PROTEINAS COLEGIO VILLA MARÍA LA PLANICIE Profesora: Sra. Sandra Cáceres.

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Transcripción de la presentación:

PROTEINAS COLEGIO VILLA MARÍA LA PLANICIE Profesora: Sra. Sandra Cáceres

Video : “Eritrocitos, hemoglobina y anemia” Causas: Síntomas: ANEMIA

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Estructura general de un aminoácido Una proteína es una cadena formada por varios aminoácidos unidos fuertemente. Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las, proteínas. Un péptido es un compuesto de dos o más aminoácidos. Los oligopéptidos tienen diez o menos aminoácidos. Los polipéptidos y las proteínas son cadenas de más de diez aminoácidos, pero los péptidos que contienen más de 50 aminoácidos se clasifican como proteínas.

Enlace peptídico El enlace peptídico que une a los aminoácidos es una de las más fuertes uniones, por tener enlaces covalentes. Dos aminoácidos pueden ser unidos por la síntesis de deshidratación para formar un dipéptidos. En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido. En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos. La figura muestra dos aminoácidos que se unen para formar un dipéptido, con producción de agua en el proceso (síntesis de deshidratación).

Funciones de las proteínas FUNCIÓNDESCIPCIÓN Estructural Forman parte de la membrana celular y están en diversos tejidos estructurales (colágeno, elastina, queratina) De reservaActúan como sustancias de reserva (ovoalbúmina, caseína) De defensaIntervienen en la defensa frente a agentes extraños es decir son anticuerpos.

FUNCIÓNDESCIPCIÓN De transporte Facilitan el transporte de gases en líquidos, como el oxígeno en la sangre (Hemoglobina) ContráctilesPermiten el movimiento, por ejemplo de los músculos (actina y miosina) ReguladorasActúan como hormonas regulando la actividad fisiológica y metabólica de las células (insulina, glucagón) CatalíticasActúan facilitando las reacciones químicas (enzimas)

Clasificación de las proteínas ClasificaciónEjemplos Haloproteinas o simples AlbúminasSeroalbúmina (Se encuentra en el plasma sanguíneo) Ovoalbúmina (Se encuentra en la clara de huevo) GlobulinasSeroglobulina (Se presenta en el plasma sanguíneo) Miosina (Se encuentra en los músculos) Lactoglobulina (Se encuentra en la leche) HistonaForman la cromatina junto con el ADN Escleroproteinas o proteínas fibrosas Colágeno Elastina Queratina Heteroproteínas o compuestas GlucoproteinasProteína + carbohidrato. Ejm. Musina (Saliva) FosforoproteinasProteína + fosfato. Ejm. Caseina (Leche, queso) CromoproteinasProteína + pigmento. Ejm. Hemoglobina, Melanina

Estructura de las proteínas

Desnaturalización de las Proteínas Las proteínas pueden inactivarse al romperse las fuerzas que mantienen la forma tridimensional de la cadena, esto por acción del calor, cambios en pH o agitación. Esto ocurre en un proceso llamado desnaturalización: las cadenas de polipéptidos se despliegan, por lo que pierden su forma específica y, por tanto, su función.

Solubilidad de las proteínas Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con grupos R polares, es decir sustancias que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Fibrosas (Queratina, colágeno, elastina) : Insolubles Globulares (Albuminas, globulinas, histonas): Solubles

¿De qué manera podemos desnaturalizar una proteína sin salir de casa?

Para profundizar: Actividad electiva Video : Proteínas: Los Robots De La Vida ¿Qué aspecto tratado en el video te parece más interesante? ¿Por qué? ¿Qué nuevos aprendizajes sobre las proteínas has obtenido a partir del video? Comenta tus respuestas en clase.

Fuentes: Yribarren, Mirtha (2012).Biología. Lima: Editorial Santillana. Ville, Claude. Biología. Academia APPU. Biología. Lima. REDES. Proteínas: Los Robots De La Vida. Tomado el 07 de marzo de 2016 de