ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos
Clases de proteínas en función de su estructura FIBROSAS: Forman largos filamentos u hojas Poseen un solo tipo de estructura secundaria (laminar ó helicoidal) GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica o globular Poseen varios tipos de estructura secundaria Suelen presentar otro tipo de estructura secundaria (codos o giros b)
PROTEÍNAS FIBROSAS Tienen forma filamentosa o alargada Su función es estructural: Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos animales. Son las principales proteínas de la piel, tejido conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda) Confieren fuerza y/o elasticidad Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos)
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES ESTRUCTURA PRIMARIA Se caracteriza por la repetición, más o menos ordenada, de algunos aminoácidos (principalmente Ala y Gly) ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la base fundamental de la estructura de las proteínas fibrosas. Aparecen: Hélices. Ejemplo: 1.- a queratina 2.- La triple hélice del colágeno (resistencia amplificada por formación de superhélices y entrecruzamientos covalentes) 3.- Elastina (elasticidad) Hoja b. Ejemplo: fibroína de la seda.
EJEMPLOS DE PROTEÍNAS FIBROSAS 1. a-queratina (pelo y uñas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Monómeros Dímeros Protofilamentos Protofibrillas Hélice a (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable
SECCIÓN TRANSVERSAL DE UN PELO
2. COLÁGENO Principal constituyente del tejido conjuntivo Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo) Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo Poco valor alimenticio ESTRUCTURA: Tiene 3,3 residuos/vuelta (muy extendida): Gly 33% Ala 11% Pro e Hyp 21% Hidroxi-Lys en menor proporción (lugar de unión a polisacáridos) Fragmentos comunes: Gly-Pro-Hyp Gly-X-Pro Gly-X-Hyp Hélice simple y única Es levógira
ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO Tropocolágeno ESTABILIZADA POR: Puentes de H intercatenares Repulsiones entre Pro e OH-Pro Enlaces cruzados (Lys-OHLys)(Lys-Lys) Dan dureza “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Osteogénesis imperfecta (formación anormal de huesos en bebés) DEFECTOS GENÉTICOS RELACIONADOS CON EL COLÁGENO Gly-X-Pro Osteogénesis imperfecta (formación anormal de huesos en bebés) Cys en lugar de Gly Síndrome de Ehlers-Danlos (debilidad de las articulaciones) Ser en lugar de Gly
3. ELASTINA Constituyente de los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales ESTRUCTURA: Hélice especial rica en residuos de Gly, Ala y Val Tropoelastina: segmentos de hélice rica en Gly separados por cortas regiones con residuos de Lys y Ala. A diferencia del tropocolágeno posee muchos residuos de Lys y pocos de Pro. Cuatro cadenas laterales de Lys forman la desmosina
ELASTINA Desmosina Espiral al Azar Estado relajado Estiramiento Monómero de Elastina Enlace de entrecruzamiento
EJEMPLO DE PROTEÍNA FIBROSA con hoja b FIBROÍNA Constituye las fibras tejidas por gusanos de seda y arañas Ha evolucionado hasta una fibra resistente pero flexible SECUENCIA PRIMARIA: Un residuo si y otro no es Gly. El otro es Ala o Ser ESTRUCTURA SECUNDARIA: predomina la lámina b antiparalela y conduce al empaquetamiento de las láminas unas sobre otras Los enlaces entre láminas son interacciones de van der Waals entre cadenas laterales (fibras flexibles)
FIBROÍNA DE LA SEDA (láminas b apiladas) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
Estructura Primaria del Colágeno Aminoácidos especiales: 4-hidroxiprolina (4Hip) 3-hidroxiprolina (3Hip) 5-hidroxilisina (5Hil) Unidad básica Estructura primaria
Estructura Secundaria del Colágeno Hélice de Colágeno
Estructura Terciaria del Colágeno Tropocolágeno
Enlaces Covalentes Cruzados del Colágeno Hélice polipeptídica Triple hélice de tropocolágeno Segmento de la triple hélice Detalle de una microfibrilla de colágeno
Asociación Polimolecular del Colágeno Helice de colágeno