AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS QUÍMICA 2017 Semana 29 AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS QUÍMICA 2017

Aminoácidos y Péptidos Definición, fuentes, estructura, grupos funcionales. Nomenclatura común (20 α-aminoácidos) Clasificación por la cadena lateral: - Polares, Apolares, Ácidos y Básicos - Aromáticos, alifáticos, hidroxilados, imino, azufrados. - Requerimiento (esenciales y no esenciales) Propiedades físicas Isomería óptica, formas D y L. Comportamiento anfótero Ionización de aminoácidos: catión, anión, zwitterion Péptidos: Formación de péptidos y representación general. Importancia biológica: - Glutatión, Vasopresina y Oxitocina (estructura y función) Laboratorio: Propiedades físicas y químicas de aminoácidos y proteínas.

AMINOÁCIDOS (aa) Son compuestos que contienen enlazados a su carbono α una función CARBOXILO(-COO), una función AMINO(-NH2) y un RADICAL (-R) que es el que diferencia los aminoácidos entre sí. Son las unidades estructurales de las PROTEÍNAS y existen 20 diferentes α-aa protéicos. Se clasifican según su cadena lateral –R y según su requerimiento en la dieta. Se nombran abreviando las 3 primeras letras de sus nombres.

Estructura de un α-aa

CLASIFICACIÓN de aminoácidos POR LA CADENA LATERAL: Alifático (solo tienen C e H) pueden ser ramificados como la Valina, Leucina e Isoleucina. Hidroxilados (tienen grupos –OH) Azufrados (tienen azufre -S) Ácidos (tienen más de grupos carboxílicos adicionales) Básicos (tienen grupos amino adicionales) Aromáticos (presentan anillos bencénicos) Heterocíclicos(con anillos con C y N integrados a la estructura cíclica) POR SU REQUERIMIENTO: Esenciales No esenciales POR SU POLARIDAD: No polares Polares y neutros Ácidos Básicos

AMINOACIDOS APOLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Glicina Gli Gly Alanina Ala Valina Val

AMINOACIDOS APOLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Leucina Leu Isoleucina Ile Fenilalanina Fen Phe

AMINOACIDOS APOLARES NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Metionina Met Prolina Pro Triptofano Trp

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Serina Ser Treonina Tre Thr Tirosina Tir Tyr

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Cisteina Cis Cys Asparagina Asn Glutamina Gln

AMINOACIDOS ACIDOS Acido Glu Glutámico Asp Aspartico NOMBRE ABREVI- TURA ESTRUCTURA Acido Glutámico Glu Aspartico Asp

AMINOACIDOS BÁSICOS His Lis Lys Arg Histidina Lisina Arginina NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Histidina His Lisina Lis Lys Arginina Arg

Aminoácidos Esenciales Son los que el organismo no sintetiza, por lo que son esenciales en la dieta. La ausencia de de estos aminoácidos esenciales impide la formación de proteínas. Son 10 ADULTOS SOLO NIÑOS VALINA LEUCINA METIONINA ISOLEUCINA FENILALANINA LISINA TREONINA TRIPTOFANO ARGININA HISTIDINA Va Le Me Iso Fe Lis Tre Tri

Aminoácidos no esenciales Son los que el organismo sí sintetizar o forma, por lo que no son esenciales en la dieta.

Propiedades de los aa Todos los aa proteicos tienen ACTIVIDAD ÓPTICA porque tienen Carbonos asimétricos, excepto la GLICINA. Los 20 α-aa protéicos tienen forma L (a diferencia de los carbohidratos que son D). Son sólidos, cristalinos, punto de fusión mayor que 200º C Son polares, solubles en agua.

Chapter 19, Unnumbered Figure 1, Page 679

Ionización de los aminoácidos, Zwitteriones, pH isoeléctrico, anfóteros En soluciones con pH fisiológicos, los aa se encuentran ionizados. El grupo carboxilo se ioniza –COOH –COO- El grupo amino se ioniza –NH2 –NH3+ y forman: ZWITTERIONES (sal interna o ión dipolar): Son las formas ionizadas que presentan cargas + y – en la misma molécula de aa.

PUNTO ISOELÉCTRICO (pI) Ó pH ISOELÉCTRICO es el pH donde un aminoácido está en forma de zwitterión con carga eléctrica neta igual a 0 (carga + = cargas -) por lo que no migra al cátodo (+) ni al ánodo (-) en un campo eléctrico. Cada aminoácido tiene su propio pH isoeléctrico (pI). AMINOACIDOS pH isoeléctrico aprox. NEUTROS 4.8 - 6.3 ACIDOS 2.8 – 3.2 BASICOS 7.6 – 10.8

COMPORTAMIENTO ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS pueden reaccionar como ácidos o bases (como buffer) Forma aniónica (-) cuando el aminoácido se encuentra a pH superiores a su pH isoeléctrico (pH alcalino ó básico) Forma catiónica (+) cuando el aminoácido se encuentra a pH inferiores a su pH isoeléctrico (pH ácido) Forma de zwitterión o sal interna cuando el aminoácido se encuentra en su pH o punto isoeléctrico

Comportamiento ANFÓTERO ó ANFÓLITO de los aa: se refiere a que pueden reaccionar y neutralizar ácidos ó bases al estar en forma de zwitteriones(con –COO- y –NH3+) MEDIO BÁSICO ANIÓN (pH isoeléctrico) MEDIO ÁCIDO CATIÓN H+

FORMACION DE PÉPTIDOS Y ENLACES PEPTÍDICOS En las proteínas y péptidos, los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces amida llamados enlaces peptídicos, entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro. No. de aminoácidos NOMBRE 2 DIPEPTIDO 3 TRIPEPTIDO 4 TRETAPEPTIDO 5 a 35 POLIPEPTIDO

Como se forma el enlace Peptídico

AMINOÁCIDO N-TERMINAL: es el aminoácido escrito a la izquierda del péptido, queda con su grupo amino libre (-NH3 +) sin enlazar. AMINOÁCIDO C-TERMINAL: es el aa escrito a la derecha del péptido, queda con su grupo carboxilo libre (-COOH-) sin enlazar. N-TERMINAL C-TERMINAL

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA: (GLUTATIÓN, VASOPRESINA Y OXITOCINA) El GLUTATIÓN es un tripéptido formado por 3 aminoácidos: Glu-Cis-Gli (Ácido glutámico, cisteína y glicina). Es un antioxidante protector de las células.

Vasopresina y Oxitocina: son nonapéptidos de estructuras parecidas y con funciones muy diferentes VASOPRESINA: hormona antidiurética OXITOCINA: hormona estimulante de las contracciones en el parto