ENZIMAS. Enzimas Catalizador biológico. Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Ribozimas.

Slides:

Advertisements

Presentaciones similares

Funciones de las Proteínas

Advertisements

Actividad enzimática.

Enzimas 1.Aumentan la velocidad de reacción. 2.Disminuyen la energía de activación a veces más rápidas que las reacciones sin catalizar.

ENZIMAS: TEMA 7 Catalizadores específicos para las reacciones bioquímicas. Término propuesto por Kühne en 1878 (zyme = levadura) Las enzimas son necesarias.

Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología

ENZIMAS Raquel Berobide.

Química Biológica Clase I y II. ESTRUCTURA DE LOS  -AMINOÁCIDOS C  (central) Grupo amino Grupo carboxilo Átomo de Hidrógeno Cadena lateral R R  CH.

12 Biología III. 2º Bachillerato METABOLISMO Y AUTOPERPETUACIÓN

BOLILLA 2 BIOENERGETICA: Transferencia de Energía. Papel del ATP y otros compuestos fosforilados. Reacciones Redox. ENZIMAS DE OXIDO REDUCCION: La oxidación.

ENZIMAS Características Cofactores Tipos de enzimas

Bolilla 1 Enzimas Caracteres generales. Importancia del estudio de las enzimas en los alimentos. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Compartimentalización.

Metabolismo El metabolismo (del latín metabole = cambio) se refiere a todas las reacciones químicas del cuerpo. Debido a que todas esas reacciones químicas.

ENZIMAS Características Cofactores Tipos de enzimas

Bolilla 1 Enzimas Caracteres generales. Importancia del estudio de las enzimas en los alimentos. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Compartimentalización.

ENZIMAS: Definición Naturaleza y acción Especificidad Cinética

LAS ENZIMAS. Las enzimas son proteínas Catalizan reacciones químicas necesarias para la sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biológicos.

Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas que ocurren en las células. la aceleración es llamada “actividad catalítica” Las enzimas.

LOS ENZIMAS. I. CONCEPTO Y ESTRUCTURA A. COFACTORES Átomo, ion o molécula que participa en el proceso catalítico sin ser enzima ni sustrato. Cambia.

LISOZIMA 14.6 Kd 1 sola cadena de 129 aa 4 puentes – S – S – Compacta 40x30x30 A° Menos % α – hélice que Mb Regiones β Interior apolar No contiene grupo.

UNIDAD 1: Biotecnología enzimática. 1. Características generales. Las enzimas son proteínas que se comportan como catalizadores; es decir, aceleran la.

BIOELEMENTOS Y OLIGOELEMENTOS

FARMACODINAMIA Estudia las acciones y los efectos de los fármacos.

1. Enzimas 2. Metabolismo Celular.

Enzimas Proteínas globulares (esféricas)

Son proteínas oligoméricas con múltiples sitios de unión

Reacciones comprendidas en la fijación de ubiquitina (Ub) a proteínas

Bioquímica General (BT 35A) Dr. Juan Pablo Rodríguez

Introducción a la Bioenergética

Representación esquemática de la estructura 3D de la proteína Cro y su unión al DNA mediante su motivo de hélice-giro-hélice (izquierda). El monómero Cro.

AUTO ENSAMBLAJE (“SELF ASSEMBLY”)

Tres capas de moléculas de agua estructurada rodean un modelo espacial de la enzima hexocinasa, antes y después de unirse al azúcar glucosa. La hexocinasa.

LIC. en CIENCIAS BIOLÓGICAS

ENZIMAS Se definen como catalizadores de las reacciones químicas de los sistemas biológicos, caracterizadas por su alta especificidad. Su función.

TEMA: Introducción a la Enzimología

BIOTECNOLOGIA II TEMA: Actividad enzimática. Generalidades Enzimas Catalizadores biológicos específicos que aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas.

TEMA 12 METABOLISMO CELULAR.

METABOLISMO CELULAR Y DEL SER VIVO

CATALIZADORES ORGÁNICOS.

Las proteínas son polímeros de aminoácidos.

Aminoácidos y Proteínas

INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA

INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA

Dos tipos de reacciones de sellado de muescas de DNA

La transferencia de energía durante una oxidación química

CONTROL DE LA ACTIVIDAD CELULAR

- POLÍMEROS NATURALES - POLÍMEROS SINTETICOS.

METABOLISMO ¿Definición?.

Enlace químico y fuerzas intermoleculares

Tema 1: La Química Biológica 2017

“ LOS BIOCATALIZADORES ” (1)

MODELO DE COLISIONES Tema 6.

Hecho por: Raquel Herencia, Carmen Navarro y Alicia Gay.

Cinética enzimática.

METABOLISMO DE HIDRATOS DE CARBONO I GLUCÓLISIS

EL CONTROL DE LAS ACTIVIDADES CELULARES

QUÍMICA BIOLÓGICA ENZIMAS 4º QUÍMICA ESCUELA ORT.

ENZIMAS Y ACTIVIDAD ENZIMATICA. ENZIMAS Reacción, se forman o se destruyen enlaces químicos La reacción depende de una energía requerida (energía de.

Ph. D. Perla Lucía Ordóñez Baquera Bioquímica

Repaso examen Estructura y función de proteínas

Proteínas IV Organización de la clase

EL CONTROL DE LAS ACTIVIDADES CELULARES

INTEGRANTES:  DURAN LOPEZ,  ESPINOZA CESPEDES YERSON  ABARCA DUEÑAS EMELIN  ENRIQUEZ BRAVO YOSELIN TECNOLOGIA DE ALIMENOS II.

Transcripción de la presentación:

ENZIMAS

Enzimas Catalizador biológico. Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Ribozimas Eficaces Selectivas

Propiedades generales Mayor velocidad de rxn Condiciones de reacción moderadas Mayor especificidad de reacción Capacidad de regulación 10 6 a T<100ºC, PA, pH Control alostérico Modificación covalente

Nomenclatura Se denominan con el agregado del sufijo –asa –unido al sustrato de la rxn –Unido a una descripción de la actividad Nombres sin relación a su función. Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular utiliza un esquema de clasificación sistemática.

Clasificación Oxidoreductasas (rxn. Redox)Transferasas (transferencia gpo. funcionalHidrolasas (rxn. HidrólisisLiasas (eliminación de grupo, formar doble enlace)Isomerasas (isomerización)Ligasas (formación de enlaces, hidrólisis ATP).

Coenzima Molécula orgánica pequeña con características no proteicas requerida para la actividad de una enzima. –Co-sustrato –Grupo prostético (coenzima unidad fuertemente a la enzima –Cofactor (ion metálico Fe, Zn, Mo) –Vitaminas B hidrosolubles.

Apo y holoenzima Apoenzima –Proteína libre sin cofactor. –Forma inactiva de la enzima. Holoenzima –Complejo proteína-cofactor. –Forma activa de la enzima.

Especificidad por el sustrato Sitio activo –Sitio fijador de sustrato con identación o hendidura en la superficie de la enzima con forma complementaria con el sustrato. Complementariedad geométrica. Complementariedad electrónica

Modelo llave cerradura Propuesta por Emil Fisher en La enzima acomoda el sustrato especifico de la misma manera que la cerradura lo hace con la llave.

Hipótesis del ajuste inducido Los sitios de fijación del sustrato sufren cierto cambio en su conformación ante la unión del sustrato.

Estereoespecifidad Especificidad en la fijación de sustratos quirales. Las enzimas forman sitios activos asimétricos.

Bibliografía Campbell, Mary K., and Shawn O.Farrel. Biochemistry. Australia: Thomson/Brooks/Cole, Print. Pag. 143 Mathews, Christopher K., Van Holde K.E., and Kevin G. Ahern. Bioquímica. Madrid: Pearson Addison Wealey, Print. Cap. 11: Enzimas catalizadores biológicos. Murray, Robert K., Planas González Héctor Raúl, Araiza Martínez Martha Elena, and Harold A. Harper. Bioquímica Ilustrada Harper. México: El Manual Moderno, Print. Pag Voet, Donald, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt, and María Inés Gismondi. Fundamentos de Bioquímica: La Vida a Nivel Molecular. Buenos Aires, Argentina: Médica Panamericana, Print. Cap. 11: Catálisis enzimática.