EL AGUA. - Sustancia imprescindible para la vida

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1 EL AGUA. - Sustancia imprescindible para la vida
EL AGUA.- Sustancia imprescindible para la vida. Esto lo explica su COMPOSICIÓN: 2 átomos de Hidrógeno y 1 de Oxígeno. Unidos mediante enlaces covalentes.

2 Aunque la molécula es neutra en cargas negativas y positivas, vemos que las cargas negativas se concentran de una forma desigual, estas cargas negativas están como más alrededor del Oxígeno, y las positivas cerca de los átomos de H2. Esto crea una POLARIDAD. Es decir como dos polos de distinto signo. De tal manera que entre cada molécula de agua se establecen unas fuerzas de atracción de signo opuesto. Estas uniones se denominan PUENTES DE HIDRÓGENO.

3 EL AGUA.- Sustancia imprescindible para la vida. Esto lo explica sus:
PROPIEDADES. Los puentes de hidrógeno y la polaridad del agua explica su GRAN CAPACIDAD DISOLVENTE , con las sustancias iónicas, como por ejemplo,el Cl Na, el agua separa sus iones orientando gracias a la polaridad las cargas de los iones. Esta propiedad de disolver debido a su polaridad también lo hace con los glúcidos, aminoácidos y otros…. Las sustancias que contien moléculas con grupos hidrofóbicos y grupos hidrofílicos se dispersan en el agua con la parte hidrofílica hacia el agua y la hidrofóbica replegadas hacia el interior a modo de esferas (micelas) como ocurre con los glicerofosfolípidos. Y SU ELEVADO CALOR ESPECÍFICO, debido a que los puentes de hidrógeno limitan la movilidad de las moléculas y se retarda el incremento de la agitación térmica frente al calor. ( necesita mas calor para que pueda aumentar su temperatura, y es mayor la cantidad de calor que el agua debe desprender para que su temperatura descienda. En los seres vivos pasa a ser el disolvente para transportar las sustancias y además participar en las reacciones metabólicas. En los seres vivos pasa a tener un efecto moderador de la temperatura

4 LOS COMPUESTOS DEL CARBONO, puede formar cuatro enlaces covalentes con otros átomos.
El carbono es un elemento químico de número atómico 6 y símbolo C. Es sólido a temperatura ambiente. Dependiendo de las condiciones de formación, puede encontrarse en la naturaleza en distintas formas alotrópicas, carbono amorfo y cristalino en forma de grafito o diamante. Es el pilar básico de la química orgánica; se conocen cerca de 10 millones de compuestos de carbono, y forma parte de todos los seres vivos conocidos Si el carbono se enlaza consigo mismo forma cadenas en las que los enlaces entre los átomos pueden ser sencillos, dobles e incluso triples. A lo largo de las cadenas se pueden establecer enlaces con distintos átomos o GRUPOS FUNCIONALES de átomos. Los mas frecuentes son los de la siguiente tabla.

5 Glúcidos. Lípidos. Proteínas. Ácidos nucleicos.
Los compuestos de carbono determinan el desarrollo de los procesos vitales, por ello se denominan BIOMOLÉCULAS, con funciones muy muy diversas. EXISTEN CUATRO tipos fundamentales de BIOMOLÉCULAS: Glúcidos. Lípidos. Proteínas. Ácidos nucleicos.

6 EXISTEN CUATRO tipos fundamentales de BIOMOLÉCULAS:
Glúcidos. Los glúcidos son compuestos formados en su mayor parte por átomos de carbono e hidrógeno y en una menor cantidad de oxígeno. Los glúcidos tienen enlaces químicos difíciles de romper llamados covalentes, mismos que poseen gran cantidad de energía, que es liberada al romperse estos enlaces. Una parte de esta energía es aprovechada por el organismo consumidor, y otra parte es almacenada en el organismo. Quimicamente son POLIHIDROXIALDEHIDOS o POLIHIDROXIACETONAS. O bien la unión de moléculas de este tipo. Los glúcidos se dividen en monosacáridos, disacáridos u oligosacáridos y polisacáridos.

7 MONOSACARIDOS Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola molécula; no pueden ser hidrolizados a glúcidos más pequeños. La fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es cualquier número igual o mayor a tres. Los monosacáridos poseen siempre un grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que pueden considerarse polialcoholes. Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes: la posición del grupo carbonilo, el número de átomos de carbono que contiene y su quiralidad (ISOMERÍA). Si el grupo carbonilo es un aldehido, el monosacárido es una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son los que poseen tres átomos de carbono, y son llamados triosas; aquéllos con cuatro son llamados tetrosas, lo que poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y así sucesivamente. Los sistemas de clasificación son frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehido de seis átomos de carbono), la ribosa es una aldopentosa (un aldehido de cinco átomos de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de seis átomos de carbono).

8 Las hexosas son monosacáridos (glúcidos simples) formados por una cadena de seis átomos de carbono . Su fórmula general es C6H12O6. Su principal función es producir energía. Un gramo de cualquier hexosa produce unas 4 kilocalorías de energía. Las más importantes desde el punto de vista biológico son: glucosa, galactosa y fructosa. CICLACIÓN DE LA GLUCOSA.-

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10 Los disacáridos son glúcidos formados por dos moléculas de monosacáridos y, por tanto, al hidrolizarse producen dos monosacáridos libres. Los dos monosacáridos se unen mediante un enlace covalente conocido como enlace glucosídico, tras una reacción de deshidratación que implica la pérdida de un átomo de hidrógeno de un monosacárido y un grupo hidroxilo del otro monosacárido, con la consecuente formación de una molécula de H2O, de manera que la fórmula de los disacáridos no modificados es C12H22O11. La sacarosa es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual los glúcidos son transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de glucosa y una molécula de fructosa. El nombre sistemático de la sacarosa , O-α-D-glucopiranosil-(1→2)-D-fructofuranosido, indica cuatro cosas: Sus monosacáridos: glucosa y fructosa. El tipo de sus anillos: glucosa es una piranosa y fructosa es una furanosa. Como están ligados juntos: el oxígeno sobre el carbono uno (C1) de α-glucosa está enlazado al C2 de la fructosa. El sufijo -osido indica que el carbono anomérico de ambos monosacáridos participan en el enlace glicosídico. La lactosa, un disacárido compuesto por una molécula de galactosa y una molécula de glucosa, estará presente naturalmente sólo en la leche. El nombre sistemático para la lactosa es O-β-D-galactopiranosil-(1→4)-D-glucopiranosa. Otro disacárido notable incluyen la maltosa (dos glucosa enlazadas α-1,4) y la celobiosa (dos glucosa enlazadas β-1,4).

11 Los oligosacáridos están compuestos por entre tres y nueve moléculas de monosacáridos que al hidrolizarse se liberan. No obstante, la definición de cuan largo debe ser un glúcido para ser considerado oligo o polisacárido varía según los autores. Según el número de monosacáridos de la cadena se tienen los trisacáridos (como la rafinosa ), tetrasacárido (estaquiosa), pentasacáridos, etc. Los oligosacáridos se encuentran con frecuencia unidos a proteínas, formando las glucoproteínas, como una forma común de modificación tras la síntesis proteica. Estas modificaciones post traduccionales incluyen los oligosacáridos de Lewis, responsables por las incompatibilidades de los grupos sanguíneos, el epítope alfa-Gal responsable del rechazo hiperagudo en xenotrasplante y O-GlcNAc modificaciones.

12 Los polisacáridos son cadenas, ramificadas o no, de más de diez monosacáridos. Los polisacáridos representan una clase importante de polímeros biológicos. Su función en los organismos vivos está relacionada usualmente con estructura o almacenamiento. El almidón es usado como una forma de almacenar monosacáridos en las plantas, siendo encontrado en la forma de amilosa y la amilopectina (ramificada). En animales, se usa el glucógeno en vez de almidón el cual es estructuralmente similar pero más densamente ramificado. Las propiedades del glucógeno le permiten ser metabolizado más rápidamente, lo cual se ajusta a la vida activa de los animales con locomoción. La celulosa y la quitina son ejemplos de polisacáridos estructurales. La celulosa y es usada en la pared celular de plantas y otros organismos y es la molécula más abundante sobre la tierra. La quitina tiene una estructura similar a la celulosa, pero tiene nitrógeno en sus ramas incrementando así su fuerza. Se encuentra en los exoesqueletos de los artrópodos y en las paredes celulares de muchos hongos. Tiene diversos de usos, por ejemplo en hilos para sutura quirúrgica. Otros polisacáridos incluyen la callosa, la lamina, la rina, el xilano y la galactomanosa.

13 Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomoléculas, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como característica principal el ser hidrofóbicas o insolubles en agua y sí en disolventes orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama vulgar e incorrectamente grasas, aunque las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides).

14 Clasificación de los lípidos
Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que posean en su composición ácidos grasos (Lípidos saponificables) o no lo posean ( Lípidos insaponificables ). Lípidos saponificables Simples Acilglicéridos Céridos Complejos Fosfolípidos Glucolípidos Lípidos insaponificables Terpenos Esteroides Prostaglandinas

15 Ácidos grasos Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).

16 Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :
Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de ácidos el mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C) . Los ácidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).

17 PROPIEDADES DE LOS LIPIDOS
Solubilidad. Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila, la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3) terminales. Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo). Desde el punto de vista químico, los ácidos grasos son capaces de formar enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas. Cuando estos enlaces se hidrolizan con un álcali, se rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones, mediante un proceso denominado saponificación.

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19 Lípidos simples Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno y oxígeno. Acilglicéridos Son lípidos simples formados por la esterificación de una,dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples

20 Según el número de ácidos grasos, se distinguen tres tipos de estos lípidos:
los monoglicéridos, que contienen una molécula de ácido graso los diglicéridos, con dos moléculas de ácidos grasos los triglicéridos, con tres moléculas de ácidos grasos. Los acilglicéridos frente a bases dan lugar a reacciones de saponificación en la que se producen moléculas de jabón.

21 CLASIFICACIÓN TRIGLICERIDOS Según sean líquidos ó sólidos
Son los triglicéridos naturales tanto de origen animal como vegetal A) Aceites B) Grasas Según el grado de insaturación A)Saturados B) Insaturados

22 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Hexanoico H-(CH2)5 -CO-O- H Coco -- 0,8% Aceite de Octanoico Coco -- 5,5 a 9,9% Aceite de Palma -- 3 a 4% H-(CH2)7 -CO-O- H

23 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Caprico H-(CH2)9 -CO-O- H Coco -- 4,4 a 9,5% Aceite de Palma -- 3 a 7% Laurico Coco a 52% Aceite de Palma a 52% H-(CH2)11 -CO-O- H

24 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Miristico H-(CH2)13 -CO-O- H Algodón -- 0,5% Aceite de Palma a 17% Soja -- 14% Coco a 19% Sésamo -- 0,1% Palmítico H-(CH2)15 -CO-O- H Algodón -- 21,9% Aceite de Palma -- 6,5 a 9% Soja -- 14% Coco -- 7,5 a 10,5% Sésamo -- 8,2 a 9,4%

25 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Estearico Palma -- 1 a 2,5% Coco -- 1 a 3% H-(CH2)17 -CO-O- H Algodón -- 1,9% Aceite de Sésamo -- 3,6 a 3,7% Araquidico Algodón -- 0,1% Aceite de Coco -- 0 a 0,4% Sésamo -- 0,8 a 1,2% H-(CH2)19 -CO-O- H

26 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Oleico Palma a 19% Coco -- 5 a 8% C 17 H33 -CO-O- H Algodón -- 30,7% Aceite de Sésamo a 45% Cis-9 Soja -- 23%

27 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Linoleico Palma -- 0,5 a 2% Coco -- 1,5 a 2,5% C 17 H31 -CO-O- H Algodón -- 44,9% Aceite de Sésamo a 48% Cis-9 Soja -- 35% Cis-12

28 Acidos grasos constituyentes
Aceites y grasas Acidos grasos constituyentes Linolénico Aceite de Soja -- 8% Cis-9 Cis-12 Cis-15 C 17 H29 -CO-O- H Araquidónico Algodón -- 0,1% Aceite de Cis-5 Cis-11 Cis-14 Cis-8 C 19 H29-CO-O- H

29 Ceras Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga, con alcoholes también de cadena larga. En general son sólidas y totalmente insolubles en agua. Todas las funciones que realizan están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme. Así las plumas, el pelo , la piel,las hojas, frutos, están cubiertas de una capa cérea protectora.

30 Lípidos complejos Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno,fósforo, azufre o un glúcido. Son las principales moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman lípidos de membrana. Son también moléculas anfipáticas

31 Fosfolípidos Se caracterizan por presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más abundantes de la membrana citoplasmática. Algunos ejemplos de fosfolípidos

32 Glucolípidos Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función de relación celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares

33 Terpenos Son moléculas lineales o cíclicas que cumplen funciones muy variadas, entre los que se pueden citar: Esencias vegetales como el mentol, el geraniol, limoneno, alcanfor, eucaliptol,vainillina. Vitaminas, como la vit.A, vit. E, vit.K. Pigmentos vegetales, como la carotina y la xantofila.

34 Los esteroides son lípidos que derivan del esterano
Los esteroides son lípidos que derivan del esterano. Comprenden dos grandes grupos de sustancias: Esteroides Esteroles: Como el colesterol y las vitaminas D. Hormonas esteroideas: Como las hormonas suprarrenales y las hormonas sexuales.

35 HORMONAS SUPRARRENALES
COLESTEROL El colesterol forma parte estructural de las membranas a las que confiere estabilidad. Es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides HORMONAS SEXUALES Entre las hormonas sexuales se encuentran la progesterona que prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación y la testosterona responsable de los caracteres sexuales masculinos. HORMONAS SUPRARRENALES Entre las hormonas suprarrenales se encuentra la cortisona, que actúa en el metabolismo de los glúcidos, regulando la síntesis de glucógeno.

36 · Prostaglandinas Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituída por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Las funciones son diversas. Entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la coagulación de la sangre y cierre de las heridas; la aparición de la fiebre como defensa de las infecciones; la reducción de la secreción de jugos gástricos. Funcionan como hormonas locales.

37 Funciones de los lípidos
Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones: Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras que proteínas y glúcidos sólo producen 4,1 kilocaloría/gr. Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas. Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de piés y manos. Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Función transportadora. El tranporte de lípidos desde el intestino hasta su lugar de destino se raliza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los proteolípidos.

38 Reacción de saponificación
Saponificación. Es una reacción típica de los ácidos grasos, en la cual reaccionan con álcalis y dan lugar a una sal de ácido graso, que se denomina jabón.Las moléculas de jabón presentan simultáneamente una zona lipófila o hifrófoba, que rehuye el contacto con el agua, y una zona hidrófila o polar, que se orienta hacia ella, lo que se denomina comportamiento anfipático.

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40 PROTEINAS

41 INTEGRANTES Karina Álvarez Quintero Mevis Bayuelo Franco
Karime Carmona Canedo Licena Oñoro Ramírez Catherine Payares Martínez Kelly Pereira Lora

42 INTRODUCCIÓN

43 AMINOÁCIDOS La asparagina fue el primer aminoácido que descubrieron(1806). la treoninna fu el ultimo. existen 20 aminoácidos diferentes. todos son L-α-aminoácidos y constan de: * un grupo amino * un grupo carboxilo * un grupo hidrogeno * un grupo distinto llamado R los aminoácidos que están en las proteínas son configuración L.

44 REPRESENTACION DE UN AMINOÁCIDO
Carboxilo COOH amino H2N C H R Cadena lateral

45 CLASIFICACIÓN Aminoácidos no proteicos Aminoácidos proteicos
Se dividen en dos grupos: Aminoácidos codificables o universales Aminoácidos modificados o particulares..

46 Aminoácidos codificables o universales
Son 20: Alanina (Ala,A) Aspartico (Asp, D) Fenilalanina (phe,F) histidina (His, H) Lisina (Lys, K) Metionina (Met, M) Prolina (Pro, P) arginina (Arg, R) Treonina (Thr, T) triptofano (Trp, w) Cisteina (Cys, C) glutamico (Glu, E) Glicina (Gly, G) isoleucina (lle,l) Leucina (Leu, L) asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Serina (Ser, S) Valina (Val, V) tirosina (Tyr, Y) Los aa esenciales: his, val, lle, leu, lys, met, trp, thr y phe.

47 Clasificación en función de la naturaleza y de la polaridad de La cadena lateral R.
Aminoácidos neutros no polares: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano Metionina, Cisteína , prolina. Neutros polares: Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina Ácidos: Aspartato, glutamato Básicos: Lisina, arginina, histidina.

48 Aminoácidos modificados o particulares
Las modificaciones mas frecuentes son: Hidroxilación. Carboxilación. Adición de iodo. Formación de puentes disulfuro. Glicosilación. Fosforilación. Acetilación. Metilación. Acilación.

49 ENLACE PEPTÍDICO Y PÉPTIDOS

50 ENLACE PEPTÍDICO Y PÉPTIDOS
El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de N-C-&-C. Ésta unidad de repetición esta enlazada mediante enlaces peptídicos.

51 Se conoce como grupo peptídico al N y C unidos por el enlace peptídico y sus cuatro sustituyentes, el Oxigeno del Carbonilo, el Hidrogeno del Amino y los Carbonos alfa unidos al N y C. La unión de dos o mas aminoácidos mediante enlaces amida originan los péptidos.

52 En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción de un grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. 52

53 CLASIFICACION cuando son pocos los aminoácidos que forman el péptido (menos de 10) se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc.). cuando el numero de aminoácidos esta comprendido entre 10 y 100 se trata de un polipéptido. si el numero de aminoácidos es mayor de 100, se habla de proteínas.

54 NOMENCLATURA por convención, los péptidos se nombran leyendo secuencialmente los radicales de los aminoácidos que lo integran a partir del extremo N. se denomina secuencia de un péptido al orden de los aminoácidos que lo integran.

55 FUNCIONES BIOLOGICAS Agentes vasoactivos: Angiotensina II. Tiene actividad vasopresora. Es un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora llamada Angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otros tienen actividad vasodilatadora: la Bradiquinina, nonapéptido. Proteína precursora: quininógeno.

56 -Hormonas: Oxitocina: nonapéptido que provoca la contracción uterina y la secreción de leche por las glándulas mamarias. Vasopresina: nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón. Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.

57 - Neurotransmisores: Las encefalinas (pentapéptido), las endorfinas (pentapéptido). Antibióticos: La valinomicina y la gramicidina son dos péptidos con acción antibiótica. La valinomicina es un inóforo: es capaz de transportar iones potasio a través de las membranas biológicas.

58 PROTEÍNAS GENERALIDADES

59 DEFINICION Son Biomoléculas Formadas básicamente Por C, H,N Y O. Además, pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas H, Mg y Cu entre otros elementos. La estructura de las proteínas se estabiliza por diferentes tipos de enlaces como los covalentes, puentes de H, en laces salinos y fuerzas de Van Der Waals.

60 Oligopéptidos(nº de aa <10 ) Polipéptidos nº de aa <a 100
Proteínas. Constituidas por C, H, O, N y S. Pueden presentar otros elementos como P, Fe, Mg, Cu, ... Aminoácidos Péptidos Oligopéptidos(nº de aa <10 ) Polipéptidos nº de aa <a 100

61 Aminoácidos I Moléculas orgánicas que presentan un radical amino y un radical carboxilo. Existen más de cien en la naturaleza. Sólo 20 forman parte de casi todas las proteínas, se denominan proteínicos. Son todos α-aminoácidos. C COOH R NH2 H Otros aminoácidos pueden presentar interés biológico, porque forman parte de proteínas de microorganismos, porque dan lugar a moléculas fundamentales (tiroxina) o porque sufren modificaciones como metilaciones, fosforilaciones, ... ( β-alanina; forma parte de coenzimas, ácido γ- aminobutírico; neurotransmisor de las sinapsis inhibidoras).

62 Aminoácidos II. Clasificación

63 Aminoácidos III. Propiedades
Sólidos, fácilmente cristalizables; incoloros o blanquecinos; con sabores diversos; los de carácter polar son solubles en agua y algunos de los apolares son muy hidrófobos. Tienen carácter anfótero: su comportamiento ácido o base depende del medio. pH < 7 ácido pH = 7 neutro pH > 7 básico BASE NEUTRO ÁCIDO C COO- R NH2 H COOH NH3+ H+ OH-

64 Enlace peptídico

65 ESTRUCTURACIÓN DE PROTEÍNAS
Podemos distinguir 5 niveles de estructuración en las proteínas; la estructura primaria, la estructura secundaria, estructura terciaria, estructura cuaternaria y estructura quinaria.

66 Proteínas. Estructura

67 Proteínas. Estructura 1aria

68 Proteínas. Estructura 2aria. α-hélice

69 Proteínas. Estructura 2aria. Lámina β

70 Proteínas. Estructura 3aria

71 Proteínas. Estructura 4aria
Más de un polipéptido, que pueden ser iguales o diferentes entre sí. Cada polipéptido se denomina protómero. La unión entre protómeros se realiza mediante enlaces generalmente no covalentes, pero la estructura completa se estabiliza por los mismos enlaces que la estructura terciaria. Los ejemplos más habituales son la hemoglobina: dos cadenas α y dos β o el colágeno: tres hélices de colágeno. Algunas proteínas tienen más de una estructura mediante las cuales realizan su actividad.

72 ARN polimerasa. Premio Nobel de química 2006. Kornberg.

73 ESTRUCTURA PRIMARIA Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes. Las posibilidades de estructuras a nivel primario son prácticamente ilimitados. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el numero de estructuras posibles vienen dados por las variaciones por repetición de los 20 elementos tomados de n en n, siendo n el numero de aminoácidos que componen la molécula proteica.

74 ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de H entre los átomos que forman el enlace peptídico. Se pueden distinguir varios tipos de conformación que determinan la estructura secundaria de una proteína: conformación al azar , hélice α, hoja β, giros β y estructuras supersecundarias.

75 Es una disposición precisa y única en el espacio y surge a medida que se sintetiza la proteína. Esta determinada por la secuencia de aminoácidos y se reconoce 2 tipos de estas estructuras: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las una de las dimensiones es mayor que las otras dos. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular mas frecuentes y su forma es esférica. ESTRUCTURA TERCIARIA

76 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de mas de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene una estructura cuaternaria. Esta modula la actividad biológica de la proteína y de la separación de las subunidades, y a menudo conduce a la perdida de funcionalidad.

77 ESTRUCTURA QUINARIA En algunos casos las proteínas se agrupan entre si, en otros se agrupan con otro grupo de Biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente. Este nivel de asociación recibe el nombre de estructura quinaria, y pueden ser: asociaciones entre proteínas y asociaciones entre proteínas y otras moléculas.

78 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímetros de a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas diversas. Criterios físicos Criterios químicos Criterios estructurales Criterios funcionales Ej: el colágeno es una proteína simple, fibrosa y oligomerica.

79 criterio físico Albúmina: soluble en agua o en disoluciones salinas diluidas Globulinas: requieren concentraciones salinas mas elevadas para mantenerse en disolución. Prolaminas: solubles en alcohol. Glutelinas: se disuelven en disoluciones acidas o básicas. Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de los disolventes.

80 CRITERIO QUIMICO: existen 2 tipos de proteínas
Proteínas simples: formadas por a-aminoácidos, como la ubiquitina ( formada por 53 aminoácidos). Proteínas conjugadas: además de la cadena polipeptídica contiene un componente no aminoacidico llamado grupo prostético (azúcar, lípido, ac.nucleico, etc.). Ejemplos: hemoglobina, mioglobina, citocromos, lipoproteínas, etc.

81 Criterio estructural Proteínas globulares (esféricas).
Proteínas fibrosas (alargadas).

82 Criterio funcional Proteínas monomericas: consta de una sola cadena polipeptídica. EJ: mioglobina Proteínas oligomericas: consta de varias cadenas polipeptídicas. Esas distintas cadenas se llaman subunidades, pueden ser igual o diferentes entre si. Ej: la hemoglobina esta formada por 4 subunidades.

83 Funciones biológicas de las proteínas.
Funciones enzimáticas: ferritina, miosina Función hormonal: insulina, parathormona Función de reconocimiento de señales: receptores hormonales. Función de transporte: oxigeno, lípidos.

84 Función estructural: fibras de colágeno.
Función de movimiento: actina, miosina. Función de reserva: la ovoalbumia, lactoalbúmina, gliadina, etc. Transducción de señales. Función reguladora. Función de defensa: inmunoglobulinas

85 Proteínas. Funciones CATALIZADORA O ENZIMÁTICA
Energética: lactoalbúmina, caseína,... Estructural: colágeno, histonas,.. Hormonal: insulina Transportadora: hemoglobina, proteínas de membrana,... Antibiótica: actinomicina Contráctil: actina, miosina,... Homeostática: regulan las condiciones del medio (pH) Inmunológica: inmunoglobulinas Marcadoras: proteínas de membrana Protectora y lubricante: mucina, proteínas del líquido sinovial Hemostática: fibrinógeno y fibrina. CATALIZADORA O ENZIMÁTICA

86 Proteínas Específicas

87 Malla compleja de proteínas de secreción e hidratos de carbono
COLAGENO En los tejidos Las células Malla compleja de proteínas de secreción e hidratos de carbono Llena el espacio intercelular MATRIZ EXTRACELULAR (MEC)

88 Matriz extracelular Diversas Funciones
Fuerza (Tendones) Filtración (glomérulo renal) Fuerza y flexibilidad MEC que conecta las células musculares lisas que rodean la arteria Cartílago Hueso Tendones Tejido conectivo denso MEC fibrosa y pocas células MEC esta formadas por fibras de colágeno empaquetadas y elastina

89 Hélice triple de tropocolágeno
COLAGENO Hélice triple de tropocolágeno Es la proteína fibrosa más abundante de la MEC. Hay al menos 20 estructuras diferentes de colágeno Estructura básica TRIPLE HELICE (TROPOCOLAGENO) 3 cadenas polipeptídicas formación helicoidal a 3000 aminoácidos diferente Estructura primaria rica en prolina e hidroxiprolina RIGIDEZ Triple hélice formada por tres hélices a izquierdas • Enlaces de H interhélice • Gly, uno de cada tres residuos acercamiento

90 Aminoácidos Especiales en el Colágeno
El anillo de pirrolidina de la prolina e hidroxiprolina esta en el lado exterior de la triple hélice. Hay 3 hidroxilasas a los residuos de prolina y lisina Catalizada por una prolilhidroxilasa (o lisilhidroxilasa) que requiere ascorbato (vitamina C) como antioxidante

91 ENTRECRUZAMIENTOS COVALENTES
COLAGENO ESPACIO EXTRACELULAR COLAGENO ENZIMA LISIL OXIDASA DESAMINACIÓN OXIDATIVA GRUPO AMINO GRUPO ALDHEIDO GRAN FUERZA TENSIL A FIBRILLA ENTRECRUZAMIENTOS COVALENTES ENTRECRUZAMIENTOS Deformaciones de la columna vertebral LATIRISMO Desmineralización de los huesos Aneurisma aórtico

92 COLAGENO COLAGENO PROCOLAGENO
SE SINTETIZAN COMO COLAGENO PROCOLAGENO PROCOLAGENO tiene aminoácidos adicionales en los extremos N y C Terminal llamados PROPEPTIDOS. Estos PROPEPTIDOS son separados por enzimas proteoliticas Procolageno Colágeno maduro Fibrillas de colágeno Los colágenos son una familia de proteínas de la matriz cuyos miembros comparten una estructura de triple hélice. Los dominios no helicoidales le confieren al colágeno sus estructuras variadas.

93 Enfermedades del colágeno
OSTEGENESIS IMPERFECTA Desorden del tejido conectivo causado por un defecto del colágeno tipo I, causando múltiples fracturas en el hueso, por el cambio de glicina por cisteína. ENFERMEDAD DE EHLERS DANLOS Articulaciones hipermoviles y piel muy extensibles por grandes cantidades de procolageno en extractos de piel y tendones. Si recordamos el escorbuto se produce por deficiencia de vitamina C, producido porque las enzimas que hidrolizan la prolina son defectuosas ya que necesitan de vitamina C para permanecer activas. Al no poder hidrolizar la prolina, El colágeno es muy frágil

94 ELASTINA Proteína no colagenosa de la MEC
Predominante en fibras elasticas Flexibilidad de nuestros vasos sanguineos, ligamentos, pulmones y la piel. Hay 1 solo gen para la elastina, proteina de 750 aa. Escasa hidroxiprolina, no hidroxilisina ni carbohidratos. ESTRUCTURA BASICA Consta de dominios hidrofilicos e hidrofobicos ricos en lisina y valina. Forma estructuras heterocíclicas llamadas desmocina o isodesmocina. Debido al modo de entrecruzamiento la elastina se puede estirar en 2 dimensiones

95 FIBRONECTINA Es una glucoproteína que esta presente en la MEC y en el plasma = soluble. Adhesión, migración y morfología celular, diferenciación embrionaria y organización citoesqueletica. Mantiene unidos los colágenos, proteoglicanos y superficie celular. Presenta 20 isoformas Se fija a proteínas de la superficie celular y proporciona un mecanismo de comunicación entre los ambientes intra y extracelulares.

96 LAMININAS Se conecta el colágeno tipo IV por una proteína monocatenaria la nidogen/ entactina que tiene un sitio de unión para el colágeno tipo IV . Genera un anclaje de la MEC en las membranas basales

97 HEMOGLOBINA consiste en 4 cadenas polipeptídicas, 2 de clase α y 2 de clase β. Esta es una proteina alosterica que puede fijar hasta cuatro moleculas de oxigeno (oxihemoglobina). La afinidad de fijacion de oxigeno por la hemoglobina esta influenciada positivamente por el oxigeno, pero tambien por diversos efectores alostericos quimicamente distintos, como H, co2, 2-3-bpg o aumento de la temperatura.

98 HEMOGLOBINOPATIAS Drepatositosis:
La drepanocitosis o anemia de hematíes falciformes es un padecimiento hereditario, ampliamente distribuido en todo el mundo como gen autosómico codominante. Los sujetos heterocigotos (AS) se designan como portadores, o que tiene el rasgo drepanocítico. Los homocigotos (SS) sufren de anemia drepanocítica.

99 Proteínas plasmáticas
FUNCIONES: TRANSPORTE DE COMPUESTOS ENDOGENOS/EXOGENOS POCO SOLUBLES. REGULACION DE LAPRESION ONCOTICA Y EL BALANCE INTRA/EXTRAVASAL. RESPUESTA INFLAMATORIA Y CONTROL DE LA INFECCION.

100 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS
Prealbumina y proteína transportadora de retinol Albúmina Alfa 1-glicoproteina acida Alfa 2-macroglobulina Ceruplasmina Transferrina Beta 2-microglobulina Proteína c reactiva inmunoglobulinas

101 Análisis de las proteínas

102 Patrones de alteración del proteinograma

103 Hormonas

104 SISTEMA ENDOCRINO Hormonas y mecanismos de acción hormonal
Eje hipotálamo-hipófisis Páncreas endocrino. Glándulas suprarrenales Tiroides y paratiroides Hormonas que regulan el metabolismo y la ingesta Hormonas sexuales y reproducción 104

105 ¿Qué es una hormona? Hormona Respuesta sangre Receptor Célula Diana
endocrina Respuesta 105

106 Especificidad de acción hormonal
Célula sin Receptor Célula con Receptor Célula Endocrina No respuesta Respuesta 106

107 Mediadores químicos de comunicación y control:
Hormonas, sustancias autocrinas y paracrinas Hormona Sustancia paracrina Sustancia autocrina 107

108 Clasificación de hormonas
Hormonas hidrosolubles: péptidos y aminas y aminoácidos Hormonas liposolubles: derivados del colesterol 108

109 Síntesis, almacén y secreción de hormonas Hormonas hidrosolubles
Se almacenan en vesículas Se liberan por exocitosis sangre Hormonas liposolubles No se almacenan Se liberan por difusión colesterol Enzimas específicos Difusión RER Golgi almacén en Vesículas Exocitosis sangre 109

110 Hormonas Liposolubles
Localización de receptores hormonales en la célula diana Hormonas Liposolubles Suelen tener los receptores en citoplasma y núcleo, pero a veces también en la membrana citoplasma núcleo Hormonas hidrosolubles Tienen receptores en la membrana membrana membrana 110

111 Mecanismo de acción de hormonas hidrosolubles
Las hormonas hidrosolubles pueden modificar: 1. la apertura de un canal iónico 2. la actividad de alguna proteína intracelular mediante un segundo mensajero Ca2+ 2º mensajero Modificación de alguna proteína 111

112 Mecanismo de acción de hormonas liposolubles
Las hormonas liposolubles, cuando actúan sobre receptores dentro del núcleo, activan genes dando lugar a la síntesis de una proteína. Hormona Gen mRNA Proteína 112

113 Mecanismos de regulación de la función hormonal
1. Regulación de la secreción: Retroalimentación negativa (frecuentes) Retroalimentación positiva (poco frecuentes) Ritmos circadianos Regulación por otras hormonas Regulación de la célula diana: Desensibilización de receptores Efecto de otras hormonas 113

114 Inhibición de la secreción
La regulación de la secreción hormonal por retroalimentación negativa es el mecanismo más frecuente Glándula endocrina Hormona Órgano diana Respuesta suficiente Inhibición de la secreción 114

115 Empuje del niño sobre la parte baja del útero
Regulación de la secreción hormonal por retroalimentación positiva: oxitocina INICIO Empuje del niño sobre la parte baja del útero Estiramiento Fin del ciclo Liberación de oxitocina Contracciones uterinas 115

116 Regulación de la secreción hormonal por ritmos circadianos: cortisol
Algunas hormonas tienen un ritmo de secreción marcado por el ciclo día-noche. Ejemplo: cortisol 116

117 Regulación de la secreción hormonal por otras hormonas:
Eje hipotálamo hipófisis Hormona 1 Hormona 2 117

118 Regulación de la respuesta en la célula diana
Desensibilización de receptores. Un receptor cuando tiene mucho tiempo la hormona presente se puede internalizar y la hormona deja de actuar No efecto Efecto 118

119 Regulación de la respuesta en la célula diana
Permisividad: Una hormona puede hacer que se sinteticen los receptores para otra hormona y permite su actuación. Hormona 1 Efecto Hormona liposoluble sintetiza un receptor para una H hidosoluble 1 2 3 4 Hormona 2 No efecto por falta de receptor 119

120 Similitudes y diferencias entre el sistema nervioso y el sistema endocrino
Hormona Señalización rápida Señalización lenta Especificidad en el emisor Especificidad en el receptor Señales a corta distancia Señales a larga distancia Neurotransmisor Coordina respuestas rápidas y precisas Coordina respuestas de duración larga Respuesta Respuesta Respuesta 120

121 VITAMINAS: Origen, clasificación e importancia
Biología II - FIMCM - Nov. 08 121

122 Qué veremos en esta clase?
Vitaminas Concepto y origen Clasificación Importancia Participación en metabolismo y como componentes estructurales 122

123 VITAMINAS Bautizadas como tal por el científico bioquímico polaco Casimir Funk, en 1912. El nombre proviene de las palabras vita (vida) y amina, porque se pensaba que estos compuestos tenían función de amina (compuestos químicos orgánicos que se consideran como derivados del amoniaco y resultan de la sustitución de los hidrógenos de la molécula por los radicales alquilo). Las vitaminas son esenciales en el metabolismo y necesarias para el crecimiento y para el buen funcionamiento del cuerpo. 123

124 Cómo se descubrió la existencia de las vitaminas?
La primera observación sobre la existencia (y utilidad) de las vitaminas se dio en los tiempos de la navegación a vela, cuando los viajes solían durar varios meses. En estos viajes, los marineros llevaban sus bodegas bien provistas de víveres; galletas, carne salada, pescado seco, alimentos todos ellos que se conservaban fácilmente. Sin embargo, los marineros enfermaban de escorbuto, enfermedad que desaparecía en cuanto los marineros llegaban a puerto y comían cítricos. Por eso desde1795 la marina Británica empezó a suministrar limones y cítricos a su tripulación cuando salían de viaje. A partir de entonces ninguno de sus marineros enfermó de escorbuto. La conclusión fue que en los cítricos debía de haber alguna sustancia que faltaba en los otros alimentos y que era eficaz contra el escorbuto.

125 Escorbuto Se trata de una enfermedad caracterizada por sangrados en encías, articulaciones y uñas, junto con cansancio, irritabilidad y pérdida de apetito. Se debe a la carencia de vitamina C o ácido ascórbico, sustancia que permite que el organismo produzca colágeno. El colágeno es para el cuerpo humano lo mismo que las estructuras de hierro son para el cemento. Sin él, la piel se cae, los vasos sanguíneos pierden fuerza y gotean, y los huesos y tejidos conjuntivos (cartílagos) se debilitan.

126 ORIGEN DE LAS VITAMINAS
Solamente la vitamina D es producida por el organismo, el resto se obtiene a través de los alimentos. (Actualmente se sabe que la vitamina D funciona como una pro-hormona, un precursor de una hormona activa. La vitamina D, una vez en su forma de la hormona activa calcitriol, junto con otro par de hormonas influencian la absorción y la deposición del calcio y del fósforo en los huesos. Cuando existe una deficiencia de vitamina D, el proceso de calcificación de huesos y dientes se hace más lento o ineficiente, o puede inhibirse por completo). Todas las vitaminas tienen funciones muy específicas sobre el organismo y deben estar contenidas en la alimentación diaria para evitar deficiencias. Deficiencia de vitaminas = Hipovitaminosis Exceso de vitaminas = Hipervitaminosis.

127 Características Generales
Son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada. Son 13 las vitaminas principales, formadas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados. Son imprescindibles para los procesos metabólicos que tienen lugar en la nutrición de los seres vivos. No aportan energía (no se utilizan como combustible), pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energéticos suministrados por la alimentación. Se utilizan en el interior de las células como antecesoras de las coenzimas. Su efecto consiste en ayudar a convertir los alimentos en energía. 127

128 VITAMINAS LIPOSOLUBLES
Clases de Vitaminas VITAMINAS LIPOSOLUBLES Las vitaminas liposolubles (que se disuelven en grasas y aceites) A, D, E y K, se consumen junto con alimentos que contienen grasa. Son almacenadas en el hígado y en los tejidos grasos y por esto no es necesario tomarlas todos los días por lo que es posible, tras un consumo suficiente, subsistir una época sin su aporte. Si se consumen en exceso sobre las dosis recomendadas (más de 10 veces las cantidades recomendadas) pueden resultar tóxicas. Las Vitaminas Liposolubles son: * Vitamina A (Retinol/Antixeroftálmica) * Vitamina D (Calciferol/Antirraquítica) * Vitamina E (Tocoferol) * Vitamina K (Antihemorrágica/Filoquinona) 128

129 VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Clases de Vitaminas VITAMINAS HIDROSOLUBLES Las vitaminas hidrosolubles son aquellas que se disuelven en agua. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones químicas del metabolismo. Pueden pasarse al agua del lavado o de la cocción de los alimentos. Muchos alimentos ricos en este tipo de vitaminas no nos aportan al final de prepararlos la misma cantidad que contenían inicialmente. No se almacenan en el organismo. Deben aportarse regularmente y sólo puede prescindirse de ellas durante algunos días. El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la orina, por lo que no tienen efecto tóxico por elevada que sea su ingesta, aunque se podría sufrir anormalidades en el riñón por no poder evacuar la totalidad de líquido. 129

130 VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Clases de Vitaminas VITAMINAS HIDROSOLUBLES * VITAMINA C. Ácido Ascórbico. Antiescorbútica. * VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica. * VITAMINA B2. Riboflavina. * VITAMINA B3. Niacina. Ácido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa. * VITAMINA B5. Ácido Pantoténico. Vitamina W. * VITAMINA B6. Piridoxina. * VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. * VITAMINA B9. Ácido Fólico. * VITAMINA B12. Cobalamina. 130

131 Clases de Vitaminas FALSAS VITAMINAS
Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con diferencias estructurales, y que el organismo también las sintetiza por sí mismo (no solamente se las obtiene en la dieta). Entre ellas están: * Inositol * Colina * Ácido fólico 131

132 Clases de Vitaminas Inositol:
Forma parte del complejo B y está íntimamente unido a la colina y la biotina. Forma parte de los tejidos de todos los seres vivos: en los animales formando parte de los fosfolípidos, y en las plantas como ácido fítico, uniendo al hierro y al calcio en un complejo insoluble de difícil absorción. El inositol interviene en la formación de lecitina, que se usa para trasladar las grasas desde el hígado hasta las células, por lo que es imprescindible en el metabolismo de las grasas y ayuda a reducir el colesterol sanguíneo. 132

133 Clases de Vitaminas Colina:
Es considerada como un componente del grupo B por tener acción semejante. Actúa al mismo tiempo con el inositol en la formación de lecitina, que tiene importantes funciones en el sistema lipídico. La colina se sintetiza en el intestino delgado por medio de la interacción de la vitamina B12 y el ácido fólico con el aminoácido metionina, por lo que un aporte insuficiente de cualquiera de estas sustancias puede provocar su escasez. También se puede producir una deficiencia de colina si no tenemos un aporte suficiente de fosfolípidos o si consumimos alcohol en grandes cantidades. 133

134 Clases de Vitaminas Ácido Fólico:
Se le llama ácido fólico por encontrarse principalmente en las hojas de los vegetales (en latín folia significa hoja). Junto con la vitamina B12 participa en la síntesis del ADN, por lo que es vital durante el crecimiento. Previene la aparición de úlceras bucales y favorece el buen estado del cutis, retarda la aparición de las canas, ayuda a aumentar la leche materna, protege contra los parásitos intestinales y la intoxicación por comidas en mal estado. Es imprescindible en los procesos de división y multiplicación celular, por este motivo las necesidades aumentan durante el embarazo (desarrollo del feto). En el embarazo las células se multiplican rápidamente y se forma una gran cantidad de tejido. Esto requiere bastante ácido fólico, razón por la que es frecuente una deficiencia de este elemento entre mujeres embarazadas. Participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de proteínas. Es un factor antianémico, porque es necesaria para la formación de las células sanguíneas, concretamente, de los glóbulos rojos. 134

135 Vitaminas como Componentes Estructurales
Las vitaminas y los minerales juegan papeles vitales como componentes estructurales del cuerpo, y son requeridos para el adecuado crecimiento, mantenimiento y reparación de todos los tejidos del cuerpo. El calcio, el fósforo y el magnesio son algunos de los componentes minerales indispensables de los huesos. La vitamina A ayuda a desarrollar y mantener humectados los tejidos epiteliales. Las vitaminas del grupo B en general funcionan solas o como componentes estructurales de moléculas más complejas, en sistemas catalíticos donde habitualmente funcionan como coenzimas en el metabolismo de carbohidratos, proteínas o aminoácidos, síntesis de DNA y otras moléculas, maduración de células rojas, función de células nerviosas o reacciones de oxidación-reducción. La vitamina B6 es la vitamina más importante para procesar los aminoácidos, los componentes estructurales de todas las proteínas y algunas hormonas. La vitamina B6 ayuda a sintetizar y a degradar muchos aminoácidos, y también se utiliza en la síntesis de hormonas serotonina, melatonina y dopamina y en la formación de la hemoglobina en los glóbulos rojos. 135

136 Las Enzimas Aprendizaje Esperado: “Comprender que las enzimas son catalizadores biológicos específicos que contribuyen a la realización de los procesos celulares”

137 ENZIMAS o BIOCATALIZADORES

138 Enzimas. Naturaleza y acción
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas. Enzima Apoenzima (parte proteica) Cofactor (parte prostética) Cofactor (inorgánico) Coenzima (orgánico) Mecanismo de acción: E + S ES E + P Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes aá. realizan distintas funciones: unen el sustrato, orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y modifican el sustrato y lo transforman en producto. Es fundamental mantener la secuencia y estructura. Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar la actividad enzimática

139 Enzimas  Son catalizadores de gran eficiencia y especificidad. Aceleran la aproximación de una reacción a su equilibrio. Son muy específicas para los reactantes o sustratos, sobre los cuales actúan. El grado de especificidad del sustrato varía.      Las enzimas son proteínas, o bien proteínas + cofactores. Ciertas moléculas de RNA también presentan actividad enzimática. Las moléculas de sustrato se unen a la enzima en su sitio activo. El sitio activo es una hendidura un poco hidrofóbica.

140 Enzimas  Nomenclatura  Las enzimas reciben su nombre de acuerdo a la reacción que catalizan. Su nombre se forma añadiendo el sufijo –asa al nombre del sustrato sobre el que actúan o bien al término que describe las reacciones que catalizan. Algunas enzimas como la tripsina y la quimotripsina aún se conocen por sus nombres históricos.

141 Clasificación  Un comité de la Unión Internacional de Bioquímica publicó un esquema de clasificación que asigna un número a cada enzima y clasifica a las enzimas en 6 grupos de acuerdo a la clase general de reacciones químicas que catalizan. Las óxidorreductasas catalizan reacciónes de oxidación – reducción. La mayor parte de estas enzimas se conocen como deshidrogenasas, pero algunas de ellas son oxidasas, peroxidasa, oxigenasas o reductasas. Las transferasas catalizan reacciones de transferencia de grupos. Muchas de ellas requieren la existencia de coenzimas. Estas enzimas o sus coenzimas son sustituídas en forma covalente por una porción de la molécula de sustrato. Las hidrolasas catalizan la hidrólisis. Son una clase especial de transferasas, el agua les sirve como un receptor del grupo transferido.

142 Clasificación Las liasas catalizan reacciones de eliminación no hidrolítica, no oxidante, o la lisis de un sustrato en reacciones que generan un enlace doble. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células se denomina sintasa. Las isomerasas catalizan reacciones de isomerización. Debido a que estas reacciones tienen un solo sustrato y un producto, son por lo regular reacciones enzimáticas más sencillas. Las ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos en reacciones sintéticas que requieren el ingreso de la energía química potencial de un nucleósido trifosfato, como el ATP. A las ligasas se les da el nombre de sintetasas.

143 Isoenzimas  Las isoenzimas son distintas formas moleculares de una misma enzima. La principal característica de las isoenzimas es que deben tener la misma especificidad de sustrato.     Cofactores  A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.

144 Grupos prostéticos  Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa de la enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima.

145 ¿Qué son las enzimas? Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son catalizadores biologicos muy potentes y eficaces,como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. Las enzimas son catalizadores específicos. Las enzimas se clasifican en: Oxidorreductasas, Transferasas,Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas

146 Enzimas participantes en el proceso digestión Proceso químico complejo en el que enzimas catalizan la degradación de macromoléculas de alimento en otras más pequeñas. Desdoblamiento de los nutrientes para transformarlos en moléculas simples Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en Ptialina Los almidones. Mono y disacáridos. La boca (glándulas salivares). Amilasa Los almidones y los azúcares. Glucosa. El estómago y páncreas. Pepsina Las proteínas. Péptidos y aminoácidos. El estómago. Lipasa Las grasas. Acidos grasos y glicerina. Páncreas e intestino. Lactasa La lactosa de la leche. Glucosa y galactosa. Intestino (su producción disminuye con el crecimiento).

147 Factores que afectan a las enzimas
Efecto del pH del medio en la actividad de las enzimas. Efecto de la temperatura en la actividad de las enzimas. Efecto de los cofactores en la actividad enzimatica.

148 Efecto del pH Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Ejemplos : Pepsina gástrica tiene un pH optimo de 2 Ureasa tiene un pH optimo de 7 Arginasa tiene un pH optimo 10.

149 Efecto de la temperatura
Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (37·C) ¿Qué ocurre a bajas temperaturas y a altas temperaturas?

150 Efectos de los cofactores
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima

151 Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima

152 Especificidad Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato es lo que determina la especificidad de las enzimas. Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas / hidrofóbicas del sitio activo y los sustratos son los responsables de dicha especificidad.

153 Estructura de la acción enzimatica
La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato. En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamado sitio activo.

154 Enzimas. Clasificación
denominación función 1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción 2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional. 3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O 4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces 5. Isomerasas Transformación en su isómero 6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)

155 Coenzimas I Naturaleza nucleotídica:
AMPc (AMP cíclico). Interviene en la transducción de señales. 2º mensajero. ATP (moneda energética). También GTP, UTP, ... NAD (nicotín-adenín dinucleótido): vitamina PP y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción. FAD (flavín-adenín dinucleótido): vitamina B2 y adenosina. Interviene en reacciones de oxido-reducción. Coenzima A o CoA (adenosín difosfato y vitamina B5. Interviene en reacciones de descarboxilación y en transferencias de grupos acilo.

156 Coenzimas II nombre función hipovitaminosis B2 Oxido-reducción PP B5
Naturaleza vitamínica: solubles en agua e insolubles en agua nombre función hipovitaminosis B2 Oxido-reducción Dermatosis y estomatitis. PP Pelagra, diarrea y demencia. B5 Transferencia de carboxilo Fatiga y náuseas. B1 Transferencia de aldehído Beriberi: neuritis y cardiopatía. C Hidroxilación, inmunidad y antioxidante Escorbuto (hemorragia de encías) e infecciones. A Síntesis de pigmentos de retina Xeroftalmia, ceguera nocturna. D Metabolismo de Ca y P Raquitismo. K Coagulación sanguínea Hemorragias. E Antioxidante y esterilidad Esterilidad y anemia.