LISOZIMA 14.6 Kd 1 sola cadena de 129 aa 4 puentes – S – S – Compacta 40x30x30 A° Menos % α – hélice que Mb Regiones β Interior apolar No contiene grupo.

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1 LISOZIMA 14.6 Kd 1 sola cadena de 129 aa 4 puentes – S – S – Compacta 40x30x30 A° Menos % α – hélice que Mb Regiones β Interior apolar No contiene grupo prostético Centro activo difícil de determinar

2 PARED CELULAR

3 Gpo amino Acetilado Ac láctico

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7 SustratoVelocidad relativa NAG 20 NAG 31 NAG 48 NAG 54000 NAG 630000 NAG 730000 NAG 830000

8 A B C D E F NAG – NAG – NAG – NAG – NAG – NAG (NAG 3 ) est NAM – NAG – NAM – NAG – NAM – NAG (NAM muy grande) NAG – NAG – NAG – NAG – NAG – NAG (lugar prob)

9 Se buscan análogos del sustrato triNAG inhibidor Interacciones puentes de H y de Van del Waals, no se presentan interacciones electrostáticas. Tri NAG llena la mitad de la hendidura La formación de este complejo EI permite estudiar la estructura del centro activo.

10 1.La lisozima se une a la pared celular bacteriana fijando en el centro activo un hexasacárido con la alternancia NAG-NAM-NAG-NAM-NAG- NAM. El cuarto residuo D (NAM) se distorsiona hacia una conformación de media silla, debido a que sino se producirán contactos desfavorables entre el grupo CH 2 OH (del C 6 ) y la proteína. 2. El H + del glutamato se transfiere al O1 del anillo D, rompiéndose el enlace y formándose un carbonio que se estabiliza por resonancia. 3. El Asp ionizado permite la estabilidad por fuerzas electrostáticas del carbonio (no se llega a formar un enlace covalente porque están separados por 3Å) La coplanaridad de la conformación media silla facilita la estabilización del carbonio por resonancia. 4. El enzima libera el anillo E hidrolizado, con su correspondiente polisacárido unido, el carbonio adiciona seguidamente un ion hidróxilo procedente del agua de la solución, y se puede de esta manera protonar al mismo tiempo el Glu 35. Se libera entonces el anillo D y su correspondiente polisacárido. El pH tiene influencia en este mecanismo de catálisis porque cuando este aumenta el Glu se ioniza, mientras que si el pH disminuye es el Asp el que se protona.

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12 CONCLUSION Catálisis general ácida Promoción de la formación del ión carbonio intermediario: presencia del Asp 52 que lo estabiliza ajuste geométrico del anillo D (silla  1/2 silla) Glutámico 35 (amb apolar)Aspartato 52 (ambiente polar) no modificables. pH óptimo 5

13 FIN