ENZIMAS 1. En una reacción catalizada por un enzima:  una reacción catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

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3 ENZIMAS 1. En una reacción catalizada por un enzima:
 una reacción catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: pH Temperatura Cofactores   1. 2. 3.

4 Efecto del pH Según el pH del medio, los grupos R
 Según el pH del medio, los grupos R de las enz pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Hay un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. (amortiguadores fisiologicos)   Amortiguadores fisiológicos ejemplos; Bicarbonato, Fosfato, Hemoglobina, Aminoácidos y proteínas

5 Efecto de la Tº  los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas  La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima

6 Efecto de los cofactores el Fe++, Mg++,
 Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores para su función.  Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como Mn++, Zn++ etc. el Fe++, Mg++,  Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.  Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.

7 Función de los Cofactores
 Alterar la estructura de la enzima tridimensional  Intervenir como otro sustrato El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de HOLOENZIMA. 10Aminoácidos y Proteínas

8 Coenzimas y sus vitaminas de procedencia
LAS COENZIMAS SON COFACTORES ORGÁNICOS NO PROTEICOS, TERMOESTABLES, QUE UNIDOS A UNA APOENZIMA CONSTITUYEN LA HOLOENZIMA O FORMA CATALÍTICAMENTE ACTIVA DE LA ENZIMA COENZIMA VIT DE PROCEDENCIA t TPP (tiamina pirofosfato) Tiamina

9 las enzima se 1: OXIDORREDUCTASAS HIDROLASAS 3: Clasificación  Clase
En función de su acción catalítica específica, clasifican en 6 grandes grupos o clases: las enzima se  Clase 1: OXIDORREDUCTASAS 2: TRANSFERASAS HIDROLASAS LIASAS ISOMERASAS LIGASAS 3: 4: 5: 6:

10 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Reacciones de oxidación- reducción . Ejm: oxidasas

11 Clase 2: TRANSFERASAS  Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Ejm: Quinasas Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente: A–X + B → A + B–XEn el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima. Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora

12 Clase 3: HIDROLASAS  Catalizan las reacciones de hidrólisis: (rupturas hidroliticas. Ejm proteinasas lactosa + agua ↔ glucosa + galactosa Una hidrolasa es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico

13 Clase 4: LIASAS  Formación de dobles enlaces por eliminación de un grupo qq o adición de grupos a dobles enlaces. Ejem: aldehido liasas Las liasas son enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N y otros enlaces por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación

14 Clase 5: ISOMERASAS  Catalizan la interconversión de isómeros: rearreglos de átomos dentro de una molécula. Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa Una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, transformar una molécula de glucosa en una de galactosa.

15 Clase 6: LIGASAS  Reacciones en las que se unen dos moléculas
 Formación de enlaces qq, utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía. Ejem: polimerasas

16 Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis
Nomenclatura Nombres particulares Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis segundo componente del nombre se omite, por ejemplo: lactasa. del sustrato, el Nombre sistemático: Consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reacción realizado terminación "asa“ 1. 2. 3. Ejm: glucosa fosfato isomerasa -

17 Nomenclatura Código de la comisión enzimática:
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de 4 números separados por puntos. El 1º número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. . Ejem:

18 Homeostasis: eq dinámico del medio interno.
Regulación de la actividad enzimática Homeostasis: eq dinámico del medio interno. 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. Modificación de la concentración del sustrato [S] Modificación de la concentración de la enzima [E] Adicion covalente Regulación alosterica Activación por proteolisis Cambios en el pH (zimógeno) Cambios en la temperatura

19 compleja. Modificación de la [S]  Es la menos
 Ocurre al ↑ compleja. o ↓ la [S]  Bajas [S] es indicador de disminución de la actividad enzimática  Fig sup: velocidad de rx enzimatica a 6 diferentes [S]

20 Modificación de la [E] (inducción enzimática) duración)
 Es mas compleja: requiere la síntesis de novo de enzimas (inducción enzimática)  La síntesis proteica requiere tiempo y mucha energía  Cuando la [S] aumenta por encima de ciertos valores y si aparecen nuevos sustratos (antes ausentes) se deben sintetizar nuevas enzimas.  La inducción enzimática es estimulada por hormonas (larga duración)  Represión enzimática: disminución de la síntesis de enzimas ** de acuerdo a las necesidades celulares

21 Regulación enzimática
 Mantenimiento de un estado ordenado  Conservación de energía  Respuesta a las variaciones ambientales El control 1. 2. 3. 4. se realiza por: Control genético Modificación covalente Regulación alostérica Activación de zimógenos (proteolisis) 24Aminoácidos y Proteínas

22 Control genético enzimática  Represión  Inducción enzimática
25Aminoácidos y Proteínas

23 INHIBICIÓN ENZIMATICA
 Medio importante para regular las rutas metabólicas  Tx clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática  Permite diseñar técnicas bioquímicas 26Aminoácidos y Proteínas

24 Enzima no fosforilada es
Adición covalente  la actividad enz puede ↑ o ↓ por a adición covalente de un grupo químico a la enzima  Es transitoria y reversible  Con mayor frecuencia: g. fosfatos, g. metilo y la adenosina  Adición o remoción de g. qq funcionan como mxs de control Elementos de la reacción Enzima no fosforilada es inactiva Enzima fosforilada es activa

25 alosterismo existen en dos estados:
Regulación alosterica Las enz reguladas por alosterismo existen en dos estados: T o tenso L o laxo Hay 2 tipos de reguladores alostericos: Efectores o activadores alostericos Inhibidores alostericos Ciertas sust se unen en sitios diferentes del sitio activo (sitio alosterico) Ejm: ATP, NADH, citrato, etc.  1. 2.  1. 2.  

26 Clases de inhibidores Inhibición reversible: Competitivos Inhibición
 Inhibición reversible: 1. 2. 3. Competitivos Acompetitivos No competitivos  Inhibición Irreversible: venenos enzimáticos 29Aminoácidos y Proteínas

27 Inhibidores competitivos
 Se unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo EI  El S y el I compiten por el mismo lugar en la enzima  La actividad de la enzima ↓  El efecto puede invertirse: ↑ la [ S ]  Reducen la afinidad de la enzima por el S  Tienen una estructura semejante al S dos y nas 30Aminoáci Proteí

28 Inhibidores competitivo
Succinato deshidrogenasa 31Aminoácidos y Proteína s

29 Inhibidores acompetitivos
 Se unen al complejo ES  La adición de mas S a la rx= ↑ a la velocidad de rx  Se observa en las rxs en las que se unen mas de un sustrato dos y nas 32Aminoáci Proteí

30 Inhibidores No competitivos
 Se unen tanto a la E como al complejo ES  Se unen a un sitio diferente del lugar activo de la E  Modificación de la conformación de del producto)  No afectan a la unión del sustrato la E (impide la formación  Se invierte parcialmente= ↑ la [ S ] 33Aminoácidos y Proteínas

31 Inhibición no competitiva 34Aminoácidos y Proteínas

32 Grupo functional sulfidrilo: -SH
Inhibición irreversible  Se unen covalentemente a la enzima  Inhibición con metales pesados como Hg (mercurio) y Pb (plomo)  Anemia por envenenamiento por Pb: unión del Pb a los grupos –SH de la ferroquelatasa (inserción de Fe+2 en el hemo) Grupo functional sulfidrilo: -SH 35Aminoácidos y Proteínas

33 Inhibición irreversible 36Aminoácidos y Proteínas

34 Enzimas alostéricas efectoras que se unen a de la velocidad de rx son
 Son proteínas con varias subunidades  Su actividad es afectada por moléculas otros lugares alostéricos o reguladores efectoras que se unen a  Catalizan pasos reguladores claves de las rutas bioquímicas  Representación de la velocidad de rx son sigmoideas 46Aminoácidos y Proteínas

35 La actividad optima de Catálisis Temperatura y Presencia de cofactores
la enzima depende de: Catálisis  Temperatura pH  Efectos de proximidad tensión  Efectos electrostáticos y Presencia [ S ] de cofactores  Catálisis acidobásica covalente [ E ] 47Aminoácidos y Proteínas

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