Enzimas Proteínas globulares (esféricas)

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1 Enzimas Proteínas globulares (esféricas)
Función: Catalizadores positivos que aceleran la velocidad de ciertas reacciones químicas Toda reacción requiere superar barreras energéticas “Energía de Activación” Molécula A Molécula B Enzima Molécula A Molécula B Enzima SUSTRATO PRODUCTO Siendo: - Altamente específicas en cuanto al sustrato - Eficientes en pequeñas cantidades - No modificadas luego de una reacción Además, no interfieren en el equilibrio natural de las reacciones .

2 Veamos un ejemplo: Intervención enzimática en la glucólisis
Sin enzimas: 2 millones de años

3 Clasificación de las enzimas
- Simples: Enzimas puramente proteicas (poseen capacidad catalítica por sí solas) - Conjugadas (u holoenzimas): Requieren sustancias no proteicas para adquirir capacidad catalítica Inorgánicos: - Átomos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cl- Cofactores Orgánicas (Coenzimas): - Moléculas pequeñas, a veces unidas fuertemente (grupo prostético)

4 Mecanismo de acción Modelo de Llave-Cerradura:
Unión con el sustrato a través del sitio activo (conformado por la estructura terciaria, tridimensional). Modelo de Llave-Cerradura: Modelo de Ajuste Inducido:

5 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato
pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras

6 Cinética enzimática Relación no lineal Depende de:
Concentración del sustrato: menor concentración, menor velocidad mayor concentración, mayor velocidad ??? Relación no lineal

7 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato
pH (acidez-alcalinidad): H+ interfieren con enlaces → modificación de estructura terciaria Cada enzima tiene un pH óptimo .

8 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato
pH (acidez-alcalinidad) Temperatura: aumento de energía cinética de moléculas y desorganización Cada enzima tiene una temperatura óptima (mayormente: 37°C)

9 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato
pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación Tengamos en mente: Producto

10 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva 2) IRREVERSIBLE: inhibidor se une y produce un cambio permanente Tengamos en mente: Producto

11 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva Inhibidor ≈ Sustrato Compite por el sitio activo

12 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva Inhibidor unido a sitio ≠ sitio activo Puede formarse complejo inhibidor-enzima-sustrato catalíticamente inactivo

13 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva Inhibidor se une a complejo enzima-sustrato + Complejo inhibidor-enzima-sustrato Al aumentar el sustrato, aumenta la inhibición

14 Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva 2) IRREVERSIBLE: inhibidor se une y produce un cambio permanente La enzima no recupera su actividad catalítica Generalmente es degradada

15 Regulación enzimática
Niveles de regulación enzimática: a) Regulación de la actividad catalítica → Activación-Inhibición b) Regulación de la síntesis de enzimas → Inducción-Represión c) Regulación de la degradación de enzimas