TEMA: Factores de especificidad de los Enzimas

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1 TEMA: Factores de especificidad de los Enzimas
Centro activo de los enzimas Definición de centro activo Sitio de unión y sitio catalítico Propiedades del centro activo de los enzimas Modelos de interacción enzima-sustrato Modelo de Fisher Modelo de Koshland Especificidad de los enzimas Especificidad de sustrato Especificidad de reacción Relación de la especificidad con el centro activo

2 Características del centro activo
Parte del enzima donde reside su capacidad catalítica 1. Parte pequeña del volumen 2. Estructura tridimensional 3. Hoyo o hendidura interior 4. Ambiente apolar, frecuentemente con grupos polares 5. Unión del sustrato por fuerzas no covalentes 6. La especificidad de unión de los sustratos depende de la disposición de los átomos del centro activo

3 Centro activo de la ribonucleasa
Vision estereoscópica

4 Centro activo de la quimotripsina
Vision estereoscópica

5 Características del centro activo
Sitio de unión al sustrato Sitio catalítico

6 Sitio de Unión Sitio Catalítico Aminoácidos del centro activo
RESIDUOS ENLAZANTES Reconocen Estabilizan Orientan RESIDUOS CATALÍTICOS Implicados en la reacción química Sitio de Unión Sitio Catalítico Especificidad de sustrato Especificidad de reacción

7 Modelos de interacción enzima-sustrato
1. MODELO DE FISHER Modelo de llave-cerradura Explica la especificidad absoluta No explica la especificidad amplia No contempla la velocidad de reacción 2. MODELO DE KOSHLAND-NEET Modelo de mano-guante Ajuste inducido Explica la especificidad amplia

8 Modelos de interacción enzima-sustrato
MODELO DE FISHER MODELO DE KOSHLAND-NEET

9 Ajuste induicido por la unión del sustrato
GLUCOSA DESPUES DE LA UNION DE GLUCOSA ANTES DE LA UNION DE GLUCOSA

10 Etapas energèticas de una reacción enzimática
1. Reconocimiento del enzima por el sustrato 2. Formación del complejo enzima-sustrato (ES) 3. Transformación de ES en complejo de transición activado (ET*) 4. Formación del complejo enzima-producto 5. Disociación de enzima y producto DG ET* ES* ES EP* E+S EP E+P Sin enzima Tiempo

11 Etapas energèticas de una reacción enzimática
MAS QUE CON EL SUSTRATO O SUSTRATOS, EL CENTRO ACTIVO POSEE MAXIMA COMPLEMENTAREIDAD CON EL ESTADO DE TRANSICIÓN

12 Ventajas de la formación del complejo E-S
1. Reduce el número global de componentes de la reacción 2. Favorece la formación de un complejo más reactivo que los componentes por separado 3. Evita la necesidad de colisión estadística entre sustratos 4. Favorece la disposición adecuada de las moléculas para interaccionar con los grupos reactivos del centro activo 5. El enzima aporta los grupos necesarios para la formación del producto

13 Ventajas de la formación del complejo E-S
La reacción libre depende de la colisión aleatoria entre moléculas de sustratos La unión al centro activo facilita: Especificidad Proximidad Orientación Estabilización