Estructuras Secundarias, Terciarias, Cuaternarias y Quinarias María Fernanda Laverde Laura Zúñiga Estefanía Saiz Natalia Silva Daniela Vargas Juan José Calderón

ESTRUCTURA TERCIARIA Arquitectura tridimensional Plegamiento de las estructuras secundarias mediante: *atracciones de grupos laterales R (confieren estabilidad) *AA específicos como prolina, serina, isoleucina. Disposición espacial de grupos funcionales determina la interacción de la proteína con el entorno y moléculas. -Responsable de las propiedades biológicas de la proteína MEDIO Restos Hidrófobos: interior ACUOSO Restos Hidrófilos: Exterior INTERACCIONES COVALENTES Y NO COVALENTES DE TIPO: Enlaces Disulfuro Entre grupos tiol -SH de las cadenas laterales de cisteína. Hidrófobas Entre cadenas laterales apolares Fuerzas Electrostáticas Entre cadenas laterales ionizadas con signo opuesto Puentes de Hidrógeno Entre cadenas laterales de AA polares Fuerzas de Van der Waals

PROTEINA GLOBULAR PROTEINA FILAMENTOSA ESTRUCTURA TERCIARIA -Forma esférica -Forma alargada -Son más frecuentes en la naturaleza -funcionan como enzimas o moléculas transportadoras - Función de protección o estructural -solubles en agua y en soluciones salinas -insolubles en agua y en soluciones salinas Ejemplos: -citocromo C -ribonucleasas -mioglobina -factores de crecimiento -hormonas Ejemplos: -beta-queratina -colágeno -elastina

ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina Existen proteínas que no presentan actividad al alcanzar su estructura terciaria. La actividad se logra formando agregados moleculares (unión de otras subunidades proteicas o no proteicas) Formación de un edificio proteico de orden superior. Mediante: puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones electrostáticas e hidrofobias. Globinas: partes proteicas Grupos Hemo: partes no proteicas UNIONES MOLECULARES HOMOMOLECULARES -monómeros constituyentes iguales -unión entres subunidades proteicas HETEROMOLECULARES -Monómeros constituyentes diferentes -Unión entre subunidades proteica y no proteicas -Protómero: cada polipéptido que interviene en la formación del complejo. -Según el # de protómeros, se forman dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros.

ESTRUCTURA QUINARIA ASOCIACIONES Microtúbulos Asociaciones supramoleculares -Edificios proteicos que confieren gran masa molecular, mayor estabilidad y complejidad, son de carácter permanente. ASOCIACIONES ENTRE PROTEINAS UNICAMENTE Por ejemplo las A y B tubulinas forman dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos y muy largos. ENTRE PROTEINAS Y OTRASMOLECULAS -Azucares: Dan origen a peptidoglicanos y proteoglicanos -Lípidos: Dan origen a lipoproteínas y membranas biológicas -Ácidos Nucléicos: Dan origen a ribosomas, nucleosomas o virus Microtúbulos

Diferencias SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA Conformación (disposición tridimensional) de porciones de la cadena poli peptídica. Hélice alfa Hoja plegada beta. Enlaces no covalentes entre las cadenas laterales de la proteina. Formada por mas de una cadena o subunidad. Se unen por enlaces disulfuro covalentes o enlaces no covalentes.

¿Todas las proteínas tienen estructura cuaternaria? De ejemplos No, no todas Hemoglobina

Bibliografía http://nuriapuig.blogspot.com/2011/11/nutrientes-para-fabricar-globulos-rojos.html http://bioquimicauabc109.blogspot.com/2010/02/miercoles-24-de-febrero-del-2010.html http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot44.htm