PROTEÍNAS Proteínas estructurales. Constituyen estructuras corporales como la piel, tendones y cartílago (colágeno). Proteínas de transporte. Transportan oxígeno y otras sustancias por el cuerpo (hemoglobina). Proteínas protectoras. Combaten infecciones (gamma globulinas). Hormonas. Regulan procesos corporales (insulina). Enzimas. Catalizadores bioquímicos (papaína). Movimiento. Contracción y expansión de los músculos (actina y miosina).

PROTEÍNAS Los elementos que componen a las proteínas son: C HO NS 50% 7% 25% 16% 1% Además pueden encontrarse trazas de: Fe Cu Mg Mn Co Zn Pueden definirse como polímeros gigantes cuyos monómeros o unidades básicas son los  -aminoácidos (  - a.a.) Químicamente hablando son poliamidas derivadas de los  -a.a.

 -AMINOÁCIDOS Son compuestos en los que hay un grupo carboxilo (- COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo carbono (carbono  respecto al carboxilo). La tercera valencia de dicho carbono está ocupada por un hidrógeno y la cuarta por un grupo alquilo o cadena lateral (-R).

 -AMINOÁCIDOS De acuerdo con el tipo de cadena lateral a que se encuentre unida, se pueden clasificar como aminoácidos ácidos, básicos o neutros. También pueden dividirse en aminoácidos con grupos laterales hidrofóbicos, hidrofílicos y con características intermedias.

 -AMINOÁCIDOS

 -AMINOÁCIDOS ESENCIALES Las proteínas que forman nuestro organismo se construyen a partir de veinte alfa-aminoácidos. Muchos de estos aminoácidos pueden ser sintetizados por el ser humano, sin embargo, unos cuantos de ellos deben obtenerse de la dieta diaria. A estos aminoácidos se les conoce como aminoácidos esenciales. Los aminoácidos esenciales son: Val, Leu, Ile, Tre, Phe, Trp, Lis, Met, Arg*e His*

ENLACE PEPTÍDICO Es el enlace tipo amida que se forma cuando el extremo carboxílico de un aminoácido se une con el extremo amino de otro aminoácido, eliminándose una molécula de agua. Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, cuando se unen tres un tripéptido, etc.

PÉPTIDOS Péptido. Compuesto formado por la unión de dos o más aminoácidos, mediante enlaces peptídicos. Polipéptido. Cualquier péptido con diez o más residuos de aminoácidos. Proteína. Cualquier polipéptido con más de 100 residuos de aminoácidos.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura Primaria. Es el nivel estructural fundamental y se refiere a la secuencia de aminoácidos de una proteína. Indica el orden específico que tienen los aminoácidos en esa proteína y determina de manera indirecta la funcionalidad de la misma.

ESTRUCTURA Estructura Secundaria. Se refiere al plegamiento que sufre la molécula debido a las interacciones que se dan entre los grupos funcionales cercanos. En muchos casos este plegamiento se debe a la formación de puentes de hidrógeno. Pueden presentarse estructuras de tipo helicoidal o laminar plegada.

ESTRUCTURA Estructura Terciaria. Se refiere a la forma tridimensional de la proteína, la cual es producida por dobleces en su cadena. Indica la forma en la cual la molécula entera está arrollada. Tiene que ver con la disposición de la proteína al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular.

ESTRUCTURA Estructura Cuaternaria. Se refiere a la forma en que se agrupan varias moléculas de proteínas para formar agregados estructurales (cómo se acomodan en el espacio el conjunto de cadenas polipeptídicas). Se forma mediante enlaces débiles. Ejemplo: hemoglobina.

CLASIFICACIÓN(Según su estructura) Fibrosas. Formadas por cadenas de aminoácidos entrelazadas formando una especie de cuerda larga, o bien en forma de láminas. Son muy resistentes e insolubles en agua. Ejemplos: queratina, colágeno y fibroína. Globulares. Se enrollan en formas compactas y casi esféricas. Suelen ser solubles en agua y se mueven dentro de la célula. Ejemplos: Hemoglobina, zeína, albúmina, insulina.