AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS UNIDAD VIII AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Estructura General de los Aminoácidos La cadena lateral de estructura variable, determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas.

Aminoácidos Molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico (reacción de condensación), liberan agua y forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar polipéptidos. Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, donde el grupo amino está unido al carbono alfa (carbono contiguo al grupo carboxilo). La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos. Se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Ionización de los Aminoácidos Como el grupo amino (–NH2) y el grupo carboxilo (–COOH) poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado. Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Pero existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Estructura como iones de los Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos Según las propiedades de su cadena: Neutros polares, polares o hidrófilos (Serina, Glutamina, Tirosina). Neutros no polares, apolares o hidrófobos (Glicina, Alanina, Valina). Con carga negativa o ácidos (ácido aspártico, ácido glutámico). Con carga positiva o básicos (Lisina, Arginina, Histidina). Aromáticos (Fenilalanina, Tirosina, Triptófano).

Clasificación de los Aminoácidos Según su obtención: Esenciales: necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos. No esenciales: aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo.

Clasificación de los Aminoácidos ESENCIALES NO ESENCIALES Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina(Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met) Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Propiedades de los Aminoácidos Ácido-Básicas: Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Puede comportarse como ácido y como base (sustancias anfóteras). Ópticas: Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica. Las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Químicas: Las que afectan al grupo carboxilo, al grupo amino y al grupo R.

Péptidos. Clasificación Son moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Clasificación: Oligopéptidos: n° de aminoácidos < 10 Polipéptidos: n° de aminoácidos > 10 Proteínas: n° de aminoácidos > 50

Enlace Peptídico Enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido. Esta combinación de aminoácidos se lleva a cabo por medio de una reacción de condensación, libera agua y forma un enlace peptídico. Cuando se unen dos aminoácidos se obtienen dipéptidos, cuando se unen tres tripéptidos, etc.

Estructura General de los Enlaces Peptídicos Para nombrarlo se comienza por el primer aminoácido. Por ej si el primer aminoácido del dipéptido es Alanina y el segundo Serina, se lo nombra como péptido alanil serina.

Proteínas. Clasificación Fibrosas Insolubles en agua Globulares Solubles en agua o soluciones acuosas de ácidos, bases o sales Proteínas fibrosas  son largas en forma de hilo y se mantienen unidas por muchos puentes de Hidrógeno. Proteínas globulares  están dobladas en forma esferoide. Las áreas de contacto son pequeñas, fuerzas intermoleculares (puente de H) débiles.

Proteínas. Función Proteínas fibrosas: sirve como material estructural principal de los tejidos. Por ej: queratina, colágeno, etc. Proteínas globulares: posee varias funciones relacionadas con la manutención y regulación de la vida. Por ej: hormonas, anticuerpos, etc.