Dra. Carmen Aída Martínez

Presentación del tema: "Dra. Carmen Aída Martínez"— Transcripción de la presentación:

1 Dra. Carmen Aída Martínez
ENZIMAS Y RIBOZIMAS Dra. Carmen Aída Martínez

2 CATALIZADOR Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

3 Catalizadores FISICOS INORGANICOS QUIMICOS PROTEINAS ENZIMAS ORGANICOS
ARN RIBOZIMAS DR. CARRERACHANG

4 ENZIMAS Son catalizadores orgánicos
Químicamente son PROTEINAS GLOBULARES Actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables. No modifican el sentido de los equilibrios químicos.

5 Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular.
Actúan en el mismo lugar donde se segregan. Son solubles en agua Son activas a concentraciones pequeñas. La característica más sobresaliente es su elevada especificidad.

6 Sitio donde se une el substrato con la enzima.
Sitios funcionales Sitio activo: Sitio donde se une el substrato con la enzima. Este sitio es específico para su substrato, como una llave y una cerradura Sitio alostérico: Sitio ubicado en una región deferente a la del sitio activo y posee función reguladora SITIO ALOSTERICO SITO ACTIVO SUSTRATO ENZIMA

7 MOLÉCULA SOBRE LA QUE ACTUA LA ENZIMA.
SUSTRATO SITIO ALOSTERICO SITO ACTIVO SUSTRATO ENZIMA MOLÉCULA SOBRE LA QUE ACTUA LA ENZIMA.

8 COFACTOR Orgánico: Inorgánico:
Moléculas orgánicas que es necesaria para la acción de la enzima Grupo Prostético: Unión fuerte (enlace covalente). Ejem: Grupo Hem de los citocromos Coenzimas: Unión débil. Ejem: NAD, NADP, FAD, FMN, ATP, CoA, Vitaminas. Inorgánico: Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Metales, como: Cu++, Fe++, Mn++, Zn++, Ca++, Co++, K+, Na+

9 COFACTORES ACCION NO ENZIMATICA ACCION ENZIMATICA ENZIMA COFACTOR
MODIFICACIÒN DEL SITO ACTIVO SITIO ACTIVO COFACTOR SUSTRATO ENZIMA ENZIMA + COFACTOR ACCION NO ENZIMATICA ACCION ENZIMATICA COENZIMA UNIÒN DEBIL GRUPO PROSTÈTICO UNIÒNFUERTE DR. CARRERACHANG

10 HOLOENZIMAS APOENZIMA APOENZIMA APOENZIMA GRUPO PROSTÉTICO COENZIMA ION METÁLICO HOLOENZIMA: complejo constituido por apoenzima (parte proteica) y por cofactores (coenzima, grupo prostético o ion metálico)

11 (INACTIVA O MENOS ACTIVA) (CATALIZADOR ACTIVO EN FORMA ÓPTIMA)
Enzimas Covalente o No covalente PROTEÍNA PROTEÍNA ~ COFACTOR APOENZIMA (INACTIVA O MENOS ACTIVA) HOLOENZIMA (CATALIZADOR ACTIVO EN FORMA ÓPTIMA) (Sustancia aproteínica) COFACTOR IÓN INORGÁNICO Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, Cu 2+, K+, Na+ SUSTANCIA ORGÁNICA coenzima

12 Parte proteica de la enzima + cofactor.
HOLOENZIMA Parte proteica de la enzima Parte proteica de la enzima + cofactor.

13 Estado de transición (activación del complejo entre glucosa y ATP)
Mecanismo de Reacción Energía de activación: es la energía que se requiere para alcanzar el estado de transición

14 COMPLEJO ENZIMA- SUSTRATO
ACCIÒN ENZIMATICA + = SUSTRATO ENZIMA COMPLEJO ENZIMA- SUSTRATO + ENZIMA PRODUCTO DR. CARRERACHANG

15 Modelo de "Ajuste Inducido“
. Modelo de "Ajuste Inducido“ Un carácter esencial es la flexibilidad implícita de la región del sitio catalítico. En el modelo de ajuste inducido, el sustrato induce un cambio conformacional en la enzima.

16 Acción Enzimática Orientación del sustrato
Una vez que la enzima forma un complejo con el sustrato, las moléculas del sustrato pueden aproximarse mucho, justo con la orientación apropiada para facilitar la reacción

17 Acción Enzimática Modificación de la reactividad del sustrato
Las cadenas laterales ácidas o básicas de los aminoácidos son capaces de donar o aceptar protones del sustrato, cambiando la carga del mismo.

18 Acción Enzimática Induciendo tensión en el sustrato
cambio de conformación de la enzima para mejorar la adaptación (adaptación inducida) causando tensión física o eléctrica en el sustrato, lo que debilita los enlaces.

19 ISOENZIMAS Enzimas con función biológica similar, pero diferente estructura química Podemos observar su existencia en función de: tipo de tejido: la lactato deshidrogenasa presenta isoenzimas distintas en músculo y corazón compartimento celular donde actúa: la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria. etapas del desarrollo del individuo: algunos enzimas de la glucólisis del feto son diferentes de las mismas enzimas en el adulto.

20 SISTEMAS MULTIENZIMÁTICOS
Conjunto de enzimas que participan en una secuencia de reacciones (vía metabólica) El producto de la enzima A se convierte en sustrato de la enzima B, y así sucesivamente hasta el producto final

21 ENZIMAS CONSTITUTIVAS: INDUCIBLES: REPRIMIBLES:
SIEMPRE SON SINTETIZADAS POR LA MÁQUINARIA CELULAR. INDUCIBLES: SON SINTETIZADAS SI APARECE UN SUSTRATO REPRIMIBLES: DEJAN DE SER SINTETIZADAS AL APARECER UN PRODUCTO.

22 Clasificación de enzimas
TIPO DE NOMENCLATURA EJEMPLO No descriptiva (nombres comunes) Tripsina, pepsina, renina De acuerdo a la reacción que catalizan + sufijo “asa” Descarboxilasa de la histidina (descarboxila la histidina para su conversión a histamina) Sistema de numeración de la IUB (International Union of Biochemistry) , donde: 4. Clase: Liasas 1. SubClase: Liasas C-C 1. Sub-subclase: Carboxi-liasas 22. Número de lista de la enzima dentro de la sub-subclase: Carboxilasa de la histidina (rompe enlace C-COO- de la histidina para convertirla en histamina)

23 Clasificación de enzimas
CLASE PRINCIPAL TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA 1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidorreducción de todo tipo. 2. Transferasas Transferencia de un grupo de átomos intacto de una molécula donadora a una aceptora. 3. Hidrolasas Rompimiento hidrolítico (con participación de agua) de enlaces. 4. Liasas Rompimiento C-C, C-O, C-N y otros enlaces por medios distintos a la hidrólisis y la oxidación; se incluyen reacciones en las que se elimina agua para dejar enlaces dobles o en las que se agrega agua a dichos enlaces. 5. Isomerasas Interconversión de diversos isómeros, por ejemplo cis⇄trans, L⇄D, aldehído⇄cetona. 6. Ligasas Formación de enlaces debido a la condensación de dos sustancias diferentes, la energía se obtiene del ATP.

24 CLASIFICACIÒN

25 FACTORES QUE AFECTAN LA ACCION ENZIMÀTICA
FACTORES FÌSICOS. FACTORES QUÌMICOS. CONCENTRACIÒN DEL SUSTRATO. PRODUCTO. INHIBIDORES. SUSTANCIAS ALOSTÈRICAS TEMPERATURA pH COOPERATIVISMO PRESENTE REVERSIBLES IRREVERSIBLES

26 TEMPERATURA Y ACCIÒN ENZIMÀTICA
El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" cuando se supera un valor considerable (mayor de 50ºC) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza. ACCIÒN ENZIMÀTICA

27 El pH puede afectar de varias maneras:
pH y acción enzimática Presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras: El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH. La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH. ACCIÒN ENZIMÀTICA

28 Regulación de la Actividad Enzimática
Una célula puede regular la cantidad de enzima que contiene Una célula puede sintetizar una enzima en forma inactiva y activarla solo cuando es necesario. Una célula puede activar o inhibir temporalmente enzimas dependiendo de las condiciones en el momento dado.

29 Inhibidores Enzimáticos
La inhibición enzimática puede inhibirse de 2 formas Inhibición Irreversible Un compuesto se enlaza fuertemente (covalente-mente) a la enzima bloqueando su actividad permanentemente Inhibición Reversible El inhibidor se une laxa-mente a la enzima y puede volver a funcionar - competitiva - no competitiva

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31 INHIBIDOR COMPETITIVO

32 INHIBIDOR NO COMPETITIVO

33 INHIBICIÒN ALOSTÈRICA

34 ACTIVACIÒN ALOSTÈRICA

35 Regulación de la Actividad Enzimática
Inhibición por retroalimentación El producto de una vía metabólica inhibe la actividad de una de las enzimas implicadas en su síntesis. Fosforilación: La adición de grupos fosfato puede estimular o inhibir la actividad de la enzima.

36 RUPTURA PROTEOLÌTICA

37 Inhibición por retroalimentación

38 Ribozimas Consisten en moléculas de RNA con actividad catalítica.
Rompen y forman enlaces covalentes Capacidad de catálisis Mecanismos de corte (eliminar intrones y unir exones)

39 RIBOZIMAS RIBOZIMA RIBOZIMA