AMINOACIDOS Y PEPTIDOS Semana 29 -2019 Isabel Fratti de Del Cid. Diapositivas con gráficas, estructuras , tablas e imágenes proporcionadas por Licda. Lilian Judith Guzmán Melgar

Aminoácidos Biomolecula que generalmente contienen un grupo carboxílico y un grupo amino, dentro de la misma molécula. Los mas importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque a éstos pertenecen los monómeros a partir de los cuales se construyen las proteínas. Nota: Un -aminoácido es el que contiene un grupo amino (-NH2 ) en el carbono  . Carbono  : es el que esta a la par del grupo carboxílico.

Estructura general de un - aminoácido H C R: radical variable, éste diferencia a los aminoácidos en el caso de la glicina en lugar de un radical hay otro Hidrogeno ( -H) ( Por eso la glicina es el único aminoácido que no posee carbono asimétrico y no presenta actividad óptica) . Como poseen a la vez un grupo acido y uno básico son anfóteros COOH NH2 R GRUPO AMINO ( carácter básico) GRUPO CARBOXILICO (carácter ácido)

Estructura general de un - aminoácido, al encontrarse ionizado a pH fisiológico como ión dipolar, sal interna o zwitterion H C COO- H3N+ R Note: el grupo amino está protonado (aceptó un protón H+  NH3+ ) y el grupo carboxílico desprotonado ( cedió un protón H+  –COO – ) por eso el aminoácido pose una carga negativa y positiva en la misma molécula, eso lo convierte en «ion dipolar, sal interna, zwitterión».

CLASIFICACIÓN POR LA CADENA LATERAL Alifático ( solo poseen C é H )pueden ser ramificados como la Valina, leucina e isoleucina Hidroxilados ( poseen grupos –OH) Azufrados ( poseen azufre (-S-). Ácidos ( poseen grupos carboxílicos adicionales). Básicos ( poseen grupos amino adicionales). Aromáticos (poseen anillos bencénicos). * Heterocíclicos(anillos con C y N integrados en la estructura cíclica)

Clasificación de acuerdo a su polaridad NO POLARES ó APOLARES poseen cadenas alifáticas, anillos aromáticos , heterocíclicos , o un grupo tioéter ( –s-) Son Hidrofobicos POLARES Y NEUTROS con radicales : –OH tiol (-SH), amida –CONH2 Pero NO carga Son Hidrofilicos ACIDOS poseen un grupo carboxílico adicional. Son polares con una carga negativa adicional ( la del segundo grupo carboxílico) BASICOS poseen grupos amino adicionales. Son polares con carga (s) positiva(s) adicionales ( las de grupo amino adicional ) GLICINA ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA FENILALANINA PROLINA TRIPTOFANO METIONINA SERINA TREONINA CISTEINA TIROSINA ASPARAGINA GLUTAMINA ACIDO ASPARTICO ACIDO GLUTAMICO LISINA ARGININA HISTIDINA

AMINOACIDOS NO POLARES : resaltado en amarillo o en color fuscia, los radicales que los diferencian. NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURAS DE IÓN DIPOLAR Glicina, único aminoácido que no posee radical, ni carbono asimétrico No esencial Gli Gly Alanina Radical : un grupo metil * Ala Valina: cadena alifática ramificada Radical: grupo isopropil* Esencial Val *metil *Isopropil

NOMBRE / características AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo o en color fuscia, el radical que los diferencia NOMBRE / características ABREVIA TURA ESTRUCTURA Leucina : cadena alifática ramificada. Radical: isobutilo Esencial Leu Isoleucina : cadena alifática ramificada Radical: sec-butil* Esencial Ile Fenilalanina: anillo aromático, derivado del benceno Radical: bencil* Fen Phe Isopropil* Sec-butil*l Bencil *

AMINOACIDOS NO POLARES: resaltado en amarillo ó en fuscia los radicales que los diferencia. NOMBRE / características ABREVIA TURA / #codones ESTRUCTURA Metionina posee una función tioéter Esencial Met Prolina : posee anillo heterociclico . El carbono , esta dentro de la estructura ciclica. No esencial Pro Triptófano: posee dos anillos: uno aromático derivado del benceno y uno imidazólico Trp Carbono 

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en amarillo ó color fuscia radical que los diferencia NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Serina : Hidroxilado , posee un grupo funcional de alcohol primario No esencial Ser ser Treonina : Hidroxilado , posee un grupo funcional de alcohol secundario Esencial Tre Thr Tirosina: hidroxilado, posee un grupo funcional fenólico. Es aromático Tir Tyr

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS: resaltado en amarillo o en color fuscia, el radical que los diferencia NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA Cisteína posee un grupo tiol -SH Azufrado No esencial Cis Cys Asparagina: Posee un grupo amida formado a partir del ácido aspártico Asn Glutamina: posee un grupo amida, formado a partir del acido glutámico Gln

AMINOACIDOS ACIDOS : resaltado en amarillo o en color fuscia el radical que los diferencia NOMBRE ABREVI- TURA ESTRUCTURA Acido Glutámico : Aminoácido acido posee un grupo carboxílico extra -COO- No esencial Glu Aspártico : Aminoácido ácido. posee un grupo carboxílico extra -COO- Asp

AMINOACIDOS BÁSICOS : resaltado en amarillo ó en color fuscia el radical que los diferencia. NOMBRE ABREVIA TURA ESTRUCTURA HISTIDINA posee un radical heterocíclico con un grupo amino y un imino Esencial His Lisina Posee un grupo amina adicional Lis Lys Arginina posee grupos amino adicionales y un imino NoEsencial Arg

Aminoácidos Esenciales Son los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto los debemos consumir en nuestra dieta. Si no se consumen se entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteica se afecta. ADULTOS SOLO BEBES Y NIÑOS EN CRECIMIENTO + los nueve aminoácidos de los adultos VALINA LEUCINA METIONINA ISOLEUCINA FENILALANINA LISINA TREONINA TRIPTOFANO HISTIDINA Regla nemotécnica: Va-Le-Me-Iso-Fe-Lis-Tre-Tri-His CISTEINA ARGININA TIROSINA Regla nemotécnica Ci-Ar-Ti

Aminoácidos no esenciales Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es imprescindible obtenerlos de los alimentos. ALANINA PROLINA ACIDO ASPARTICO GLICINA ACIDO GLUTAMICO ASPARAGINA SERINA GLUTAMINA CISTEINA ARGININA TIROSINA

Deficiencia de aminoácidos algunos alimentos FUENTE DE ALIMENTO AMINOACIDOS FALTANTE Huevos, leche, carne, pescado, pollo Ninguno Trigo, arroz, avena Lisina Maíz Lisina y Triptófano Frijoles Metionina, triptófano Arvejas (chicharos) metionina Almendras y nueces Lisina y triptófano Soya Baja en metionina

Algo para que piense: Al comer tortillas con frijol o tamalitos de frijol, obtendríamos todos los aminoácidos esenciales. (Use el cuadro anterior para dar y explicar su respuesta. ) Si / No: _______. Explique.

Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir en formas D , L Pero los de importancia biológica son los L-aminoácidos. Los azucares naturales pertenecen a la serie D, pero todas las proteínas animales y vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

CONFIGURACION D Y L, la posición del grupo amino ( -NH3 + ) determina la configuración D ó L L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO L-aminoácido, grupo –NH3+ situado a la izquierda. D-aminoácido Grupo –NH3+ Situado a la derecha. L- AMINOACIDO D- AMINOACIDO

PROPIEDADES FISICAS Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con descomposición a temperaturas superiores a 200°C. Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares. Aunque son moléculas orgánicas, se comportan como compuestos iónicos. Existen en forma de zwitterión, sal interna o iones dipolares.

COMPORTAMIENTO ANFOLITO Ionización de aminoácidos Los aminoácidos en estado sólido o en solución conforman una estructura iónica dipolar (denominada sal interna o zwitterión). Como los aminoácidos contienen grupos ácidos (-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula, son anfóteros, pueden actuar como ácidos y bases y como pueden además comportarse como electrolítos se dice que son anfolitos ( anfóteros electrolitos)

pH Isoeléctrico Es el pH al cual el aminoácido existe en solución como sal interna, ión dipolar O ZWITTERIÓN ( tienen carga positiva y negativa a la vez.). Es decir, es el pH al cual el aminoácido es eléctricamente neutro y no muestra tendencia a migrar a algún electrodo ( Cátodo /Ánodo) al aplicarles un campo eléctrico. Cada aminoácido posee su propio pH isoeléctrico característico. AMINOACIDOS pH isoeléctrico aprox. NEUTROS 4.8 - 6.3 ACIDOS 2.8 – 3.2 BASICOS 7.6 – 10.8

COMPORTAMIENTO ACIDO–BASE DE LOS AMINOÁCIDOS : Etapas de ionización: (Forma catiónica) ( Zwitterión ) ( Forma Aniónica ) Forma catiónica : el aminoácido esta cargado + . Existe en ésta forma a pH inferiores al pH isoeléctrico, ( generalmente pH ácido ) Forma aniónica el aminoácido esta cargado negativamente. Existe ésta forma A pH superiores al pH isoeléctrico, ( generalmente a pH alcalino ó básico ). Forma de sal interna el aminoácido se halla en ésta forma en el pH isoeléctrico

FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas entre si por enlaces tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–amino de otro aminoácido. Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, para estos enlaces. No. de aminoácidos, unidos por enlaces péptidicos,  NOMBRE que recibe el péptido 2 DIPEPTIDO 3 TRIPEPTIDO 4 TETRAPEPTIDO 5 PENTAPEPTIDO

Formación del Enlace Peptídico (Químicamente es un enlace AMIDA) Formación del Enlace Peptídico (Químicamente es un enlace AMIDA). Por cada enlace peptídico que se forma, se libera una molécula de agua).

EJEMPLO: formación de un péptido PEPTIDO AMINOACIDOS Valina + Leucina ESTRUCTURA DEL PEPTIDO Nombre Val-Ile aminoácidos participantesValina COOH H2N-C-H CH CH3 CH3 CH-CH3 CH2 CH3 CO CH3 CH3 NH- C-H + H2O +

Aminoácido N-terminal Ejemplo de un tetrapéptido. Alanilleucinilcisteinilmetionina: ala-leu-cis-met Aminoácido N-terminal Aminoácido C-terminal Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su formación se liberaron 3 moléculas de agua, el aminoácido N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido C-terminal ( carboxilo terminal) es la metionina.

¿Cuantos aminoácidos forman este péptido ¿Cuantos aminoácidos forman este péptido?:________, Por el número de aminoácidos se clasifica como un :______________________________ Cual es su secuencia? (use código de tres letras)___________________________ Cuantos enlaces peptídicos posee.? _______________ Nombre del aminoácido N-terminal?___________________ Nombre del aminoácido C-terminal?:___________________ ¿Cuántos aa polares hay ? _________. Nómbrelo(s): ___________ ¿Cuántos aa ácidos hay ? __________Nómbrelo(s)____________ ¿Cuántos aa básicos hay presentes?__________Nómbrelo(s):_____________ ¿ Cuantos aa esenciales están presentes?__________nómbrelo(s)_________ De el nombre de los aminoácidos que si puede sintetizar nuestro organismo._____________________________________________

¿Cuántos aa forman este péptido? _______ EJERCICIO ¿Cuántos aa forman este péptido? _______ ¿Número de enlaces peptídicos? ________ ¿Cuántos aa No polares hay? __________ ¿Cuántos aminoácidos básicos hay?_______ ¿Cuántos aa esenciales hay presentes?______ ¿Hay algún aminoácido que NO posee carbono asimétrico.? ___ Cúal es.?_________ ( de el nombre y la posición en el péptido) ¿Este péptido se encuentra forma aniónica /cationica ____ por lo tanto esta arriba o debajo de su pH isoeléctrico________

fen-ala-met-val-ser-cis-tir Haga la estructura del siguiente péptido, y responda lo que se le solicita fen-ala-met-val-ser-cis-tir A- señale los enlaces peptídicos: B- Cual es el aminoácido amino terminal _____. C-Cual es el aminoácido carboxilo terminal ____ D-Cuantos aminoácidos esenciales tiene?__ Cuales son ___

Ejercicio :Escriba la secuencia usando la abreviatura de los aminoácidos del siguiente péptido: Aminoácido amino terminal: aromático no esencial- 2do aminoácido : no posee carbono asimétrico. 3er aminoácido: básico con anillo heterocíclico. 4to aminoácido: esencial azufrado. Aminoácido carboxilo terminal: Su R es un grupo metilo.

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (VASOPRESINA, OXITOCINA y GLUTATION) SECUENCIA VASOPRESINA (nonapéptido) Hormona antidiurética. Regula presión arterial, al ajustar la cantidad de agua reabsorbida por los riñones H2N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli-COOH S-S OXITOCINA (nonapeptido) Hormona que estimula contracciones del útero en el parto. H2N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli-COOH Puente disulfuro Puente disulfuro En ambos péptidos el aminoácido N -terminal es la cisteína y el carboxilo terminal es la glicina . Observamos un puente disulfuro entre residuos de cisteína. En negritas los aminoácidos en que se diferencian en su secuencia

VASOPRESINA Hormona producida por la hipófisis, actúa en los riñones para regular la concentración de solutos en la sangre. Si la sangre está muy concentrada favorece la retención de agua, si la sangre está muy diluida, entonces se favorece la eliminación de agua.

OXITOCINA Estimula la contracción del útero durante el parto y la producción de leche. Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos. Tiene relación con la conducta maternal, la aceptación del bebé y el proceso de amamantarlo. Por eso el nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.

GLUTATION El glutatión (GSH) es un tripéptido, que esta formado de los aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del ácido glutámico, PEPTIDO SECUENCIA GLUTATION Glu-Cis-Gli

El glutatión, principal antioxidante endógeno, protege a células de efectos dañinos, de peróxidos, radicales libres, y sustancias cancerígenas. Mantiene en forma activa a los antioxidantes exógenos( los que consumimos en la dieta : vit C y E.) esencial para funcionamiento del sistema inmune. Acido glutamico Cisteina Glicina

Encefalinas y Endorfinas (Polipeptidos) Analgésicos naturales producidos por el cuerpo. Son polipéptidos que se enlazan a receptores del cerebro para aliviar el dolor. Parecen ser los responsables de la exaltación y perdida temporal del dolor en atletas y corredores. Al sufrir lesiones en competencias y dolores del parto. Las encefalinas son pentapéptidos. Son las moléculas más pequeñas con actividad opiácea

Leer Química y Salud Aminoácidos esenciales página 704 Polipéptidos en el cuerpo página 723, Fin