QUÍMICA BIOLÓGICA ENZIMAS 4º QUÍMICA ESCUELA ORT

Introducción Las enzimas son catalizadores biológicos. Aceleran reacciones químicas y no se consumen en el proceso. No hacen factibles reacciones imposibles, sino que aceleran las que espontáneamente ocurren. Así se logra hacer compatibles reacciones que sino requerirían condiciones extremas de temperatura, presión o pH para que ocurran. Por ejemplo, la hidrólisis de un polisacárido requiere HCl (c) y calentar a 100º C, o puede ocurrir a 37º C y la enzima amilasa salival.

Reacciones químicas Dada una reacción: A + B → C + D: A y B: sustratos C y D: productos Ea: energía de activación 𝚫H: energía de la reacción

Modo de acción

Modo de acción El sustrato “encastra” perfectamente en el sitio activo de la enzima. E + S ⇄ [ES] → E + P

Modo de acción El sitio activo adopta la conformación adecuada sólo en contacto con el sustrato. E + S ⇄ [ES] → E + P

Características Sensibilidad al pH Las variaciones de pH pueden desnaturalizar a la enzima y ésta puede perder su función.

Características Sensibilidad a la temperatura Las variaciones de temperatura pueden desnaturalizar a la enzima y ésta puede perder su función.

Características Especificidad Cada enzima reconoce a algunos pocos sustratos. No cualquier sustancia es reconocida por el sitio activo.

Características Cofactores Son sustancias que algunas enzimas requieren para poder funcionar correctamente. Son grupos prostéticos. Inorgánicos: Na+, K+, Mg2+, Ca2+ Orgánicos (coenzimas): vitaminas

Características Proenzimas o zimógenos Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino en forma de proteínas precursoras sin actividad enzimática. Para activarse sufren hidrólisis que origina la liberación de un péptido.

Características Isoenzimas Son proteínas con diferente estructura primaria pero con igual función biológica.

Características Modulación alostérica Algunas enzimas poseen, además del sitio activo, el sitio alostérico. Allí se unen los moduladores alostéricos. Estos son moléculas que al unirse al sitio alostérico inducen un cambio conformacional en la enzimas. Existen: M. A. positivos: promueven la exposición del sitio activo de la enzima. La velocidad de la reacción será mayor. M. A. negativos: promueven la escondida del sitio activo de la enzima. La velocidad de la reacción será menor.

Características

Características Modulación covalente: fosforilación La presencia o ausencia de un grupo fosfato puede activar o inactivar una enzima. E (i) E (a) P E (i) E (a) P

Cinética enzimática KM: Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. KM: Es la [S] tal que la velocidad es la mitad de vmáx. AFINIDAD E - S

Cinética enzimática

Inhibición enzimática Los inhibidores disminuyen la velocidad de la reacción al unirse a las enzimas. Competitivos: el inhibidor se une al sitio activo de la enzima. Compite con el sustrato por unirse al sitio activo. No competitivos: el inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo de la enzima.

Inhibición competitiva

Inhibición competitiva Si aumenta la [S] se desplaza al inhibidor y se llega a la misma vmáx.

Inhibición no competitiva

Inhibición no competitiva Aunque aumente la [S] no se desplaza al inhibidor y no se llega a la misma vmáx.