Unidad Temática 30 Proteínas

PROTEÍNAS Son los componentes esenciales de todas las células y principales componentes estructurales de los animales. Su función básica es el desarrollo y mantenimiento del cuerpo. Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucléicos.

PROTEÍNAS Son polímeros formados por α-L-aminoácidos, unidos a través de enlaces peptídicos. La composición elemental es aproximadamente: 53% de carbono, 7% de hidrógeno, 23% de oxígeno, 16% de nitrógeno, 1% de azufre y menos del 1% de fósforo.

Funciones: Componente de la estructura celular Componente de los Virus (capsides) Componente enzimático (catalasa) Como reserva energética (albúmina) Contracción muscular (miosina) Transportadores de electrones (citocromos) Hormonas reguladoras (insulina) Inmunológica (anticuerpos) Transportador de O2 (hemoglobina)

CLASIFICACIÓN

Según su estructura tridimensional: Fibrosas: Con forma de fibras alargadas, insolubles en agua y en casi todos los solventes. Ej. Seda, queratina, fibroína.

Según su estructura tridimensional: Globulares: Con forma esférica y compacta, solubles en agua y soluciones salinas acuosas. Ej. albúmina de huevo, caseína y enzimas. Albúmina humana

Según su composición: HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos Globulares Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Según su composición: HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteica y por un grupo no proteico, que se denomina "grupo prostético” Glucoproteínas Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Según su composición: Nucleoproteínas Histonas Ribosomas Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones

Según su función:

Estructura de las Proteínas Determina sus propiedades y actividad biológica. Cada proteína tiene una forma tridimensional o conformación que se divide en cuatro niveles estructurales .

Estructura Primaria Se refiere al número y secuencia de aa en sus cadenas polipeptídicas. Indica qué aa componen la cadena y el orden en que dichos aa se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. La función de una proteína depende de su secuencia de aa y de la forma que ésta adopte.

Estructura Primaria Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de aa enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas 21 aa 30 aa

Estructura Secundaria Se refiere a la configuración fija del esqueleto polipeptídico. Se debe a la: Forma en que la cadena polipeptídica se pliega y se curva. Naturaleza de los enlaces que estabilizan la estructura.

Los tipos de estructuras secundarias más frecuentes son: Hélices alfa: Son estructuras enrolladas como una espiral. En las proteínas la estructura está enrollada hacia la derecha. Cada vuelta de la espiral se compone de aproximadamente cuatro aa.

Los tipos de estructuras secundarias más frecuentes son: Hélices alfa: La hélice se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el hidrógeno amídico de un enlace peptídico y el oxígeno carboxílico superior que se halla en la siguiente vuelta. Las cadenas laterales (R) se proyectan hacia afuera. Ej. Lana, pelo, plumas, uñas.

Estructura secundaria hélice α

Los tipos de estructuras secundarias más frecuentes son: Láminas beta Está formada por n cadenas paralelas o antiparalelas que van en zig-zag debido a las repulsiones R-R. Se estabilizan por puentes de hidrógeno entre dipolos pero pertenecientes a diferentes cadenas o diferentes segmentos de la misma cadena. Ej. Seda.

Estructura secundaria laminar β β-queratinas

Estructura Terciaria: Forma tridimensional única, que resulta del plegamiento y flexión precisos de la vuelta en espiral, originando un conformación globular. Es la estructura más importante porque es cuando la proteina adquiere su actividad biológica o función. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua.

Estructura Terciaria: Los enlaces responsables de mantener esta conformación estable depende de la naturaleza de las cadenas laterales de los aa, entre ellos: Enlaces iónicos(+-) Enlaces de hidrógeno Enlaces disulfuro Interacciones hidrófobas.

Estructura Terciaria Puentes de hidrógeno

Estructura Cuaternaria: Es la forma en que las cadenas separadas de polipéptidos se adaptan entre sí en las proteínas que tienen más de una cadena. Las fuerzas que la estabilizan son las mismas que en la estructura terciaria (no covalentes).

Estructura Cuaternaria

Desnaturalización: Todo cambio que altera la configuración tridimensional única de una proteína sin causar ruptura de enlaces peptídicos. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Se altera la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria pero no la primaria.

Puede ser producida por: Calor, Rad. UV, agitación: eleva el movimiento molecular Disolventes orgánicos. Etanol o propanol forman puentes de hidrógeno con proteínas y rompen los puentes intramoleculares.

Puede ser producida por: Ácidos o bases: Rompen los enlaces salinos alterando estado de ionización de grupos carboxilo y amino. Sales de iones metálicos pesados (Hg2+, Ag+, Pb2+): Los cationes forman enlaces muy fuertes con aniones carboxilato de aminoácidos ácidos o SH. Precipita como sal insoluble metal-proteína.

COMPARACION ENTRE MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA ESTRUCTURA PRIMARIA Cadena polipetídica simple: 153 a.a. Dos cadena de 141 a.a. (Cadenas α). Dos cadenas de 146 a.a. (Cadenas β). ESTRUCTURA SECUNDARIA Enrollamiento en espiral α (70%). En espiral cadena α (derecha) y cadena β (izquierda). ESTRUCTURA TERCIARIA Plegamiento no uniforme de la cadena, forma una estructura compacta estable. Plegadas, las cadenas α y las cadenas β. ESTRUCTURA CUATERNARIA NO posee. Distribución tetraédrica compuesta por 2 cadena α y 2 cadena β. GRUPO HEME Un grupo prostético hémico. Cuatro grupos prostéticos hémicos, uno en cada cadena. FUNCIÓN Transporta oxígeno en las células musculares. Transporta oxígeno en la sangre.

Comparación de la Estructura de Hemoglobina y Mioglobina: simpleM 70% esm espiral alfa estructura terciaria, compacta. Hemoglobina DHos chadHE y dos unidas por interacciones no covalentes entre cadenas laterales polares HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

LA FUNCIÓN DE LA MIOGLOBINA ES ALMACENAR OXÍGENO EN EL MÚSCULO ESQUELÉTICO. TAMBIÉN SE DENOMINA MIOHEMOGLOBINA O HEMOGLOBINA MUSCULAR.

Hemoglobina Su función es la de transportar oxígeno en la sangre, cada unidad tiene un grupo hemo que une el oxígeno

Glicina Prolina Hidroxiprolina COLAGENO Es la proteína más abundante, constituye hasta 1/3 de todas las proteínas. Su estructura consta de tres polipéptidos entretejidos que forman una triple hélice. Un residuo de glicina cada 3 (cada vuelta de hélice) permite que las 3 cadenas se empaqueten estrechamente, con las glicinas en el interior, hidrófobo, y los otros aminoácidos en el exterior. Glicina Prolina Hidroxiprolina

COLAGENO Se encuentra en: tejido conectivo vasos sanguíneos piel tendones ligamentos cornea del ojo cartílagos

FIBRAS DEL COLAGENO La estructura triplehelicoidal del colágeno es responsable de su fuerza de tensión pues convierte (como las cuerdas) las fuerzas de tensión longitudinal en fuerzas de compresion lateral fácilmente resistidas.

Enzimas Catalizadores orgánicos complejos que producen las células vivas. A la sustancia sobre la cual actúa una enzima se le llama substrato. Todas las enzimas son proteínas.

Modelo de Llave-cerradura Acción Enzimática Modelo de Llave-cerradura

Enzimas Aquellas que operan dentro de las células que las producen: intracelulares Aquellas que su sitio de acción es fuera de la célula productora: extracelulares

Clasificación de las enzimas: Simples: Solo tienen unidades de aa Conjugadas: Tienen porciones no proteicas. Apoenzima: Segmento polipeptídico Grupo prostético: Porción orgánica no proteica.

1. Óxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reducción). Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide 2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) · grupos aldehidos · gupos acilos · grupos glucosilos · grupos fosfatos (kinasas) 3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis) Transforman polímeros en monómeros. Actúan sobre: · enlace éster · enlace glucosídico · enlace peptídico · enlace C-N 4. Liasas (Adición a los dobles enlaces) · Entre C y C · Entre C y O · Entre C y N 5. Isomerasas (Reacciones de isomerización) 6. Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP) · Entre C y S

Clasificación por el tipo de Reacciones que catalizan

Clasificación por el tipo de Reacciones que catalizan

Clasificación por el tipo de Reacciones que catalizan

Clasificación por el tipo de Reacciones que catalizan

Clasificación por el tipo de Reacciones que catalizan

Clasificación por el tipo de Reacciones que catalizan

FIN