Flor de María Urzúa Navas QUÍMICA ENZIMAS Y VITAMINAS Flor de María Urzúa Navas QUÍMICA

ENZIMAS Y ACCIÓN ENZIMÁTICA Catalizadores biológicos Catalizan casi todas las reacciones del cuerpo Acelera la reacción. La enzima no cambia Reducen la energía de activación Las condiciones optimas de funcionamientos son: pH 7.4 Temperatura 37°C

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

ENZIMAS Y SITIOS ACTIVOS Casi todas las enzimas son proteínas GLOBULARES Todas con formas tridimensionales únicas Reconocen a una sola sustancia llamada Sustrato Forma catalizadora de la Enzima ESTRUCTURA TERCIARIA. Dentro de la estructura terciaria se ubica SITIO ACTIVO

SITIO ACTIVOS Lugar donde se ubica el sustrato para que se lleve la catálisis enzimática En el interior del sitio activo grupos R interaccionan con grupos funcionales del sustrato. Puentes de hidrógeno Puentes salinos Interacciones Hidrofóbicas

ENZIMAS Y SITIO ACTIVO

REACCIONES CATALIZADAS POR UNA ENZIMA Reacción involucra Enzima Sustrato Reaccionan y forman Complejo enzima sustrato Complejo enzima producto Enzima producto

MODELOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA Modelo de Llave y Cerradura Sitio activo rígido e inflexible Análogo a una cerradura (el sitio activo) El sustrato (Llave que encajaba de forma especifica) Modelo de ajuste inducido Sitio activo flexible que permitía ajustarse a la forma del sustrato La forma del sustrato también cambia forma para embonar mejor al sitio activo Mejor catálisis de la reacción del sustrato Ambos funcionan mejor para disminuir la energía de activación.

Modelo Llave y Cerradura /Ajuste Inducido

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA INHIBICIÓN REVERSIBLE Inhibidor ocasiona la perdida de la actividad enzimática Puede ser reversible No forma enlaces covalentes con la enzima Competitiva No competitiva COMPETITIVA: Un inhibidor compite por el sitio activo. NO COMPETITIVA: El inhibidor actúa sobre otro sitio que no es el sitio activo

INHIBIDORES COMPETITIVOS Con estructura química y polaridad similares a las del sustrato Compite con el sustrato por el sitio activo Sustrato no se une al sitio activo No se da la reacción Se puede inhibir al agregar más sustrato Infecciones se tratan con sust. Inhibidoras llamadas Antimetabolitos Ej. Sufanilamida, compite con el Ac. P- aminobenzoico (PABA) ( crecimiento de las bacterias)

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS NO se parece al sustrato No compite por el sitio activo Se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo EJEMPLOS IONES METAL PESADO Pb+2 Ag+ Hg+2 Se enlazan a grupos laterales de AA como -COO- -OH Adicionar más sustrato no revierte el efecto Puede revertirse con el uso de sustancias químicas Quelantes Se unen a los metales tóxicos y los eliminan del cuerpo La enzima recupera su función biológica.

INHIBIDORES NO COMPETITIVOS

INHIBIDORES IRREVERSIBLES Forma un enlace covalente con el grupo R de un aminoácido que puede estar cerca o lejos del sitio activo Cambia la forma de la enzima No puede eliminarse Perdida irreversible de la actividad enzimática Enlace covalente ente enzima (serina )y DFP Flurofosfato de diisopropilo

EJEMPLOS DE INHIBIDORES IRREVERSIBLES VER TABLA 20.6

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Las Rx catalizadas por enzimas producen cuando se necesita, esto significa que las reacciones están controladas. ZIMÓGENOS o PROENZIMAS Se producen de forma inactiva Se almacenan para su uso posterior Ejemplos Hormonas proteínicas Insulina, enzimas digestivas, enzimas de coagulación sanguínea Ejemplos: Proteasas y quimotripsinógeno Zimógenos pancreáticos

ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS PANCREÁTICOS

CONTROL DE LA RETROALIMENTACIÓN Enzimas alostéricas Producen un cambio en la enzima Un cambio en el sitio activo Reguladores pueden ser Positivo Negativos Evita la acumulación Puede reactivarse la Rx al ya no haber producto POSITIVOS: Acelera la reacción al producir un cambio en la forma del sitio activo que permite al sustrato unirse de manera más efectiva NEGATIVOS: Disminuye la velocidad de la catálisis al evitar el enlazamiento adecuado del sustrato.

CONTROL DE LA RETROALIMENTACIÓN

CONTROL DE LA RETROALIMENTACIÓN

COFACTORES ENZIMÁTICOS Y VITAMINAS Enzimas que son inactivas y se vuelven activas por medio de un cofactor COFACTOR Componente no proteínico como una vitamina o un ión metálico Siendo una molécula orgánica se denomina: COENZIMA La unión del cofactor permite la preparación del sitio activo para la catálisis del sustrato. Ejemplo de cofactores: Ver tabla 20.8

VITAMINAS Y COENZIMAS COENZIMAS VITAMINAS Moléculas orgánicas que son esenciales para la salud y el crecimiento normal Necesarias en cantidades mínimas No las sintetiza el cuerpo Se obtienen de alimentos Vitamina B1 primera en descubrirse Clasificación Hidrosolubles Liposolubles COENZIMAS Cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, unidos a una apoenzima (parte proteica de una enzima, no puede llevar a cabo la rx sin un cofactor) constituyen la holoenzima (enzima+cofactor) o forma catalíticamente activa de la enzima

VITAMINAS SOLUBLES EN AGUA No pueden acumularse en el cuerpo El exceso se excreta en la orina todos los días Deben estar en los alimentos de comidas diarias Se destruyen por calor, oxígeno y luz ultravioleta Muchas son precursores de cofactores necesarias de muchas enzimas necesarios para realizar aspectos de acción catalizadora Las coenzimas no permanecen enlazadas a una enzima en particular, se usan de manera repetida por diferentes moléculas de enzimas para facilitar una Rx

VITAMINAS SOLUBLES EN GRASA A, D, E, K No intervienen como coenzimas en reacciones catalizadoras Importantes en procesos como: Vistas Formación de hueso Protección contra oxidación Coagulación sanguínea adecuada NO Pueden ingerirse en exceso Podrían ser tóxicas al hígado y tejidos grasos