República Bolivariana de Venezuela Ministerio del Poder Popular para la Educación Universidad Nacional Experimental Sur Del Lago “ Jesús María Semprum” Santa Bárbara de Zulia Integrantes: -Jose D. Gonzalez C.I: Estefany Vielma. C.I: Gilary Labarca C.I: Yosely Urdaneta C.I: Keiber Rondon C.I: Manuel Picon C.I:

HISTORIA. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH 2 ) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. En 1806, los químicos franceses Louis- Nicolas Vauquelin yPierre Jean Robiquet aislaron un compuesto de un espárrago La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido hasta La glicina y leucina se descubrieron en El último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935 por William Cumming Rose. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura linear que Fischer denominó "péptido".

IMPORTANCIA Los aminoácidos son los elementos químicos que crean las proteínas, éstas están formadas por cadenas de aminoácidos fusionados por enlaces peptídicos. Es decir, los aminoácidos al unirse entre sí, fabrican las proteínas, imprescindibles para el funcionamiento de nuestro organismo. Hay muchas maneras de clasificar los aminoácidos, la más conocida es por su forma de captación, es decir, aquellos que deben ser obtenidos a partir de la alimentación (esenciales) y aquellos que son sintetizados por el propio organismo (no esenciales).

DEFINICION Pero para cada proteína, la secuencia, es decir el orden en que van ordenados los aminoácidos, es diferente. La unión de aminoácidos da lugar a la ación de péptidos. La unión de poformlipéptidos entre sí da lugar a la formación de proteínas. Los AA son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 AA diferentes.

ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS Aminoácidos con R no polar o apolar Aminoácidos con R con carga positiva Aminoácidos con R con carga negativa Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

PROPIEDADES FISICAS El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.