Reserva hormonal Defensa Enzimática Reguladora

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Transcripción de la presentación:

Reserva hormonal Defensa Enzimática Reguladora Son constituyen químicos fundamentales e imprescindibles para la materia viva Función estructural Reserva hormonal Defensa Enzimática Reguladora

Composición química Son biopolímeros de alto peso molecular La unión de átomos de carbonos, oxígeno, hidrógeno, azufre, fosforo y nitrógeno forma aminoácido

Clasificación Holo proteínas Heteropro- teínas Aminoácido Solo aminoácidos Otras moléculas

Aminoácidos Carbono (alfa) Grupo carboxílico Grupo amino Grupo radical Formula general Grupo carboxílico Grupo amino Grupo radical

Polares Polares sin carga Apolares Con carga aromático alifáticos ácidos Amino Apolares alifáticos aromático Polares sin carga Polares Con carga

Aminoácidos esenciales Metionina Treonina Lisina Aminoácidos esenciales Valina Leucina Histidina Fenilalanina Triptófano Isoleucina

Propiedades de los aminoácidos Son compuestos sólidos Solubles en agua Con actividad óptica Comportamiento anfótero

Punto isoeléctrico Es cuando el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra , es decir, igual cargas negativas y positivas Es baja la solubilidad del aminoácido

Son cadenas lineales de aminoácidos Péptidos Son cadenas lineales de aminoácidos Enlazados por enlaces peptídico Oligopéptidos Menor a 10 Clasificación Poli péptidos Mayor a 10

Cada péptido se escribe de izquierda a derecha, comenzando con el extremo N- terminal que posee un grupo amino libre La cadena de péptidos finaliza en el extremo C- terminal en el que se encuentra en un grupo carboxílico libre

El esqueleto de péptido es el mismo Lo que varia de una proteína a otra es el número, naturaleza y orden de secuencia de los aminoácidos

Hay desprendimiento de agua Enlace peptídico Es un enlace covalente Hay desprendimiento de agua Presenta rigidez

Tiene un carácter parcial de doble enlace

Presenta rigidez

Estructura tridimensional Es un factor determinante en la actividad biológica Primaria Secundaria Estructuras Terciaria Cuaternaria

Sucesión lineal de aminoácidos Estructura primaria Sucesión lineal de aminoácidos

Estructura secundaria Representada por la disposición espacial que adopta la cadena de péptidos Espiral Formas Plegadas

Estructura terciaria Representada por superplegamientos y enrollamientos Formas que se mantienen por enlaces fuertes ( puentes sulfuro), enlaces débiles (puentes de hidrogeno, fuerzas de van der Waals) A partir de esta estructura la proteína adquiere actividad biológica

Las proteínas que llegan hasta la estructura secundaria, dan las proteínas filamentosas Estas proteínas son insolubles en agua y disoluciones salinas, ideales para funciones esquelética Las mas conocidas es el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo ( queratina del pelo, uñas, plumas)

Estructura cuaternaria Representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptidicas iguales o diferentes, con estructura terciaria, protómeros. Que quedan ensamblada por enlaces débiles Ejemplo: hemoglobina

Propiedades de las proteínas Las proteínas son solubles cuando adoptan una conformación globular La solubilidad es debido a radicales libres de los aminoácidos, que al ionizarse establecen enlaces débiles con el agua Solubilidad Las moléculas de agua rodean las proteínas proceso denominado, solvatación

Capacidad amortiguadora Las proteínas tienen un comportamiento anfótero Capacidad amortiguadora Puede controlar la variación de pH del medio

Desnaturalización o re naturalización Rompimiento de los enlaces de la proteína Calor excesivo Modificación de pH Agentes Alteración de la concentración Alta salinidad Agitación molecular

Especificidad La diversidad de proteínas es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, información dada por el ADN

Función de las proteínas Estructural; glicoproteínas que forman la membrana celular, actúan como receptores, facilitan el transporte de sustancias Histonas; forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes Otras confieren elasticidad y resistencia a los tejidos:

El colágeno del tejido conjuntivo fibroso Elastina del tejido conjuntivo elástico Queratina de la epidermis

Función enzimaticas Proteínas actúan como biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular

Función hormonal Hay hormonas de naturaleza proteica como la insulina y el glucagon Hormonas segregada por la hipófisis como la crecimiento como adrenocorticotrópica Hormona que regula el calcio Calcitonina

Función reguladora Algunas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (ciclinas)

Función homeostatica Algunas mantienen el equilibrio osmótico Actúan como sistemas reguladores de pH

Función defensiva Inmunoglobulinas que actúan como anticuerpos Trombina y fibrinógeno forman coágulos sanguíneos para evitar hemorragia Mucinas tiene efecto germicida, protege las mucosas Toxinas bacterianas, venenos de serpientes

Función de transporte Hemoglobina, transporta oxígeno en la sangre en vertebrados Mioglobulina transporta oxígeno en los músculos Lipoproteínas transporta lípidos en la sangre Citocromos transportadores de electrones

Función contractil La actina y miosina constituyen las miofibrillas que contraen los músculos La dienina esta relacionada con el movimiento de los flagelos

Función de reserva La ovoalbúmina de la clara de huevo Gliadina del grano de trigo Hordeina de la cebada Constituyen reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión