo y el grupo amino unidos al mismo carbono.

9 Existen 20 aminoácidos proteicos distintos, que se diferencian por el otro grupo unido al carbono a, el llamado grupo R o cadena lateral. Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. Se han encontrado otros aminoácidos con funciones diversas y que no son formadores de proteínas. neurotransmisores (ácido g animnobutírico).

10 Aminoácidos esenciales
Existen en la especie humana 10 aminoácidos que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo que deben ser incluidos en la dieta. Dichos aminoácidos son son: Metinina, treonina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina, fenilalanina, Histidina y arginina durante la infancia En otras especies, los aminoácidos esenciales son otros.

11 Propiedades de los aminoácidos
Sus propiedades derivan de su estructura química. Son sólidos Compuestos cristalinos Presentan un elevado punto de fusión Solubles en agua Actividad óptica Esteroisomería Carácter anfótero

12 Aminoácidos: actividad óptica
Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (-)

13 Aminoácidos: esteroisomería
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una configuración L. La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por ello, un L-aminoácido podrá ser levógiro o dextrógiro, e igual ocurrirá con la configuración D. En la naturaleza, la forma L es la más abundante, y todas las proteínas están formadas por aminoácidos L

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15 Aminoácidos: carácter anfótero
En disolución acuosa los aminoácidos se pueden comportar como ácidos o como bases dependiendo del pH de la disolución. Cuando están en disolución acuosa, a pH próximo a la neutralidad, los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares o híbridos o zwitterion esto es así por que el grupo carboxílico pierde un protón (actúa como ácido) y el grupo amino gana un protón (actúa como base). En algunos aminoácidos en las cadenas laterales existen otros grupos aminos y carboxílicos que también se ionizan.

16 zwitterion o iones híbridos o bipolares
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a la vez. zwitterion o iones híbridos o bipolares 16 16

17 Si disminuye el pH, el medio se hace ácido, aumenta la concentración de H+. El aminoácido tiende a neutralizar la acidez captando H+ y se carga positivamente, se comporta como base. Si aumenta el pH el medio se hace básico, disminuye la concentración H+. El aminoácido tiende a neutralizar la basicidad, libera protones y se carga negativamente, se comporta como un ácido.

18 El punto isoeléctrico es el valor de pH para el cual un aminoácido tiene carga neta cero, es decir, posee tantas cargas positivas como negativas. Como cada aminoácido presenta un punto isoeléctrico diferente, ya que posee cadenas laterales (grupos R) distintas, se puede utilizar un método de separación de aminoácidos denominado electroforesis.

19 Aminoácidos: clasificación
Se clasifican en función de la naturaleza de su cadena lateral o grupo R Aminoácidos básicos: contienen algún grupo amino en su cadena lateral, lo que podrá tomar protones del medio y tendrá carga positiva a pH 7     Aminoácidos ácidos: contienen algún grupo carboxilo en su cadena lateral, lo que podrá ceder protones y tendrá carga negativa a pH 7 Aminoácidos neutros: no poseen ni grupos carboxilo, ni grupos amino en su cadena lateral. No tienen carga a pH 7. Se subdividen en: Aminoácidos polares:sus cadenas laterales presentan grupos polares hidrofílicos sin carga, lo que permite establecer enlaces por puentes de hidrógeno con el agua u otras sustancias polares Aminoácidos apolares: sus cadenas laterales presentan grupos hidrofóbicos apolares, que interaccionan con otros grupos hidrofóbicos mediante fuerzas de Van der Waals.

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23 Enlace peptídico Enlace que se establece entre dos aminoácidos, formando un dipéptido. El enlace se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, quedando unidos ambos aminoácidos, formando un dipéptido y liberándose una molécula de agua.

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25 = = = C C C C R R R R H N H O OH N H O OH N H O OH C N =
Unión Peptídica C H R N C H R = O OH N C H R = O OH N C H R = O OH C N = O H + H2O CONDENSACIÓN Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas. 25

26 En función del número de aminoácidos que posea el péptido, el polímero así formado se denomina de distintas formas: - Oligopéptido: cuando el número de aminoácidos es inferior a 10. - Polipéptido: cuando el número de aminoácidos es superior a 10. - Proteínas: cuando el número de aminoácidos es superior a 50.

27 Características del enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. Tiene carácter parcial de doble enlace. Ocasiona que sea rígido y no se puedan producir torsiones alrededor del enlace peptídico y los átomos de C, N, O, H se sitúen en el mismo plano. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

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32 Niveles de organización estructural de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados: ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

33 La actividad biológica de las proteínas, depende en gran medida, de la disposición espacial de la cadena polipeptídica. La cadena polipeptídica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica. Estos plegamientos determinan una complejidad estructural o conformación que se describe a cuatro niveles Estos grados de complejidad se producen en orden creciente.

34 Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. El tipo de aminoácidos, número, secuencia de los aminoácidos de la estructura primaria es distinta en cada proteína. En esta secuencia de aminoácidos siempre hay un extremo N-terminal y un extremo C-terminal. Por convenio los aminoácidos de una proteína se nombran comenzando por el extremo amino terminal. La estructura primaria (secuencia de aminoácidos), es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de las proteínas.

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36 La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte.
El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme. 36 36

37 Estructura secundaria
Se forma por la aparición de enlaces por puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los enlaces peptídicos de los diferentes aminoácidos que vienen determinados por la estructura primaria. La estructura secundaria puede adoptar dos tipos de conformaciones básicas, que pueden coexistir en las proteínas, aunque uno de ellos puede predominar sobre otro. También existen secuencias en el polipéptido que no tienen una estructura secundaria bien definida (enroscamientos aleatorios)

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39 Estructura secundaria: conformación a-hélice
Consiste en el plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre si misma. Esta hélice es dextrógira y se produce por el establecimiento de enlaces por puentes de hidrógeno intramoleculares o intracatenarios (misma cadena), que se establecen entre el grupo NH (que forma parte de un enlace peptídico) y el grupo CO (que forma parte de otro enlace peptídico del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena peptídica).

40 Las cadenas laterales (grupos R) no intervienen en los enlaces por puentes de hidrógeno y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la hélice.

41 Una proteína con estructura a, es la a queratina, que es una proteína muy abundante en las células de la epidermis.

42 Las proteínas que presentan esta estructura secundaria son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas o estructurales. Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

43 La triple hélice de colágeno.
Se considera una modalidad de la estructura secundaria Está formada por tres cadenas. El colágeno posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno.

44 Estructura secundaria: b-láminar o de hoja plegada
La cadena polipeptídica queda extendida y se pliega sucesivamente sobre sí misma hacia delante y hacia atrás. Esta estructura se estabiliza por la formación de enlaces por puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de la misma cadena o de distintas cadenas. Las cadenas laterales (grupos R) se disponen alternativamente por encima o por debajo de esta estructura.

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47 Los puentes de hidrógeno son mas o menos perpendiculares al eje principal de la estructura en hoja plegada. antiparalela paralela

48 Giros o codos tipo b Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido. Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación de los giros b está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β Sirven para que la proteína adopte estructuras más compactas 48

49 Estructura terciaria Es un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales o grupos R de los aminoácidos. El polipéptido sigue manteniendo su estructura primaria y secundaria:

50 Esta estructura es estable gracias a las uniones que se producen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos. Estas uniones pueden ser: ▪ Enlaces de hidrógeno, entre grupos polares sin carga. ▪ Enlaces electrostáticos:entre grupos con carga opuesta (aminoácidos ácidos y básicos) ▪ Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals entre aa apolares (radicales alifáticos y aromáticos) ▪ Puentes disulfuro entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos cisteínas.

51 Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias:
▪ Las proteínas fibrosas (o filamentosa): presentan menor grado de plegamiento. Suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos; y la elastina de la piel, vasos sanguíneos. ▪ Las proteínas globulares presentan un alto grado de plegamiento y una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la mioglobina, otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc. En general las proteínas globulares suelen tener los dos tipos de conformación (a hélice y b lámina)

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53 En las proteínas globulares que se encuentran en medio acuoso (intra o extracelular), aparecen las zonas de a hélice se distribuyen en la periferia (restos polares), mientras que las b lámina se dispone en el interior de la estructura.

54 Las proteínas de las membranas biológicas al encontrarse en un ambiente lipídico, disponen las b lámina hacia la periferia

55 Dentro de la estructura terciaria se encuentran dos subniveles de organización:
Motivos estructurales: en las proteínas globulares se suelen encontrar con frecuencia determinadas asociaciones secundarias asociadas de hélice a y lámina b y giros b, que se repiten en diferentes regiones de la cadena peptídica. Dominios estructurales: están formados por determinadas combinaciones de hélice a y b lámina, para formar estructuras compactas y estables, que desempeñan funciones concretas (aparecen los mismos dominios en proteínas diferentes).

56 Dominio estructural

57 Estructura cuaternaria
Esta estructura no está presente en todas las proteínas Se encuentra en aquellas que presentan varias cadenas polipeptídicas (a cada cadena se le denomina subunidad proteica o protómero). La unión de las subunidades se realiza por medio de las mismas interacciones que estabilizaban la estructura terciaria, que se establecen entre las cadenas laterales o grupos R de los aminoácidos de distintas subunidades. Hemoglobina, inmunoglobulinas

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60 En resumen, la estructura de una proteína.
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación ilimitada de aminoácidos. Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, electrostáticas, puentes disulfuro Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Fuerzas diversas no covalentes. Secuencia Conformación Asociación

61 Propiedades de las proteínas
Solubilidad Desnaturalización y renaturalización Especificidad De función De especie Capacidad amortiguadora

62 Solubilidad Las proteínas globulares son solubles en agua. Presentan en la periferia de la molécula aminoácidos polares (cadenas R polares) que establecen puentes de hidrógeno con el agua. Se establece alrededor de estas proteínas, una capa de solvatación, que impide la unión con otras proteínas. Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen entre sí y forman un agregado insoluble (precipitan). Algunas proteínas en presencia de una disolución salina, precipitan, ya que los iones de la disolución compiten por las moléculas de agua, se pierde la capa de solvatación y las proteínas precipitan.

63 Desnaturalización Es la alteración de la estructura espacial de la proteína (pérdida de conformación estructural). Afecta a las interacciones que mantienen la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. No afecta a la estructura primaria (no se rompen los enlaces peptídicos). Cuando pierden la conformación estructural, pierden su funcionalidad.

64 La desnaturalización puede ser:
Reversible: cuando los factores responsables del cambio han actuado a baja intensidad o durante poco tiempo. En este caso la proteína puede renaturalizarse (volver a formar su estructura nativa) Irreversible: en caso contrario. Los agentes desnaturalizantes son: pH, variaciones de presión, aumento de temperatura, cambios en la concentración salina, radiaciones.

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66 Especificidad La especificidad es doble:
Especificidad de función: Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente. La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación concreta. Especificidad de especie: en las proteínas, existen unos sectores variables, en los que algunos algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros, sin que se altere la funcionalidad de la proteína. esto a dado lugar a gran variabilidad de proteínas durante la evolución. se usa esta especificidad para realizar estudios de parentesco entre especies.

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68 Capacidad amortiguadora
Se basa en su comportamiento anfótero. Neutralizan las variaciones de pH del medio.

69 Clasificación de las proteínas.
Utilizamos el criterio de composición. Las proteínas se clasifican en: Holoproteínas: constituidas únicamente por aminoácidos Heteroproteínas: formadas por parte proteica y parte no proteica.

70 PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

71 Holoproteínas o proteínas simples
Están formadas únicamente por aminoácidos. Se clasifican en función de su estructura tridimensional: Proteínas fibrilares: insolubles en agua. Función estructural Miosina: de las fibras musculares Elastina: órganos sometidos a deformación Queratina: Colágeno: Proteínas globulares: forma esférica, solubles en agua. Albúminas: transportadoras de otras moléculas, reserva de aminoácidos. Globulinas: a y b globulinas (hemoglobina), g globulinas (inmunoglobulinas) Histonas: asociadas al ADN (cromatina) ·        ·     

72 Holoproteína defensiva que adopta ambos tipos de conformación globular y fibrilar.
fibrinógeno que es globular y soluble en el plasma sanguíneo y que durante el proceso de coagulación sanguínea se transforma en fibrina con estructura fibrosa e insoluble.  

73 Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Formadas por una parte proteica y una parte no proteica (grupo prostético). Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en: Glucoproteínas: su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Lipoproteínas: su grupo prostético es un lípido. Se localizan en las membranas celulares y en el plasma sanguíneo donde actúan como transportadoras de grasas y colesterol. Núcleoproteínas: su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos. Las nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas. Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Caseína de la leche Cromoproteínas: tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados (color). Dentro de estas se distinguen: compuestos profirínicos: hemoglobina, clorofila, cianocobalamina (vitamina B12) compuestos no profirínicos: hemocianina (invertebrados).

74 Funciones biológicas de las proteínas
Reserva Estructural Homeostática Portadora de mensajes Recepción y transmisión de señales Transporte Defensiva Contráctil

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76 Función de reserva ovoalbúmina de la clara de huevo
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. ovoalbúmina de la clara de huevo caseína de la leche gliadina de la semilla de trigo son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes y elementos estructurales.

77 Función estructural Es una de las funciones más características:
Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Proteínas del citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. Histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

78 Función homeostática Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones.

79 Función de recepción y transmisión de señales
Receptores de membrana que se unen a un determinado portador de mensajes (neurotransmisores, hormonas).

80 Función de transporte Transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.

81 Función defensiva Trombina Fibrinógeno Inmunoglobulinas

82 Función contractil El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína, en cilios y flagelos, la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

83 Función enzimática Es una función muy importante.
Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas.

84 Buen trabajo