bacteriología, una rama de la microbiología.

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2 bacteriología, una rama de la microbiología.
                                                                                                             Proteínas de la dieta, proteínas de los tejidos, proteínas celulares son fuente de aminoácidos La degradación oxidativa de los Aminoácidos contribuye a la generación de energía metabolica Los carnívoros pueden obtener hasta el 90 % de energía a partir de la oxidación de Aminoácidos. Los herbívoros solo pueden obtener una pequeña porción energética Los microorganismos pueden utilizar aminoácidos de su entorno y generar energía si las condiciones metabólicas lo requieren

3 En los ANIMALES, los aminoácidos experimentan degradación oxidativa en 3 situaciones metabólicas diferentes: 1.- Durante la síntesis y degradación normales de proteínas celulares (recambio proteico), algunos de los aminoácidos liberados durante la degradación de las proteínas se degradan oxidativamente si no se necesitan para la síntesis de nuevas proteínas 2.- Cuando una dieta es rica en proteínas y los aminoácidos ingeridos exceden las necesidades corporales para síntesis de proteínas, el excedente se cataboliza; los aminoácidos no se pueden almacenar 3.- Durante la inanición o en la diabetes mellitus, en las que no hay glúcidos o éstos no son utilizados adecuadamente, se recurre a las proteínas celulares como combustible

4 Fig.1. Esquema general del catabolismo de los aminoácidos en los mamíferos. Los grupos amino y el esqueleto carbonado siguen rutas separadas pero interconectadas

5 Destinos metabólicos de los grupo AMINO
El N2, es abundante en la atmosfera , pero pocos organismos lo pueden convertir a formas biológicas más útiles, tales como NH3. Los grupos AMINO se utilizan de forma muy conservadora en los sistemas biológicos. NH3

6 Catabolismo del grupo amino

7 Formas de excreción de nitrógeno

8 La proteína de la dieta se degrada enzimáticamente a aminoácidos
ENZIMAS PANCREATICAS: Tripsinogeno-- (tripsina) Quimotripsinógeno-- (quimotripsina) Procarboxipeptidasas A y B HORMONA SECRETINA HORMONA COLECISTOQUININA AMINOPEPTIDASA

9 Fig. Transaminación catalizada enzimáticamente por AMINOTRANSFERASA
El PIRIDOXAL FOSFATO participa en la transferencia de grupos α-AMINO al α-CETOGLUTARATO Piridoxal fosfato Fig. Transaminación catalizada enzimáticamente por AMINOTRANSFERASA

10 PIRIDOXAL FOSFATO, grupo prostético de las aminotransferadas

11 AMINOTRANSFERASAS: Importancia medica
La alanina aminotransferasa (ALT; también denominada glutamato-piruvato transaminasa, GPT) Son importante para el diagnostico de lesiones cardiacas y hepaticas causadas por ataque al corazon, toxicidad de farmacos o infección. La prueba SGPT y SGOT , permite medir la concentración en el suero (S) sanguineo de ambas aminotransferasas. La aspartato aminotransferasa (AST; también llamada glutamato-oxalacetato transaminasa, GOT) Tambien la enzima Creatinina quinasa (SCK) es utilizada para este diagnostico

12 El GLUTAMATO libera su grupo AMINO en forma de amoníaco en el hígado
En los hepatocitos, el glutamato se transporta desde el citosol a la mitocondria, en donde experimenta desaminación oxidativa catalizada por la L-glutamato-deshidrogenasa El α-cetoglutarato formado a partir de la desaminación del glutamato puede utilizarse en el ciclo del acido cítrico y para la síntesis de glucosa Glutamato deshidrogenasa Fig. Reacción catalizada por la Glutamato deshidrogenasa.

13 La GLUTAMINA transporta amoniaco en el torrente circulatorio
Fig. Transporte de amoniaco en forma de glutamina

14 Ciclo de la Glucosa-Alanina

15 El ciclo de la glucosa-alanina se utiliza sobre todo como mecanismo del músculo esquelético para eliminar el nitrógeno al mismo tiempo que reabastece su suministro de energía. La oxidación de la glucosa produce piruvato que puede experimentar transaminación a alanina. Esta reacción es catalizada por la alanina transaminasa, ALT (la ALT se llamaba glutamato piruvato transaminasa sérica, SGPT). Además, durante períodos de ayuno, la proteína del músculo esquelético es degradada por el valor de energía de los carbones de los aminoácidos y la alanina es un aminoácido principal en la proteína. La alanina entonces entra en la corriente sanguínea y es transportada al hígado. Dentro del hígado la alanina se convierte de nuevo a piruvato que es entonces una fuente de átomos de carbono para la gluconeogénesis. La glucosa recién formada puede entonces entrar a la sangre para ser entregada de nuevo al músculo. El grupo amino transportado desde el músculo al hígado en forma de alanina es convertido a urea en el ciclo de la urea y es excretado.

16 Reacción representativa catalizada por aminotransferasa
Las aminotransferasas existen para todos los aminoácidos excepto para la treonina y la lisina Las aminotransferasas séricas tales como aspartato aminotransferasa, AST) y alanina transaminasa, ALT)

17 Fig. CICLO de la UREA y reacciones que introducen grupos AMINO en el mismo

18 Excreción de nitrogeno y el ciclo de la urea
Previamente fue conocido que la glutaminasa renal era la responsable de convertir el exceso de glutamina del hígado a amoniaco urinario. Sin embargo, cerca del 80% del nitrógeno excretado está bajo la forma de urea que también es altamente producida en el hígado, en una serie de reacciones que están distribuidas entre la matriz mitocondrial y el citosol. La serie de reacciones que forman la urea es conocida como Ciclo de la Urea o Ciclo de Krebs-Henseleit.

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