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Publicada porJosé Miguel Jiménez Guzmán Modificado hace 9 años
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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS.
Mecanismos gales. de degradación de aa. Desaminación oxidativa y no oxidativa. Transaminación. Descarboxilación. Formación de aminas biógenas. Mecanismo de acción del fosfato de piridoxal. Metabolismo del fragmento C. Metilación. Metionina activa. Transferencia de metilos. Papel del ácido tetrahidrofólico.
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XI. METABOLISMO DE AMINOACIDOS Y SU RELACION CON OTRAS VIAS METABOLICAS.
Mecanismo de biosíntesis de aa. aa esenciales y no esenciales. Destino de los aa. Destino del amoníaco. Arginina y ciclo de la urea. Destino del residuo no nitrogenado de aa. aa cetogénicos y glucogénicos. aa como precursores de otras sustancias: hemoproteínas, porfirinas y clorofilas; nucleótidos úricos y pirimidínicos; poliaminas.
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NO HACER INCAPIÉ EN LAS ESTRUCTURAS SINO EN LOS CONCEPTOS GENERALES
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Los aa (de proteínas de la dieta o degradación de proteínas intracelulares) constituyen la última clase de biomoléculas cuya oxidación contribuye de manera significativa a la generación de energía metabólica
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La función energética de los aa es secundaria y reemplazable por la participación en síntesis de otros componentes celulares, de hormonas y de otras sustancias celulares que se desempeñan en funciones insustituibles.
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QUE PASA CUANDO LAS SUSTANCIAS NITROGENADAS SON OFRECIDAS EN EXCESO?
TODOS LOS ORGANISMOS VIVOS REQUIEREN UNA FUENTE DE NITRÓGENO (aa., nucleótidos, ... ) QUE PASA CUANDO LAS SUSTANCIAS NITROGENADAS SON OFRECIDAS EN EXCESO? * FUENTE DE ENERGIA
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SE ALMACENAN LOS aa? HC ? o Grasas?
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BIOSINTESIS Requieren aporte de Energía
FASE DEGRADORA DEL METABOLISMO Producen Energía ATP, NADH Y NADPH BIOSINTESIS Requieren aporte de Energía
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Metabolismo de aa / proteínas : Proteínas muscular degradada?
+ o -: ingesta / excreta. Proteínas muscular degradada?
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Proteínas de la ingesta – ENZIMAS PROTEOLÍTICAS: hidrólisis de proteínas hasta sus aa.
Se confunden con los sintetizados en las células, son transportados por la sangre a los tejidos pueden ser usados o formar otros comp. o ser degradados.
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Adultos? Niños? embarazadas? Desnutrición?
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20 aa: el hombre debe suplementar en su dieta 10 aa.
Qué pasa en una dieta deficiente en aa Dietas que suplementan esas necesidades? VEGETAL? ANIMAL?
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No Esenciales Esenciales ALANINA ARGININA (ADULTOS: NO)
AMINOACIDOS NO ESENCIALES Y ESENCIALES PARA EL HOMBRE Y RATA ALBINA No Esenciales Esenciales ALANINA ARGININA (ADULTOS: NO) ASPARAGINA HISTIDINA ASPARTATO ISOLEUCINA CISTEÍNA LEUCINA GLUTAMATO LISINA GLUTAMINA METIONINA GLICINA FENILALANINA PROLINA TREONINA SERINA TRIPTOFANO TIROSINA VALINA
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ARREGLO TETRAHÉDRICO DE GRUPOS DEL C: isomero L(PROT), isómero D
aa NO ESENCIALES SE SINTETIZAN A PARTIR DE LOS ESENCIALES DIETA NORMAL SUPLEMENTA 20 aa. aa: pH 1? pH 7? pH 11? LA IONIZACIÓN DEL aa VARÍA CON EL pH GLICINA pK GRUPO AMINO ES 9,6 Y –PARA EL CARBOXILO ES 2,3 ARREGLO TETRAHÉDRICO DE GRUPOS DEL C: isomero L(PROT), isómero D IONIZADOS (DIPOLO) NO DIFUNDEN POR BICAPA LIPÍDICA.
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¿ CÓMO PASAN LOS aa POR LA BICAPA LIPÍDICA? (“SYMPORT” + BOMBA de NA+)?
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METABOLISMO (algunos aspectos)
Cómo sale el grupo amino? Cuál es el destino del esqueleto no nitrogenado? Cómo el nitrogeno se convierte en urea? Cómo se sintetizan los aminoácidos?
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Cómo se separa el grupo amino?
Degradación de aa Cómo se separa el grupo amino? En dónde ocurre ppalmente. (órgano)?
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El sitio de degradación de los aa en los mamiféros es el hígado.
La pérdida del grupo amino la vamos a considerar primero y luego el esqueleto carbonado. El grupo amino de muchos aa es transferito al glutamato, el cual, por desaminación oxidativa llega a la formación de amonio.
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Desaminación oxidativa
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA: GLUTAMATO DESHIDROGENASA (matriz mitocondrial)
ENZIMA ALOSTÉRICA, 6 SUBUNIDADES = la reacción es reversible (NAD/NADP reacción directa/inversa)
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA:
GLUTAMATO DESHIDROGENASA (matriz mitocondrial) ENZIMA ALOSTÉRICA, 6 SUBUNIDADES = la actividad puede ser: INHIBIDA POR ATP Y GTP - ESTIMULADA POR ADP Y GDP CUANDO OCURRE LA DESAMINACIÓN DE aa?
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DESAMINACIÓN OXIDATIVA - ESTIMULADA POR ADP Y GDP
Ciclo de Krebs y se genera ATP INHIBIDA POR ATP Y GTP - ESTIMULADA POR ADP Y GDP CUANDO: [ADP] > Cuando [ATP] > (ej.: ciclo ácido cítrico(por acción de: succinato tioquinasa)
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LA TRANSAMINACIÓN es aa PUEDEN DESAMINARSE DIRECTAMENTE
DESAMINACION OXIDATIVA: NO TODOS LOS aa PUEDEN DESAMINARSE DIRECTAMENTE SE VALEN DE LA TRANSAMINACIÓN: * SE TRANSFIERE EL AMINO GRUPO AL CETO ÁCIDO FORMANDO GLUTAMATO Y EL CORRESPONDIENTE a CETO ÁCIDO LA TRANSAMINACIÓN es REVERSIBLE , EXISTEN FORMAS SOLUBLES: CITOPLASMÁTICA Y MITOCONDRIALES TODOS LOS aa PUEDEN TRANSAMINARSE? L-lisina y L-treonina? Y b) si la célula no dispone de alfa-ceto ácidos?
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TRANSAMINACIÓN
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TRANSAMINACIÓN El grupo prostético (coenzima) de todas las aminotransferasas es el FOSFATO DE PIRIDOXAL: acepta un grupo amino (base de Schiff) el cual es transferido a un aceptor.
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Aspartato aminotransferasas (2 Sub. Identicas)
PLP Aspartato aminotransferasas (2 Sub. Identicas)
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(E-PMP), para producir un segundo aa y se regenera el complejo (PLP-E)
La segunda mitad de la transaminación consiste: en el sitio activo) se acerca un segundo a- cetoácido reacciona con el complejo E-fosfato de piridoxamina (E-PMP), para producir un segundo aa y se regenera el complejo (PLP-E) aa1 + E-PLP < => a ceto ácido1 + E-PMP a ceto ácido2 + E-PMP <= > aa2 + E-PLP
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aa1 + E-PLP <=> a ceto ácido1 + E-PMP
a ceto ácido2 + E-PMP aa2 + E-PLP
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E- PMP + a cetoacido2 aa2 + E-PLP
aa1 + E-PLP Alfa ceto ácido1 + E-PMP Primera mitad de la transaminación: mecanismo. Segunda mitad: E- PMP + a cetoacido2 aa2 + E-PLP TRANSAMINACION aa1 + E-PLP a ceto ácido1 + E-PMP a ceto ácido2 + E-PMP aa2 + E-PLP
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Aspartato aminotransferasa tridimensional dos subunidades idénticas (color azul y verde, PLP rojo)y verde) ASPARTATO + a CETOGLUTARATO OXALACETATO + GLUTAMATO
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Mecanismos generales de degradación de aa
Mecanismos generales de degradación de aa. Aminotransferasas catalizan la transferencia de un a-aminogrupo de un aa a un a-ceto ácido.
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Desaminación oxidativa + Transaminación
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Valor diagnóstico y pronóstico: Aspartato aminotransferasa (GOT glutámico – oxalacético transaminasa) y Glutamato aminotransferasa (GPT glutámico – pirúvico transaminasa)
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Son abundantes en hígado y corazón
Son abundantes en hígado y corazón. En insuficiencia hepática o cardíaca: aumento concentración sanguínea. Son solubles (citoplasma) aunque pueden encontarse particuladas (mitocondrias)
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Porque la deshidratación precede a la desaminación
Otras DESAMINACIÓN POR DESHIDRATASAS Porque la deshidratación precede a la desaminación Serina deshidratasa (PLP grupo prostético) Serina piruvato + NH4+ + H2O
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Ser deshidratasa
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Treonina a ceto butirato + NH4+ + H2O
Thr deshidratasa (PLP grupo prostético) Treonina a ceto butirato + NH4+ + H2O
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N2 + 3 H2 <=> 2 NH3 Los aa esenciales cómo llegan a la dieta?
Flujo del nitrógeno en los aa. Reducción del N2 atmosférico a NH3 Sólo algunas bacterias y cyanobacteria pueden convertir N2 atmosférico en NH3. Esta conversión se llama fijación de nitrógeno El proceso industrial (Harper, 1910) empleado en la producción de fertilizantes N H2 <=> NH3
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CICLO DEL NITRÓGENO
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Org. Heterótrofos Org. Autótrofos Obtienen el C y N de otras moléculas
(CO2 del ambiente): u-organismos fotosintéticos, plantas superiores (NH3 , NO3-,...)
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Org. Autótrofos Algunos como las CIANOBACTERIAS
Pueden usar el N y CO2 del ambiente: u-organismos fotosintéticos, autosuficientes
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Tracto gastrointestinal: ppal. digestión de prtoeinas a aminoácidos
Estomago: entrada de proteínas—estimula la mucosa gástricagastrina / HCl (pH 1,5-2,5) El pepsinogeno (PM D) se convierte en pepsina activa en el jugo gástrico/pepsina
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