UNACH Facultad de Ciencias Químicas Extensión Ocozocoautla Integrantes: Moreno Entzín Diana Cristina Herrera Sánchez Fátima del Carmen Facilitadora: Dra. Ana Cañas tarea:3

Chymotrypsin/Quimiotripsina E.C. 3.4.21.1 BRENDA. (Enero de 2015). BRENDA. Obtenido de http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.1&Suchword=&organism%5B%5D=&show_tm=0

En su forma de zimógeno se llamará: quimiotripsinógeno Por acción de otra enzima llamada tripsina hará que tenga su forma activa y será llamada: quimiotripsina Wikipedia. (18 de Diciembre de 2014). Wikipedia. Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Quimotripsina

1) ¿En qué parte del sistema digestivo actúa? Es producido en el páncreas y son activadas en en el intestino delgado Obtenido de: http://www.ehealthconnection.com/regions/mhp/healthimages.asp?src=100149&typeid=7 Esta nos ayuda con el uso de la hidrolisis, forma péptidos cada vez más pequeños y aminoácidos Navarro Becerra, A. (30 de Julio de 2009). Eme histología. Obtenido de http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina

2) Clase http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.4.21.1 http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.1&Suchword=&organism%5B%5D=&show_tm=0#RECOMMENDED NAME

https://www.youtube.com/watch?v=3gjZ6hzk5sY

3) Tipos http://enzyme.expasy.org/EC/3.4.21.1

http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.4.21.1

http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.1

4) Estructura Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer.es/slide/1048183/

Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer

Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer

5) Secuencia proteica http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:1504

Secuencia genética http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:1504

6) Sitio activo Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer.es/slide/1048183/

ESPECIFICIDAD Centro activo: el tamaño y características del bolsillo determinan tipo de enlace peptídico que hidrolizan En las tres proteasas (quimotripsina, tripsina y elastasa) se diferenciaran en su especificidad; la quimotripsina tiene un bolsillo grande que puede acomodar las cadenas hidrofóbicas de la fenilalanina, tirosina y triptofano, y así cataliza la hidrólisis de péptidos y ésteres de estos aminoácidos. A. Quimiotripsina. (2015).

Modelo de la tripsina mostrando la tríada catalítica y el asp-189 que interactúa con las cadenas laterales con carga (+) de la lisina y arginina. A. Quimiotripsina. (2015).

Diferencia estructural La tripsina tiene un aspartato (189), en vez de la ser-189 de la quimotripsina, que forma un puente salino con las cadenas de lisina y arginina, aminoácidos sobre los cuales actúa la tripsina. La elastasa acomoda cadenas hidrofóbicas pequeñas, la zona externa del bolsillo está parcialmente bloqueada por las además laterales de val-216 y treo-226, en la quimotripsina en ambas posiciones hay una glicina Quimiotripsina. (2015) https://www.google.com.mx/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=3&cad=rja&uact=8&ved=0CCgQFjAC&url=http%3A%2F%2Fwww.cursos.ucv.cl%2Fbqa34201%2FC-Catalizadores%2FA-Quimotripsina.doc&ei=d_j4VIKgDJDhoAT6hIDABw&usg=AFQjCNHVJDWo4eH7Zbtm4wx9Z5lZoof1_Q&sig2=VJWOqjCsrtUnbKW2JxQPjA&bvm=bv.87611401,d.cGU.

Residuos catalíticos Se encuentran: His 57 Ser 195 Asp 109 http://gmein.uib.es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/quimotripsinajmol/quimotripsinajmol.html

Centro activo de la quimotripsina. Se muestran los residuos catalíticos (rojo) y los de unión. Quimiotripsina. (2015) https://www.google.com.mx/url?sa=t&rct=j&q=&esrc=s&source=web&cd=3&cad=rja&uact=8&ved=0CCgQFjAC&url=http%3A%2F%2Fwww.cursos.ucv.cl%2Fbqa34201%2FC-Catalizadores%2FA-Quimotripsina.doc&ei=d_j4VIKgDJDhoAT6hIDABw&usg=AFQjCNHVJDWo4eH7Zbtm4wx9Z5lZoof1_Q&sig2=VJWOqjCsrtUnbKW2JxQPjA&bvm=bv.87611401,d.cGU.

7) ¿Grupo prostético? La enzima quimotripsina si es perteneciente al grupo prostético ya que tiene enlaces covalentes y además hemos de recordar que para ser coenzima se modifican en una reacción química. Los grupos prostéticos partician en reacciónes redox,transaminación, descarboxilación y desaminación

8) Función: Sustrato y producto Como ya habíamos dicho la función de esta enzima es hidrolizar para formar péptidos. Sus sustratos son: http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina

Tirosina Fenilalania

Son hidrolizados en el carboxilo terminal Muchas enzimas proteasas como esta hidrolizan también enlaces éster “in vitro”, usan sustratos que son análogos como: éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofeni http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina

https://www.uco.es/zootecniaygestion/menu.php?tema=148

Para que ésta enzima actúe consta de dos pasos: Se acila el sustrato para formar un intermediario enzima acilada que liego perderá su grupo acil y así la enzima regresará a su estado original https://www.uco.es/zootecniaygestion/menu.php?tema=148

Producto Dan origen a a.a. más pequeños http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/enzcatal/chemmech/QTRPreac.pdf

9) Inhibidores, activadores, pH, temperatura óptima Existen diferentes tipos de inhibidores pero para inhibir a la quimiotripsina especialmente utilizamos el: éster etilico de la D- tirosina *inhibidor competitivo Otro inhibidor de la quimiotripsina es la: fenilalanilclorometilcetona Para llevar a cabo su actividad inhibidora necesitaran tener condiciones como pH de 3-10 y una temperatura de 0-50 °C Myron I., B., & Lewis J, B. (1977). Catálisis y acción enzimatica. España: Reverté.

Activación Se parte gracias a la tripsina como resultando dará dos partes que seguirán unidad por enlaces S-S, estas moléculas activan a otras. La molécula resultante es la quimiotripsina en forma activa con enlaces disulfuro http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina

Necesitan un medio favorable de 37 grados centígrados pH  La quimiotripsina actúa mejor en un medio alcalino, entre los niveles de pH de 7,0 y 9,0. Temperatura óptima Necesitan un medio favorable de 37 grados centígrados http://www.livestrong.com/es/enzimas-pepsina-quimotripsina-info_1633/

10) Manipulaciones comerciales RIBOTRIPSIN Actúa como analgésico retardado. Estimulan los receptores del dolor Reducción edema que conduce a la disminución de la presión sobre el nervio, al alivio del dolor. http://mx.prvademecum.com/producto.php?producto=2736

¿Enfermedades? Fibrosis quística: Evita que el páncreas produzca sus enzimas digestivas normales para que no se consuma a si mismo. En la mayoría de los casos, este problema aparece durante los primeros años de vida. La quimiotripsina causa aumento de la vasodilatación y permeabilidad capilar la cual contribuye al shock http://carefirst.staywellsolutionsonline.com/Spanish/TestsProcedures/167,trypsin_chymotrypsin_cystic_fibrosis_ES

En el laboratorio Tripsina/Quimotripsina (en heces): Es una prueba de laboratorio que indica la presencia de estas dos enzimas en heces Los niveles anormales de tripsina o quimotripsina significan que su páncreas no está funcionando correctamente. http://carefirst.staywellsolutionsonline.com/Spanish/TestsProcedures/167,trypsin_chymotrypsin_cystic_fibrosis_ES

Referencias (s.f.). Obtenido de http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina A. Quimiotripsina. (2015). Berruecos Zahuantitla, O. (08 de Septiembre de 2014). Youtube. Obtenido de https://www.youtube.com/watch?v=3gjZ6hzk5sY BRENDA. (Enero de 2015). BRENDA. Obtenido de http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.1&Suchword=&organism%5B%5D=&show_tm=0 Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer.es/slide/1048183/ Dubois, S. (2013). Livestrong. Obtenido de http://www.livestrong.com/es/enzimas-pepsina-quimotripsina-info_1633/ Enzyme. (s.f.). Obtenido de http://enzyme.expasy.org/EC/3.4.21.1 Gmeil. (s.f.). Quimiotripsina. Obtenido de http://gmein.uib.es/otros/enzimas/Jmoldesarrollo/quimotripsinajmol/quimotripsinajmol.html KEGG. (s.f.). Obtenido de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.4.21.1

Referencias Krames StayWell. (05 de Junio de 2012). Carefirst. Obtenido de http://carefirst.staywellsolutionsonline.com/Spanish/TestsProcedures/167,trypsin_chymotrypsin_cystic_fibrosis_ES Myron I., B., & Lewis J, B. (1977). Catálisis y acción enzimatica. España: Reverté. Navarro Becerra, A. (30 de Julio de 2009). Eme histología. Obtenido de http://emecolombia.foroactivo.com/t429-tripsina-y-quimiotripsina P.R. Vademecum. (2014). Obtenido de http://mx.prvademecum.com/producto.php?producto=2736 Rodríguez Sotres , R. (2015). Obtenido de http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/enzcatal/chemmech/QTRPreac.pdf Universidad de Córdova. (s.f.). UCO. Obtenido de https://www.uco.es/zootecniaygestion/menu.php?tema=148 Wikipedia. (18 de Diciembre de 2014). Wikipedia. Obtenido de http://es.wikipedia.org/wiki/Quimotripsina