Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

Unidad Temática Nº 2- PROTEINAS a) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.

Proteínas OBJETIVOS Conocer su importancia, abundancia y funciones Estudiar su estructura Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen Conocer el tipo de unión entre sus monómeros Analizar algunas de sus propiedades

Ácidos Nucleicos Glúcidos Lípidos Proteínas Agua Iones

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción

Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transportadores - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción - Adherencia Celular y Organización Tisular - Mediadores químicos

Aminoácidos R H Estructura General

Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de oscilación de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Isomería Óptica Luz Polarizada Plana Prisma de Nicoll o Lámina de Polaroid

Isómero Serie D Isómero Serie L Isómeros ópticos o Estereoisómeros

Aminoácidos Clasificación Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina Arginina e Histidina

Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

Enlace Peptídico

1. Unión de 2 a 10 aminoácidos: Péptidos u Oligopéptidos 2. Unión de 10 a 50 aminoácidos: Polipéptidos 3. Unión de más de 50 aminoácidos: Proteínas

Péptidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura Primaria

Estructura Secundaria (disposición espacial local estable)

Hélice  :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el - NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina  : Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno en la cadena y genera una estructura dispuesta en forma de zig-zag Disposición al Azar Estructura Secundaria

Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

Estructura Terciaria

Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hidrofóbicas Estructura Terciaria

Enlaces de Hidrógeno Estructura Terciaria

Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas

Estructura Cuaternaria

Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida Estructura Cuaternaria

Porina

Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: -Disminución de solubilidad y precipitación -Pérdida de funciones biológicas

Estado NativoEstado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas

Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina Agentes Desnaturalizantes

Propiedades de las Proteínas Especificidad: referida a su función Solubilidad: Efecto del pH Efecto de las sales Propiedades Ácido-Base

Clasificación de las PROTEÍNAS Criterio Químico Criterio Físico Criterio Estructural Criterio Funcional

Criterio Químico Proteínas Simples: formadas exclusivamente por aminoácidos. Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): contienen un componente no aminoacídico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ácidos nucleicos o simplemente un ión inorgánico). Proteína afuncional: Apoproteína Proteína + Grupo Prostético: Holoproteína Ejemplo: hemoglobina, mioglobina.

Criterio Químico Proteínas Conjugadas Nucleoproteínas Cromoproteínas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Grupos Prostéticos ADN/ ARN Compuestos coloreados Azúcares Grupos Fosfatos Lípidos Metales

El más utilizado es la Solubilidad 1. Albúminas: solubles en agua o en soluciones salinas diluidas 2. Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3. Prolaminas: solubles en alcohol 4. Glutelinas: sólo se disuelven en soluciones ácidas o básicas 5. Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes Criterio Físico

Criterio Estructural Proteínas Globulares: ovoalbúmina, insulina, lactoalbúmina, etc Proteínas Fibrosas: colágeno, queratina, etc

Criterio Funcional Proteínas Estructurales Proteínas de Transporte Proteínas de Defensa Proteínas Hormonales Proteínas Catalíticas Proteínas Contráctiles Proteínas Receptoras

Muchas Gracias