La descarga está en progreso. Por favor, espere

La descarga está en progreso. Por favor, espere

Hecho por: Raquel Herencia, Carmen Navarro y Alicia Gay.

Presentaciones similares


Presentación del tema: "Hecho por: Raquel Herencia, Carmen Navarro y Alicia Gay."— Transcripción de la presentación:

1 Hecho por: Raquel Herencia, Carmen Navarro y Alicia Gay.
Las enzimas Hecho por: Raquel Herencia, Carmen Navarro y Alicia Gay.

2 Partes de la enzima activa
Grupo prostético Pequeña moléculas, orgánicas o inorgánicas, que necesitan las apoenzimas para ser activas Sitio activo Similar al cofactor, pero esta mas fuertemente unido Es la enzima activa, forma por: cofactores o grupos prostéticos + apoenzima Es la parte proteica de la enzima, sin cofactor ni grupo prostético, es catalíticamente inactiva Apoenzima Holoenzima

3 Características Proteínas formadas por células
Proteínas globulares: forma esférica Biomoléculas especializadas en la catálisis Son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido Específicas con el sustrato Induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción. No sufren modificaciones durante la reacción

4 Las enzimas catalizan la reacción, bajando la energía requerida para pasar de sustrato a producto

5 Proceso E + S ES EP E + P

6 Factores Temperatura Varia la velocidad de las moléculas.
Pasados los 40°C la enzima se desnaturaliza Tª optima 37ºC Temperatura

7 Factores pH pH óptimo para enzimas digestiva = 1-6
pH óptimo para enzimas de la cavidad oral = 8-12 pH

8 Factores Concentración enzima
Si la concentración de la enzima aumenta, también aumenta la velocidad de reacción Concentración enzima

9 Concentración sustrato
Factores La velocidad de reacción y la concentración del sustrato son directamente proporcionales hasta cierto punto Concentración sustrato

10 Inhibidores No competitiva Competitiva
El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato. Los dos compiten por unirse al sitio activo No competitiva El inhibidor se une en un sitio diferente al sitio activo. Esto ocasiona cambios en la estructura de la enzima y no puede unirse al sustrato Competitiva Inhibidores

11 Experimento 1: Materiales
patata Agua oxigenada cuchillo

12 Experimento 1: Patata Método: cortar un trozo de patata y verter agua oxigenada. Resultados: aparece espuma blanca en la superficie de la patata. Conclusiones: la peroxidasa descompone el agua oxigenada Con una patata caliente no habría ocurrido nada porque a altas temperaturas las enzimas se desnaturalizan

13 Práctica 2: Materiales Almidón Tubo de ensayo Cuchara Pipeta Saliva
Agua Almidón Saliva Vaso de precipitados Tubo de ensayo Varilla Colorante

14 Práctica 2 Actividad encimática
El almidón es un polisacárido y la amilasa una enzima que se encuentra en las glándulas salivares. La amilasa romperá los enlaces de almidón en monosacáridos haciendo que se precipite. La enzima hace que esta reacción vaya más rapido.


Descargar ppt "Hecho por: Raquel Herencia, Carmen Navarro y Alicia Gay."

Presentaciones similares


Anuncios Google