Enzimas Proteínas globulares (esféricas)

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Enzimas: Una clase especial de proteínas

 Las enzimas pueden producirse en células de animales, vegetales, protozoos, etc.  Son proteínas globulares (formas esféricas)  Moléculas que aceleran.

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 Son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las partes del cuerpo.  Son biomoléculas especializadas en la catálisis.

LAS ENZIMAS. Las enzimas son proteínas Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biológicos.

Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas que ocurren en las células. la aceleración es llamada “actividad catalítica” Las enzimas.

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LAS ENZIMAS Son catalizadores orgánicos que se producen a nivel celular y que tienen como objetivo el acelerar las reacciones químicas metabólicas que.

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Factores que afectan a los Biocatalizadores. Efecto del pH Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción). Por ejemplo,

UNIDAD 1: Biotecnología enzimática. 1. Características generales. Las enzimas son proteínas que se comportan como catalizadores; es decir, aceleran la.

3. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA PARTE II. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS: EFECTO DE LA CONCETRACIÓN DE SUSTRATO Y DE UN INHIBIDOR.

TEMA: Factores de especificidad de los Enzimas

1. Enzimas 2. Metabolismo Celular.

 Un biocatalizador reduce o aumenta la energía de activación de una reacción química, haciendo que ésta sea más rápida o más lenta. Cada reacción química.

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Mecanismo de actuación enzimática:

Transcripción de la presentación:

Enzimas Proteínas globulares (esféricas) Función: Catalizadores positivos que aceleran la velocidad de ciertas reacciones químicas Toda reacción requiere superar barreras energéticas “Energía de Activación” Molécula A Molécula B Enzima Molécula A Molécula B Enzima SUSTRATO PRODUCTO Siendo: - Altamente específicas en cuanto al sustrato - Eficientes en pequeñas cantidades - No modificadas luego de una reacción Además, no interfieren en el equilibrio natural de las reacciones .

Veamos un ejemplo: Intervención enzimática en la glucólisis Sin enzimas: 2 millones de años

Clasificación de las enzimas - Simples: Enzimas puramente proteicas (poseen capacidad catalítica por sí solas) - Conjugadas (u holoenzimas): Requieren sustancias no proteicas para adquirir capacidad catalítica Inorgánicos: - Átomos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cl- Cofactores Orgánicas (Coenzimas): - Moléculas pequeñas, a veces unidas fuertemente (grupo prostético)

Mecanismo de acción Modelo de Llave-Cerradura: Unión con el sustrato a través del sitio activo (conformado por la estructura terciaria, tridimensional). Modelo de Llave-Cerradura: Modelo de Ajuste Inducido:

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras

Cinética enzimática Relación no lineal Depende de: Concentración del sustrato: menor concentración, menor velocidad mayor concentración, mayor velocidad ??? Relación no lineal

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad): H+ interfieren con enlaces → modificación de estructura terciaria Cada enzima tiene un pH óptimo .

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura: aumento de energía cinética de moléculas y desorganización Cada enzima tiene una temperatura óptima (mayormente: 37°C)

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación Tengamos en mente: Producto

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva 2) IRREVERSIBLE: inhibidor se une y produce un cambio permanente Tengamos en mente: Producto

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva Inhibidor ≈ Sustrato Compite por el sitio activo

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva Inhibidor unido a sitio ≠ sitio activo Puede formarse complejo inhibidor-enzima-sustrato catalíticamente inactivo

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva Inhibidor se une a complejo enzima-sustrato + Complejo inhibidor-enzima-sustrato Al aumentar el sustrato, aumenta la inhibición

Cinética enzimática Depende de: Concentración del sustrato pH (acidez-alcalinidad) Temperatura Inhibición de la actividad enzimática por sustancias inhibidoras: proceso natural de biorregulación 1) REVERSIBLE: el inhibidor se une a la enzima y la inactiva. - Inhibición competitiva - Inhibición no competitiva - Inhibición acompetitiva 2) IRREVERSIBLE: inhibidor se une y produce un cambio permanente La enzima no recupera su actividad catalítica Generalmente es degradada

Regulación enzimática Niveles de regulación enzimática: a) Regulación de la actividad catalítica → Activación-Inhibición b) Regulación de la síntesis de enzimas → Inducción-Represión c) Regulación de la degradación de enzimas