PRÓTIDOS Son biomoléculas formadas por C, H, O y N Pueden contener P y S Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los ssvv (+ 50% del peso celular seco)

COMPOSICIÓN Orgánicos o inorgánicos. Polímeros de AMINOÁCIDOS. Unidos entre sí, por enlaces petídicos, formando polímeros, denominados POLIPÉPTIDOS. Pueden contener COMPONENTES NO AMINOACÍDICOS Orgánicos o inorgánicos. Unidos covalentemente o mediante diversos tipos de uniones químicas débiles a la fracción aminoacídica del prótido.

AMINOÁCIDOS

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Alifáticos: Neutros Ácidos Básicos Aromáticos Heterocíclicos

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparragina (Asn) Aspartato (Asp) Cisteína (Cys) Glutamato (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gly) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) Histidina (His) Isoleucina ((Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lys) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Treosina (Thr) Triptófano (Trp) Valina (Val)

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Actividad óptica. Sólidos hidrosolubles – cristalizables. Elevado punto de fusión. Comportamiento anfótero en disolución (como ácido o como base según características del pH del medio). Punto isoeléctrico característico.

ENLACE PEPTÍDICO

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS PRIMARIA SECUNDARIA En α- hélice Lámina plegada: β-laminar TERCIARIA: se establecen uniones de tipo Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos. ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes. CUATERNARIA

PROPIEDADES DE LOS PRÓTIDOS SOLUBILIDAD DESNATURALIZACIÓN PUNTO ISOELÉCTRICO (rel. Ácido – base) ESPECIFICIDAD FUNCIONAL MODULACIÓN DE LA ACTIVIDAD (REGULACIÓN)

Solubilidad Depende de la afinidad química de las zonas expuestas en la superficie del prótido, una vez conformado espacialmente. Suelen ser solutos coloidales. Influyen: pH, fuerza iónica del medio, constante dieléctrica, temperatura.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD PROTEICA

Desnaturalización Consecuencias: Pérdida actividad biológica Consiste en la pérdida de la conformación espacial activa por desorganización de los niveles estructurales superiores al primario. Consecuencias: Pérdida actividad biológica Modif. Solubilidad (en grl. )

Punto isoeléctrico Es el valor de pH para el cual el promedio de carga de una sustancia anfótera en disolución es cero. Punto ISOELÉCTRICO: en condiciones de pH controlado (medios tamponados) Punto ISOIÓNICO: en agua pura. La ELECTROFORESIS es la técnica de separación de sustancias según su punto isoeléctrico. La ELECTROFORESIS se basa también en la técnica de separación llamada CROMATOGRAFÍA.

CROMATOGRAFÍA Técnica de separación de los componentes de una mezcla en una fase dispersante fluida. Bases: Afinidad química diferencial de las sustancias (p.ej. solubilidad diferencial). Peso molecular. Capilaridad – Cohesión molecular. Materiales: Soporte cromatográfico: gel, papel, gas inerte...

ELECTROFORESIS Técnica de separación de mezclas basada en las distintas cargas eléctricas que adquieren los componentes al pHe. Bases: Diferente punto isoeléctrico de las sustancias a separar  diferente carga eléctrica a pH controlado. Peso molecular. Campo eléctrico. Materiales: Soporte físico: gel, papel ... Solución tampón (control pH electroforesis, pHe)

Especificidad y regulabilidad funcionales Todas las biomoléculas poseen especificidad funcional. Las proteínas que ‘unen ligandos’ llevan al extremo la especificidad funcional. La posibilidad de unión específica de sustancias reguladoras (activadores – inhibidores) permite modular la intensidad de la actividad funcional de las proteínas.

CLASIFICACIÓN DE LOS PRÓTIDOS HOLOPRÓTIDOS (= proteínas) Formados exclusivamente por á.á. HETEROPRÓTIDOS Formados por á.á. + componente no aminoacídico

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS HOLOPRÓTIDOS CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Proteínas simples u holoproínas. Formadas exclusivamente por aminoácidos, en forma de cadenas polipeptídicas (según su forma, pueden ser) Proteínas fibrosas o escleroproteínas. Forma alargada o fibrosa. Estructura "-hélice. Insolubles en agua. Función estructural. Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo. Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc. Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos. Proteínas globulares o esferoproteínas. De forma esférica y solubles en agua o disoluciones polares. Albúminas. Constituyen la fracción principal de las proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de la sangre y constituye la reserva principal de proteínas del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc. Globulinas. Incluyen  y - globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),... Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas.

CLASIFICACIÓN DE LOS HOLOPRÓTIDOS Compleja por multiplicidad de criterios de clasificación. Proteínas estructurales. colágeno, elastina, queratina, de membrana, de la cápside viral... Proteínas de reserva de áá. caseína, ovoalbúmina, gluteninas... Proteínas ‘activas’. enzimas, transportadoras, contráctiles, protectoras-defensivas, hormonas...

CONSTITUCIÓN DE LOS HETEROPRÓTIDOS APOPROTEÍNA: componente aminoacídico. Componente no aminoacídico: ORGÁNICO: Grupo prostético: unión covalente con apoproteína Coproteína: unión no covalente con apoproteína. INORGÁNICO: Cofactor.

HETEROPRÓTIDOS Proteínas conjugadas o heteroproteínass Formadas por cadenas peptídicas y sustancias naturales no proteicas, llamada grupo prostético (según la naturaleza química de su grupo prostético pueden ser) Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente. Mucoproteínas, secretan mucus Algunas hormonas (FSH, LH,...) Membranas celulares, transporte de sustancoias Fibrinógenos: grupos sanguíneos Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento. Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre) No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul) Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a la proteína mediante un enlace no covalente. LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico. Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.

CROMOPROTEÍNAS I PORFIRÍNICOS: Anillo tetrapirrol cerrado. Con Fe Componente no aminoacídico coloreado: orgánico y con distribución de dobles enlaces que permite absorber la luz de determinadas longitudes de onda. PORFIRÍNICOS: Anillo tetrapirrol cerrado. Con Fe Grupo ‘HEMO’ (Fe3+): hemoglobina, mioglobina Grupo ‘HEMINO’ (Fe2+): peroxidasas, catalasas CITOCROMOS (Fe2+  Fe3+) Con Co2+: cobalamina, cianocobalamina Con Mg2+: clorofila (carece de apoproteína...)

CROMOPROTEÍNAS II NO PORFIRÍNICOS: Anillo tetrapirrol abierto. Hemocianina: pigmento respiratorio azulado, con Cu. En a. Crustáceos, Moluscos. Hemeritrina: pigmento respiratorio transparente. En a. gusanos marinos y braquiópodos. Pigmentos biliares: biliverdina y bilirrubina.

GLUCOPRÓTIDOS Grupo prostético monosacárido o oligosacárido. HORMONAS: ESTIMULANTE DEL FOLÍCULO (FSH) LUTEINIZANTE (LH) ESTIMULANTE DEL TIROIDES (TSH) INMUNOGLOBULINAS = ANTICUERPOS DE MEMBRANA: muchos antígenos MUCOPROTEÍNAS: MUCCINAS: mucosas y fluidos sinoviales. MUCOIDES: tendones y huesos, péptidoglucanos.

LIPOPROTEÍNAS Transportadoras de diferentes clases de lípidos en la sangre de los mamíferos. LIPOPROTEÍNA Densidad (g/l) % Prot. % TG % PL % Colesterol QUILOMICRONES 0’92 – 0’96 1’7 96’0 0’8 VLDL 0’95 – 1’00 10’0 60’0 18’0 15’0 LDL 1’00 – 1’06 25’0 22’0 45’0 HDL 1’06 – 1’21 50’0 3’0 30’0

OTROS HETEROPRÓTIDOS FOSFOPROTEIDOS. Componente no áá: ácido ortofosfórico. Caseína: leche Vitelina: yema de huevo Mecanismo de regulación de actividad proteica frecuente: unión - separación de grupo fosfato. NUCLEOPROTEÍNAS. Componente no áá: ácido nucleico. HISTONAS: asociadas al ADN formando parte de la cromatina nuclear. PROTAMINAS: asociadas al ADN en el núcleo de los espermatozoides.

FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS Función estructural Función de reserva de aminoácidos Función catalizadora o enzimática Función reguladora u hormonal Función de defensa inmunitaria Función fisiológica: transporte, contráctil y homeostática