ACTIVIDADES DE LAS PROTEINAS Actividad enzimatica De transporte Hormonal Inmunologica Contractiles Nutricionales Almacenamiento Proteccion Estructurales Transmision de impulsos Toxicidad Accion amortiguadora Mantienen la presion oncotica (albumina) Funcion energetica Transmite los caracteres hereditarios

Para un aprovechamiento eficiente de las proteínas de la dieta, esta debe cubrir las necesidades energéticas principalmente con carbohidratos y grasas Si el aporte calórico es bajo Los cuadros mas serios de malnutrición son Kwashiorkor (retardo en el crecimiento, abdomen abultado, edema, disminución de albumina en plasma, anemia, hepatomegalia El organismo es obligado a oxidar aa para obtener energía y aumenta el requerimiento para mantener el balance Marasmo.- perdida total de grasa deficiencia crónica de proteínas y calorías

METABOLISMO GENERAL DE AMINOACIDOS El conjunto de aa del cuerpo siempre se encuentran en un estado dinamico Las proteinas alimenticias son desnaturalizadas en la preparación de los alimentos s Todas las enz son hidrolasas (proteolíticas) y como zimógenos

Enzimas Proteolíticas Endopeptidasas (pepsina, tripsina, quimiotripsina y elastasa) Exopeptidasas Carboxipeptidasas Aminopeptidasas

Digestión y absorción de proteínas TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO     Digestión y absorción de proteínas A diferencia de los hidratos de carbono y lípidos una parte significativa de la digestión de proteínas tiene lugar en el estómago, luego páncreas y células intestinales TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO

Digestión de Proteínas I) En el estómago quimosina Caseina paracaseina Células Parietales HCl GASTRINA Células Principales Pepsinógeno Pepsinógeno H Cl Pepsina + resto de 44 Aa. La renina= quimosina presente en niños, ausente en adultos Proenzima Enzima activa (endopeptidasa) pH 1,5-2,5 -NH2 NH2 -NH2 HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS ACTUA SOBRE ENLACES FORMADOS POR GRUPOS CARBOXILO DE Triptofano, fenilalanina, tirosina Y metionina

SECRECION PANCREATICA Hormona secretada por la pared intestinal Páncreas Estómago  Intestino pH Secretina H+ HCO3- pH =8 óptimo Factores de tipo hormonal Enzimas Endopeptidasas Pancreozimina o Colecistoquinina Tripsina quimotripsina elastasa y Carboxipeptidasas Aminoácidos Cortan los peptidos en oligopeptidos y aa

¿QUE TIPO DE ENLACES PEPTIDICOS HIDROLIZAN? Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de lisina y arginina Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptofano Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan restos carboxilos terminales. La pancreatitis aguda: se debe a la activación prematura del tripsinógeno dentro del páncreas produciendo la autodigestón de sus células La tripsina y quimiotripsina degradan las proteínas a pequeños péptidos y la carboxipéptidasa en dipéptidos y tripéptidos

Digestion intestinal pH 7.6 Las mas importantes peptidasas (dipeptidasas y tripeptidasas) y las aminopeptidasas (en su mayoria exopeptidasas)separa a los aa del extremo de la cadena que tiene un grupo amino libre Leucina aminopeptidasa Prolina aminopeptidasa

ABSORCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Intestinos Túbulos del riñón Cerebro Glutation = (GSH) gamaglutamilcisteinilglicina)

ALERGIA A LOS ALIMENTOS Los dipéptidos y tripéptidos entran por las vellosidades de las células de la mucosa Son hidrolizados en aminoácidos libres Son transportados a la vena porta Entran a la corriente sanguínea Causando reacciones en los anticuerpos conduciendo a alergias de los alimentos

BIOSINTESIS DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES Hay 2 reacciones claves para el metabolismo de los aa Transaminación y Desaminación La transaminación convierte un aa en otro Las aminotransferasas o transaminasas Catalizan la transferencia del NH3+ de un aa a un cetoácido (piruvato, oxalacetato y a menudo cetoglutarato)

Alanina aminotransferasa Requieren de fosfato de piridoxal (PLP) Por ejemplo: Alanina aminotransferasa (PLP) PLP derivado de la vitamina B, actua como cofactor TGO alaninoamino transferasa TGP aspartato amino transferasa Las aminotransferasas se encuentran en el citosol y la mitocondria y las más comunes son TGO y TGP y son claves en el metabolismo de aa

La desaminación oxidativa elimina el grupo amino La glutamato deshidrogenasa es específica para el glutamato y puede emplear como cofactor NAD+ o NADP+ La desaminación oxidativa elimina el grupo amino Se produce en la mitocondria y es una reacción reversible