PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Laura Natalia Cabra Rojas Paula Andrea Jiménez Jiménez Sergio Andrés Lobo Olaya María José Trujillo Moreno María Alejandra Wagner Useche

¿Cómo podría la secuencia y las propiedades de los aminoácidos en un péptido o una proteína, afectar su estructura y función? El conocimiento de la secuencia de aminoácidos de una proteína puede proporcionar datos acerca de su estructura tridimensional y función, su localización celular y su evolución.

¿El pH y la temperatura pueden afectar las propiedades químicas y biológicas de los péptidos y proteínas? TEMPERATURA: Un aumento en la temperatura causa un descenso en la solubilidad y provoca la ruptura de interacciones débiles desnaturalizando la proteína. http://genomasur.com/lecturas/Guia03.htm

Ionización de los aminoácidos. Desnaturalización. Efectos del pH: Ionización de los aminoácidos. Desnaturalización. Varia para las diferentes proteínas. http://www.apuntescientificos.org/cinetica-quimica-ibq2.html

Estructura Secundaria de las proteínas HÉLICE ALFA

Los puentes de hidrogeno y las α-Hélices Las α-Helice se encuentran estabilizadas por puentes de hidrogeno Los puentes se forman entre el hidrogeno unido al atomo de nitrogeno y el oxigeno carbonilico. http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php

Los puentes de hidrogeno y las α-Hélices Cada vuelta de la helice se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante 3 o 4 enlaces que proporcionan estabilidad http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php

¿Qué papel juegan los grupos R en la estabilidad de la alfa hélice? Las interacciones electrostáticas entre AA sucesivos con cadenas R con grupos cargados. Los tamaños de los grupos R adyacentes. Las interacciones  entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos. La presencia de residuos de Prolina (Desestabilizante)

Tendencia de los aa a adoptar la conformación en hélice α ΔΔGº (kJ/ mol) Ala Leu 0,79 Arg 0,3 Lys 0,63 Asn 3 Met 0,88 Asp 2,5 Phe 2 Cys Pro >4 Gln 1,3 Ser 2,2 Glu 1,4 Thr 2,4 Gly 4,6 Tyr His 2,6 Trp Ile Val 2,1 El volumen de los grupos R adyacentes Interacciones entre residuos aa en los extremos del segmento helicoidal y el dipolo eléctrico inherente a la hélice Lehninger Principios de Bioquímica

Peña, Antonio. Bioquímica. Segunda Edición, pág. 87

http://biologiabc1.blogspot.com/2010_10_01_archive.html

¿Qué características presentan las proteínas ricas en alfa-hélices? Caracteristicas protectoras como la insolubilidad , la resistencia, la dureza y la flexibilidad variables. Es rica en enlaces de disulfuro. Normalmente son proteínas fibrosas. Insolubles en agua (AA Hidrofobicos) Principles of Biochemistry pág. 124

¿Qué características presentan las proteínas ricas en alfa-hélices? Enrollamiento superhelicoidal Funcionan como soporte mecánico de células y agrupaciones celulares Formadas por ensamblado repetitivo de una unidad proteica simple. Principles of Biochemistry pág. 124

Algunos Ejemplos de estas proteínas son: α-Queratina: cabello, plumas, uñas, estructuras dermicas. Posee cistina y cisteína. Actina y miosina: Proteínas de la contracción muscular.

Algunos Ejemplos de estas proteínas son: Colágeno: De estructura en triple hélice, abundante en el tejido conectivo dérmico, óseo, cartilaginoso y muscular.

Pregunta tipo examen Preguntas de análisis de relaciones (AR – Tipo VI) Estas preguntas buscan que usted considere la verdad de las afirmaciones y la relación entre estas. Consisten en dos afirmaciones que pueden ser falsas o verdadera unidas con el conector PORQUE. Para responder este tipo de preguntas debe tener en cuenta la siguiente clave: Marque A si ambas afirmaciones son verdaderas y la segunda es una razón o explicación correcta de la primera Marque B si ambas afirmaciones son verdaderas pero la segunda NO es una razón o explicación correcta de la primera Marque C si la primera afirmación es verdadera pero la segunda es falsa Marque D si la primera afirmación es falsa pero la segunda es verdadera Marque E si ambas afirmaciones son falsas

1. Todas las proteínas fibrosas son insolubles en agua PORQUE Poseen una elevada concentración de residuos aminoácidos hidrofóbicos presentes tan solo en el interior de estas proteínas. 2. La secuencia de aminoácidos de una proteína puede proporcionar datos acerca de su estructura tridimensional. Las α-Helice presentes en las proteínas, al estar estabilizadas por puentes de hidrógeno, otorgan características como la estabilidad. 3. La estabilidad de la alfa hélice esta afectada por La presencia de residuos de Prolina la prolina es un aminoácido con una configuración diferente que desestabiliza la estructura. Respuesta

1. C ( Ya que las proteínas fibrosas poseen una elevada concentración de residuos aminoácidos hidrofóbicos tanto en el interior de como en la SUPERFICIE de estas proteínas. Dichas superficies hidrofóbicas se encuentran sepultadas en gran parte en el interior debido al empaquetamiento de muchas cadenas polipeptídicas) 2. B 3. A

Referencias Nelson D, Cox M. Lehninger Principios de Bioquímica. Quinta Edición. http://mazinger.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidth02/parte02/02.html http://www.bioquimica.dogsleep.net/Laboratorio/Plummer/Chp05a.pdf http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-structure-sp.php http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-las-proteinas/ http://books.google.com.co/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=caracter%C3%ADsticas+que+dan+alfa-helices&source=bl&ots=OBOcUzGWmT&sig=S6070m0umlBzl7PYXFc_Xyi9JO0&hl=es&sa=X&ei=RV5jUbb0GKu30AGb4YDgDw&sqi=2&redir_esc=y#v=onepage&q=caracter%C3%ADsticas%20que%20dan%20alfa-helices&f=false http://books.google.com.co/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA87&lpg=PA87&dq=aminoacidos+que+conforman+helices+alfa&source=bl&ots=OBOcWxHSkQ&sig=U-OqLW658VmeR85RnSW7fV0ToXY&hl=es&sa=X&ei=qB9mUYe4Aurr0QHNooDwDg&ved=0CEsQ6AEwBQ#v=onepage&q&f=false