AMINOÁCIDOS

o LOS AMINOÁCIDOS SON COMPUESTOS QUÍMICOS ENCARGADOS DE CUMPLIR DIVERSAS FUNCIONES VITALES PARA EL BUEN FUNCIONAMIENTO DEL ORGANISMO. SE DIVIDE EN NO PROTEICOS Y PROTEICOS. o TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS CÉLULAS DE LOS MAMÍFEROS SON PROTEICOS, ES DECIR, SON LOS QUE COMPONEN LAS PROTEÍNAS QUE CONFORMAN LAS CÉLULAS DE DIVERSOS TEJIDOS COMO LOS MÚSCULOS, LOS TENDONES, LOS LIGAMENTOS, LOS ÓRGANOS, LAS HORMONAS, ETC. AMINOÁCIDOS

o LOS ESENCIALES SON 9, SE OBTIENEN A TRAVÉS DE LOS ALIMENTOS, TRIPTÓFANO, LA HISTIDINA, LA LISINA, LA ISOLEUCINA, LA FENILALANINA, LA LEUCINA, LA METIONINA, LA TREONINA Y LA VALINA AMINOÁCIDOS ESENCIALES

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES o SON PRODUCIDOS POR EL ORGANISMO Y SON 11. o ALANINA, LA ARGININA, LA ASPARAGINA, EL ASPARTATO, LA CISTEÍNA, LA GLICINA, LA GLUTAMINA, LA PROLINA, LA SERINA, LA TIROSINA Y LA ORNITINA.

AMINOÁCIDOS PROTEICOS CODIFICABLES o TAMBIÉN RECIBEN EL NOMBRE DE UNIVERSALES. EN ESTE CONJUNTO SE ENCUENTRAN LOS 20 AMINOÁCIDOS QUE SE MANTIENEN FORMANDO PARTE DE LAS PROTEÍNAS. ESTE GRUPO DE AMINOÁCIDOS SE CLASIFICA DEPENDIENDO DE LA CADENA LATERAL Y LA POLARIDAD DE ÉSTA. o SEGÚN LA CADENA LATERAL SON: NEUTROS O ALIFÁTICOS – AROMÁTICOS – HIDROXIÁMINOACIDOS – TIOAMINOÁCIDOS – IMINOÁCIDOS - DICARBOXÍLICOS Y SUS AMIDAS - DIBÁSICOS o DEPENDIENDO DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL, LOS AA CODIFICABLES SON: APOLARES POLARES SIN CARGA CATIÓNICOS ANIÓNICOS

AMINOACIDOS NO PROTEICOS SON AQUELLOS COMPUESTOS QUE FUNCIONAN COMO INTERMEDIARIOS EN EL PROCESO METABÓLICO, MAS NO FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS. ENTRE ESTOS COMPUESTOS SE ENCUENTRAN LA HOMOSERINA Y LA HOMOCISTEÍNA, LOS CUALES SON MEDIADORES EN DIVERSOS PROCESOS METABÓLICOS; ASÍ COMO LA CITRULINA Y LA ORNITINA LOS CUALES FUNCIONAN COMO INTERMEDIARIOS EN EL CICLO DE LA UREA, LA DIHIDROXIFENILALANINA (DOPA), QUE ES UN PREDECESOR DE LA METABOLIZACIÓN DE LA MELANINA, LAS HORMONAS TIROIDEAS Y LAS CATECOLAMINAS TAMBIÉN FORMA PARTE DE LOS AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS. OTROS COMPUESTOS NO PROTEICOS SON LAS BIOMOLÉCULAS OMEGA-AMINOÁCIDOS, EN LOS QUE SU ESTRUCTURA SE MODIFICA DE TAL FORMA QUE EL ÚLTIMO CARBONO ES REEMPLAZADO POR EL GRUPO AMINO.

AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA

Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas.

1. 1. Numerosos aminoácidos α o sus derivados actúan como mensajeros químicos Por ejemplo, la glicina, el glutamato, el ácido y-aminobutírico (GABA, un derivado de la glutamina) y la serotonina y la melatonina (derivados del triptófano) son neurotransmisores, sustancias liberadas por una célula nerviosa que influyen sobre la función de una segunda célula nerviosa o sobre una célula muscular. La tiroxina (un derivado de la tirosina que se produce en la glándula tiroides de los animales) y el ácido indolacético (un derivado del triptófano que se encuentra en las plantas) son hormonas, moléculas de señalización producidas en una célula que regulan la función de: otras células

2. 2. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno. Entre los ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas que componen los nucleótidos y los ácidos nucleicos, el hem (el grupo orgánico que contiene el hierro necesario para la actividad biológica de varias proteínas importantes) y la clorofila (un pigmento de importancia crucial en la fotosíntesis).

3. 3. Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios metabólicos. Por ejemplo, la arginina, la citrulina y la ornitina son componentes del ciclo de la urea. La síntesis de urea, una molécula que se forma en el hígado de los vertebrados, es el principal mecanismo para eliminar los desechos nitrogenados.

AMINOÁCIDOS MODIFICADOS EN PROTEÍNAS

¿QUÉ SON AMINOÁCIDOS PROTEÍNICOS MODIFICADOS? Son aquellos que se obtienen de algunas modificaciones bioquímicas luego de participar en la síntesis de proteínas. Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones y dan lugar a los AA modificados o particulares.

Según el proceso por el que pasan durante su transformación, la clasificación de los aminoácidos proteicos modificados más frecuentes son: Hidroxilación Glicosilación Condensación CarboxilaciónAdición de iodo Fosforilación

HIDROXILACIÓN En el colágeno tiene lugar habitualmente la hidroxilación de residuos de prolina y lisina, dando lugar, respectivamente a: una transformación enzimática en la que es fundamental la participación del ácido ascórbico

CARBOXILACIÓN ácido g-carboxiglutámico Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado  Entre ellos destaca particularmente la protrombina.  En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores.

ADICIÓN DE IODO  Monoiodotirosina  Diiodotirosina  Triiodotirosina o la liotirosina En la tiroglobulina (proteína de la tiroides), el aminoacido sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan aminoácidos como:

FOSFORILACIÓN Los residuos que se suelen fosforilar son la:  Serina  Treonina  Tirosina La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de:  Fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas)  Desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas).

GLICOSILACIÓN Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido. Éstas se unen mediante un enlace :  Mediante un enlace O- glicosídico a un residuo de: serina o treonina  Mediante un enlace N- glicosídico a un residuo de asparagina.

CONDENSACIÓN Muy a menudo se obtiene en los hidrolizados de proteína el aminoácido cistina.  En la Elastina, una proteína estructural, las cadenas laterales de cuatro lisinas suelen dar lugar a un entrecruzamiento que en los hidrolizados de proteína aparece como Desmosina. La formación de disulfuros entre las cadenas laterales de cisteína tiene una gran importancia en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas.

IMPORTANCIA DE LOS AMINOACIDOS MODIFICADOS Las modificaciones de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de más de 100 derivados de los aminoácidos.  Su función principal de las modificaciones de los aminoácidos juegan un papel de gran importancia en la específica funcionalidad de una proteína OTRAS FUNCIONES  Entrecruzamiento de varias cadenas polipépticas para generar una proteína funcionalmente activa  Estabilizar la estructura proteica y evitar su desplegamiento  Cambios reversibles en la actividad de una proteína

ESTEREOISÓMEROS DE LOS AMINOÁCIDOS

LA ISOMERÍA Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades. Propiedad de ciertos compuestos químicos con igual fórmula química, es decir, iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula.

EJEMPLO  Alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C2H6O

ESTEREOISOMERÍA Compuestos que tienen fórmulas moleculares idénticas y sus átomos presentan la misma distribución, pero su disposición en el espacio es distinta. Conformacional Configuracional Geométrica Óptica

 ESTEREOISOMERÍA GEOMÉTRICA La presentan los compuestos que se diferencian únicamente en la disposición de sus átomos en el espacio. Moléculas con fórmulas moleculares idénticas pueden presentar estruct uras espaciales diferentes. Todos los aminoácidos proteicos son isómeros (enantiómer os o estereoisómeros) que presentan una configuración L. Los D-aminoácidos se encuentran en la pared celular bacteriana y en algunos antibióticos peptídicos.

 ESTEREOISOMERÍA ÓPTICA Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser: Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha. Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.

Debido a que los carbonos ex de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a cuatro grupos diferentes (Le., a un hidrógeno, a un grupo carboxilo, a un grupo amino y a un grupo R), se denominan carbonos asimétricos o quirales. La glicina es una molécula simétrica puesto que su carbono ex está unido a dos hidrógenos. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisómeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos CARBONO ASIMÉTRICOS O QUIRALES CARBONO UNIDOS A DOS HIDROGENOS, MOLECULA SIMETRICA

. En la Figura se muestran las representaciones tridimensionales de los estereoisómeros del aminoácido alanina. Obsérvese en la figura que los átomos de los dos isómeros están unidos en el mismo patrón excepto por la posición del grupo amonio y del átomo de hidrógeno.. Estos dos isómeros son imágenes especulares de sí mismos. Moléculas así, denominadas enantiómeros, no pueden superponerse una sobre otra. Las propiedades físicas de los enantiómeros son idénticas, excepto que desvían la luz polarizada en un plano en direcciones opuestas.

En la luz polarizada en un plano, que se produce haciendo pasar la luz sin polarizar a través de un filtro especial, las ondas luminosas sólo vibran en un plano.) Las moléculas que poseen esta propiedad se denominan isómeros ópticos.

El gliceraldehído es el compuesto de referencia para los isómeros ópticos (Fig. 5.9). Un isómero del gliceraldehído se denomina dextrógiro. El otro isómero del gliceraldehído, denominado levógiro (se distingue por el signo -).

A los isómeros ópticos se les suele denominar o o L (p. ej., o-glucosa, L- alanina) para indicar la similitud de la disposición de los átomos alrededor de un carbono asimétrico de una molécula con la de los átomos alrededor del carbono asimétrico de cualquiera de los isómeros del gliceraldehído. Debido a que muchas biomoléculas tienen más de un carbono quiral, las letras o y L sólo se refieren a las relaciones estructurales de una molécula con cualquiera de los isómeros del gliceraldehído, no con la dirección en la que desvían la luz polarizada en un plano. La mayoría de las moléculas asimétricas que se encuentran en los seres vivos se presentan en una sola forma estereoisomérica, bien o L. Por ejemplo, con pocas excepciones, en las proteínas sólo se hay aminoácidos L.

La quiralidad ha tenido un efecto importante sobre las propiedades estructurales y funcionales de las biomoléculas. Por ejemplo, las hélices ex que giran a la derecha que se observan en las proteínas son consecuencia de la presencia exclusiva de aminoácidos L. Los polipéptidos que se sintetizan en el laboratorio con aminoácidos o y L no forman hélices. Además, como las enzimas son moléculas quirales, la mayoría se une a moléculas de sustrato en una sola forma enantiómera o enantiomérica. Las proteasas, enzimas que desintegran proteínas al hidrolizar enlaces peptídicos, no pueden degradar polipéptidos artificiales formados por aminoácidos o.