PROF: SANTIAGO LANTERNA 6º M4 QUIMICA Las proteínas

Concepto de proteínas La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa. Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.

Clasificación de las proteínas Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromo proteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual al cero

Unión de los aminoácidos. Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos. Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc. Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido. Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.

Unión Peptídica entre Aminoácidos H R N C H R = O OH N C H R = O OH N C H R = O OH C N = O H + H2O CONDENSACIÓN Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.

Enlace peptídico El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

Péptidos y oligopéptidos de interés biológico Existen algunos péptidos cortos con función biológica. Entre ellos podemos citar: El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas). Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre. Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y valinomicina (antibióticos).

Estructura de una Proteína?

Estructura de las proteínas La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados: ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

Estructura primaria La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

Estructura primaria Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Estructura primaria

Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Son conocidos dos tipos de estructura secundaria: la α-hélice, y la conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.

Estructura secundaria Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los aminoácidos dan origen a la estructura secundaria. Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios. La estructura secundaria puede ser: Conformación ɑ (Hélice) Conformación β (Hoja plegada) Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen otras menos frecuentes. ”.

α-hélice La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Forma de bastón- Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue. En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido contrario. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la rotación es hacia la derecha.

Hélice de colágeno El colágeno posee una disposición en hélice de prolina e hidroxiprolina.

Hélice de colágeno Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice. Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán.

Conformación-β Son estructuras flexibles que no se pueden estirar. Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las hojas.

Conformación-β Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica. Si existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran estabilidad a la estructura. Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

Conformación-β ANTIPARALELA PARALELA

Estructura terciaria La conformación terciaria de una proteína es la conformación tridimensional del polipéptido plegado. Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son: Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares. Atracciones electrostáticas. Puentes de Hidrógeno.. Puentes Disulfuro. Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.

Estructura terciaria Lámina β Hélice α

Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

Interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura terciaria

Estructura cuaternaria La estructura cuaternaria es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: Dímeros, como la hexoquinasa. tetrámero como la hemoglobina. Pentámeros, como la ARN-polimerasa. Polímeros.

Estructura cuaternaria Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: Interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones salinas. Fuerza de Van der Waals. .

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

HOLOPROTEÍNAS Globulares: Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular

HOLOPROTEÍNAS Fibrosas: Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras

En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación ilimitada de aminoácidos. Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Fuerzas diversas no covalentes. Secuencia Conformación Asociación

Desnaturalización Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Consecuencias inmediatas son: - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación - Pérdida de todas sus funciones biológicas - Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Solventes orgánicos 3. Cambios de pH

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS: Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva Función homeostática Anticongelante Actividad contráctil

Estructural Es una de las funciones más características: Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K) Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los cilios y flagelos. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos). La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

Enzimática Hormonal Defensiva Es la función más importante. Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. Hormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis Calcitonina Defensiva Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

Transporte Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo. Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre.

Reserva Función homeostática En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes. Función homeostática Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico.

Función contráctil Anticongelante El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la dineína, en cilios y flagelos, la actina y miosina, responsables de la contracción muscular. Anticongelante Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.