LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Bioquímica 2º bachillerato

LA DISPOSICIÓN ESPACIAL Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene una determinada forma en el espacio ESTRUCTURAS: grados de plegamiento en el espacio. E. Primaria: zig-zag E. Secundaria: proteínas fibrosas E. Terciaria: proteínas globulares E. Cuaternaria: proteínas oligoméricas

ESTRUCTURA PRIMARIA La secuencia de aminoácidos de una proteína. 20n se dispone en Una proteína con “n” aminoácidos podría tener 20n ZIG-ZAG Según el número de aminoácidos en la E1: n<10: oligopéptido 10< n <100: polipéptido (PM < 5000) n > 100: proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)

ESTRUCTURA PRIMARIA

la primera que se determinó ESTRUCTURA PRIMARIA la primera que se determinó por INSULINA SANGER

PASO A E. SECUNDARIA Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. Rotaciones posibles: Enlace f (phi) : N – Ca Enlace  (psi): Ca - C

PASO A E. SECUNDARIA Y SON … Los enlaces f y  pueden, teóricamente, tomar valores entre –180o y +180o. Según valores de f y  se obtendrán los distintos tipos de E2. Pero no todas las estructuras son estables. Las estructuras estables en DIAGRAMA DE RAMANCHANDRAN Según los valores de f y  sólo son estables unas estructuras secundarias. En el diagrama las zonas más oscuras son las más estables. Y SON …

HÉLICE a Linus Pauling (P. Nobel, 1954, 1962)

Se rompe prolina e hidroxiprolina HÉLICE a Plegamiento levógiro. Puentes de hidrógeno intracatenarios (1,4) CARACTERÍSTICAS: 0’54 nm de avance por vuelta. 3’6 residuos por vuelta. Giro de 100o por cada aminoácido. Grupos R hacia el exterior. Se rompe prolina e hidroxiprolina

LÁMINA b Se mantiene la estructura en Zig-Zag N-C ; N-C N-C ; C-N (antiparalela) (paralela) Puentes de hidrógeno intercatenarios

LÁMINA b Grupo R hacia ambos lados de la hoja de modo alternativo. Giro de 180 grados Muy estable. FIBROÍNA

LA HÉLICE DE COLÁGENO - Contiene prolina - Levógira Una vuelta de hélice cada tres aminoácidos. No forma puentes de hidrógeno. Más extendida que la héice a. E. TERCIARIA

DEFINITIVAMENTE

ESTRUCTURA TERCIARIA Conformación espacial que tiene una proteína en su estado nativo. Es estable. Depende de la E1. FABP FABP – Fatty acids binding protein, es una proteína que transporta ácidos grasos. FERRITINA Observa cómo regiones de E2 están plegadas en el espacio

ESTRUCTURA TERCIARIA ¿Por qué una proteína se pliega así y no de otra manera? – Depende de estas interacciones según la posición de los aminoácidos E1 Si una proteína no tiene su forma nativa NO PUEDE LLEVAR A CABO SU FUNCIÓN.

LA MIOGLOBINA John Kendrew y col. en 1950 (por difracción de rayos X) Proteína fijadora de O2 en el músculo. Masa: 16700 153 residuos de aminoácidos.

LA MIOGLOBINA Grupo HEMO con Fe. Todos los grupos R polares salvo 2 en el exterior. Tan compacta que en el interior sólo caben 4 moléculas de H2O. Consta de ocho segmentos de hélice a conectadas por bisagras (prolina) Hélice a de mayor longitud: 23 aminoácidos.

DOMINIOS Y BISAGRA Regiones o unidades compactas de E3 de una proteínas de elevado peso molecular unidas entre sí por regiones bisagra. Los dominios son estables y pueden aparecer en diferentes proteínas En la imagen los tres dominios de la piruvato quinasa

ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la resultante de la unión de varias subunidades (o protómeros), cada una con su E3. Unión por:Puentes de hidrógeno o Fuerzas de Van der Waals. Más inhabitual por puentes disulfuro. Las proteínas con E4 se denominan oligoméricas. Son de elevado peso molecular.

LA HEMOGLOBINA Formada por cuatro monómeros (tetrámero): Dos subunidades a (141 aa) Dos subunidades b (146 aa) Cada subunidad con un grupo prostético HEMO (con Fe). Función: transporte de oxígeno en la sangre. DESOXIHEMOGLOBINA

LA HEMOGLOBINA La oxihemoglobina y la desoxihemoglobina poseen E4 diferentes. Las secuencias de mioglobinas y cadenas a y b de hemoglobinas son muy parecidas: MOLÉCULA ANTECESORA COMÚN. Se ha dada CONSERVACIÓN OXIHEMOGLOBINA

PASO DE PROCOLÁGENO A TROPOCOLÁGENO. (paso de E2 a E4) Ruptura de flecos por las procolágeno peptidasas. En la matriz celular. Posteriormente el tropocolágeno se polimeriza en fibra de colágeno. Es un mecanismo de protección.

ESTRUCTURA CUATERNARIA Se unen girando y enrollándose unas sobre otras a derechas dextrógiras Gran estabilidad