¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?.

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1 ¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?

2 DEFINICIÓN: Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono C,H,O y N; aunque pueden contener también S y P y, en menor proporción,Fe, Cu, Mg, Y, etc.

3 DATOS: LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS ES CONSTANTE EN NUESTRO ORGANISMO.
SE REQUIEREN MÁS DE 40.OOO PROTEÍNAS DIARIAS PARA MANTENER EL METABOLISMOS. LAS PROTEÍNAS PUEDEN ESTAR FORMADAS POR MÁS DE 800 ÁMINO ÁCIDOS. LAS PROTEÍNAS DIFIEREN UNA DE LA OTRA EN: EL Nº DE ÁMINO ÁCIDOS QUE CONTIENEN. EL ORDEN DE ESTOS DENTRO DE LA CADENA. LA NATURALEZA DE CADA AMINO ÁCIDO CONSTITUYENTE.

4 Ámino ácidos (aminoácidos)
Los aminoácidos se clasifican en dos grupos: Aminoácidos esenciales: el cuerpo no los puede producir y tienen que ser suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos abarcan: cisteína, lisina y triptófano. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos. Aminoácidos no esenciales: son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o la descomposición normal de las proteínas y abarcan el ácido aspártico, el ácido glutámico y la glicina.

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8 Clasificación de las proteínas:
SEGÚN SU COMPOSICIÓN: Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por aminoácidos. Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos: Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos). Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares. Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus. Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas. Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

9 DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD
Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc. Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares.

10 DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:
Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos. Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos. Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación. Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.

11 Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.

12 Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas. Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

13 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

14 ESTRUCTURA PRIMARIA Corresponde a la secuencia aminoacídica dada por la lectura del ARNM. La unión de los amino ácidos es a través de un enlace peptídico que se produce luego de la “síntesis por deshidratación”.

15 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Corresponde al plegamiento de la cadena de aminoácidos, esto se debe a atracciones tipos “puentes de hidrógeno”

16 ESTRUCTURA TERCIARIA La cadena plegada se une con otras cadenas a través de enlaces de distinta naturaleza

17 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Varias cadenas (estructuras terciarias) se unen entre si.

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19 LAS ENZIMAS; UNAS PROTEÍNAS MUY ESPECIALES

20 ¿POR QUÉ SON NECESARIA LAS ENZIMAS?
En nuestro organismo se realizan síntesis continuamente, síntesis que demandan una gran cantidad de energía, tanto es así que de no mediar las enzimas todo lo que conocemos como vida sería imposible. Los procesos bioquímicos que ocurren en nuestro organismo son llamados “METABOLISMO” y las enzimas son denominadas “CATALIZADORES BIOLÓGICOS O BIOCATALIZADORES”, cuya función es disminuir la energía de activación de las reacciones químicas.

21 NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS:
Las enzimas son (a excepción de las ribozimas) proteínas globulares. Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan.

22 LEYES DE LOS BIOCATALIZADORES
Las enzimas cumplen con las dos leyes de los biocatalizadores: La primera: es que durante la reacción no se alteran, y La segunda: es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. UN DATO NO MENOR Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan una gran especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces.

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24 LAS RIBOZIMAS: En 1981 se descubrió un ARN que, sin necesitar la intervención de ninguna proteína, es capaz de catalizar reacciones de corte y empalme conducentes a la eliminación de segmentos de ARN (maduración del arn mensajero). Se lo denominó ribozima. Posteriormente se ha descubierto un ARN capaz de catalizar la síntesis de otro ARN, teniendo, por tanto, actividad enzimática.

25 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias iniciales, denominadas REACTIVOS o SUSTRATOS (S), en unas sustancias FINALES o PRODUCTOS (P). Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de COMPLEJO ACTIVADO y requiere un aporte de energía, generalmente en forma de calor, que se conoce como ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.

26 COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS
Las enzimas suelen formar complejos multienzimáticos, de forma que el producto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente. Esto permite que no sea precisa una elevada concentración del sustrato. Además, se pueden disponer en las membranas celulares, lo que permite formar compartimientos donde el sustrato alcance concentraciones notables aunque en la célula no sea abundante.

27 PROENZIMAS ISOZIMAS Algunas enzimas no son activas hasta que sobre ellas actúan otras enzimas o iones. Estas enzimas se denominan zimógenos o proenzimas. Por ejemplo, el pepsinógeno, que el HCl transforma en pepsina. Algunas enzimas que realizan básicamente la misma función presentan variantes moleculares, es decir, diferencias en la secuencia de aminoácidos. Suelen presentar diferencias de velocidad de reacción. Generalmente se encuentran en diferentes tejidos o compartimientos celulares o aparecen en diferentes estadios del desarrollo. Estas enzimas se denominan isoenzimas o isozimas.

28 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas: las enzimas estrictamente proteicas, que son APOENZIMA, y Las denominadas HOLOENZIMAS, que son enzimas constituidas por la asociación, más o menos fuerte, de una fracción polipeptídica o APOENZIMA y de una fracción no polipeptídica o COFACTOR (COENZIMA)que de ser orgánico se denomina grupo prostético.

29 Los cofactores pueden ser activadores inorgánicos, como los IONES METÁLICOS, que generalmente se encuentran en pequeñas cantidades. Por ejemplo, el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en las quinasas, el K en la piruvato quinasa, etc. También pueden ser activadores orgánicos, como los GRUPOS PROSTÉTICOS, moléculas fuertemente unidas a la cadena polipeptídica, como, por ejemplo, el grupo hemo en los citocromos, el grupo hemino en las peroxidasas, etc.; o bien COENZIMAS, moléculas que actúan asociadas a enzimas, como, por ejemplo, el ATP, el NAD, las vitaminas, NADP, FAD, NADH2, Coenzima A, etc. Así pues, los oligoelementos y las vitaminas resultan imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.

30 ESTRUCTURA AMINOACÍDICA DE UNA ENZIMA:
En la cadena polipeptídica de una enzima se pueden distinguir tres tipos de aminoácidos: Aminoácidos estructurales, sin función dinámica. Aminoácidos de fijación, encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. Constituyen el centro de fijación de la enzima. Aminoácidos catalizadores, que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, de forma que en dicho sustrato se debilita la estructura molecular favoreciendo su ruptura. Constituyen el centro catalítico de la enzima. Ambos centros, el centro de fijación y el centro catalítico, suelen hallarse contiguos y forman el llamado centro activo de la enzima.

31 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad de una enzima depende de un cierto número de factores, entre los que están la temperatura, el pH, la concentración del sustrato, los activadores, los inhibidores, etc. TEMPERATURA. Si a una reacción enzimática se suministra energía en forma de calor, al ser captada por las moléculas es transformada en energía cinética. Así, aumenta la movilidad de estas moléculas y, por tanto, el número de encuentros intermoleculares. Si la temperatura es excesiva, la enzima se desnaturaliza perdiendo totalmente sus propiedades, lo que paraliza la actividad enzimática. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima.

32 pH: Todas las enzimas tienen dos valores límite de pH entre los cuales son efectivas. Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos límites existe un pH óptimo con el cual la enzima posee una máxima eficacia. El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado de ionización de los radicales que componen el centro activo de la enzima y también influye en el grado de ionización de los radicales del sustrato. Así, cada reacción enzimática tendrá un pH óptimo; por ejemplo, la pepsina es más efectiva sobre la hemoglobina con pH=2,2 y sobre la ovoalbúmina con pH=1,5.

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34 CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO.
En una reacción enzimática, al incrementar la concentración del sustrato, para una concentración de enzima constante, se produce un aumento de la velocidad de reacción, tendiente a restablecer el equilibrio químico entre las concentraciones de sustrato y de producto. Esto es debido a que, al abundar más las moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de encuentro entre el sustrato y la enzima. Si la concentración del sustrato es excesiva, la velocidad de reacción no aumentará, debido a que se produce una saturación de las enzimas, que se hallan todas en forma de complejo E-S.

35 Activadores. Algunos iones favorecen la unión de la enzima con el sustrato; por ejemplo, la enzima fosforilasa regula la formación de ATP a partir de ADP y un grupo fosfato (H3PO4), y se ve activada por la presencia de iones magnesio Mg2+

36 INHIBIDORES. Los inhibidores (I) son sustancias que disminuyen la actividad y la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la actuación de la misma. La inhibición puede ser de dos tipos: reversible e irreversible. A.- La inhibición irreversible o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor o veneno se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y, por tanto, inutilizándola. B.- La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su normal funcionamiento.

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39 Existen dos formas de inhibición reversible: competitiva y no competitiva.
LA INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA se debe a la presencia de un inhibidor cuya molécula es similar al sustrato, por lo que puede competir con éste en la fijación al centro activo de la enzima. Si se fija el inhibidor, la enzima no puede romperlo, como haría con el sustrato. Por tanto, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor. LA INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA es debida a un inhibidor que, o actúa sobre el complejo enzima-sustrato haciéndolo fijo, o se une a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.

40 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
Los aminoácidos de fijación de una enzima se disponen en el espacio de forma que pueden establecer enlaces con los radicales de la molécula del sustrato. Esto origina una especificidad entre la enzima y el sustrato, ya que sólo se producirá actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación coincidan espacialmente con radicales del sustrato y permitan su unión.

41 Existen tres tipos de especificidad:
Absoluta, cuando la enzima sólo reconoce un tipo de sustrato. Por ejemplo, la enzima D-fructosa 6-fosfotransferasa actúa únicamente sobre la D-fructosa, produciendo D-fructosa-6-fosfato, pero no puede actuar sobre la L-fructosa. De grupo, cuando la enzima reconoce solamente a un grupo de moléculas similares que poseen un determinado tipo de enlace químico. Por ejemplo, la –glucosidasa actúa sólo sobre los glúcidos en los que aparece el enlace glucosídico. De clase, cuando la actuación de la enzima no depende del tipo de molécula, sino del tipo de enlace. Por ejemplo, las fosfatasas separan los grupos fosfato de cualquier tipo de molécula.

42 ENZIMAS ALOSTÉRICAS Las enzimas alostéricas suelen estar constituidas por varias subunidades o protómeros. Cada protómero posee dos centros: un centro regulador (centro alostérico) y otro centro catalítico o activo. Al unirse al centro alostérico la molécula (activador, modulador o ligando), provoca que la conformación del protómero varíe, haciendo funcional al centro catalítico. De esta forma, la enzima alostérica pasa de un estado inhibido (T) a un estado catalítico o activo (R). La variación en la conformación de un protómero se transmite a los otros protómeros asociados haciéndolos activos, efecto que se denomina transmisión alostérica.

43 Algunas enzimas alostéricas se hallan en estado inhibido y requieren un activador, generalmente el sustrato, para pasar al estado catalítico. Por el contrario, otras enzimas alostéricas se encuentran normalmente en estado catalítico, y es la unión del producto de la reacción enzimática con el centro regulador lo que induce que estas enzimas pasen a un estado inhibido. Esta característica permite que las enzimas alostéricas actúen como reguladores en los sistemas enzimáticos, constituidos por varias enzimas.

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45 NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Según la función que realizan las enzimas, éstas se clasifican en seis grupos: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas o sintetasas De acuerdo con esta clasificación, para denominar una enzima se cita primero el nombre de un sustrato, a continuación el nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que realiza la enzima. Por ejemplo: malonato coenzima A-transferasa, citocromo oxidasa, succinato flavíndeshidrogenasa, etc.

46 Generalmente se utiliza el nombre del sustrato acabado en -asa.
Por ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc. Algunas enzimas, sin embargo, conservan su antigua denominación, como la tripsina, pepsina, etc. En la clasificación actual, cada enzima está numerada con cuatro cifras: la primera indica la clase, la segunda la subclase, la tercera la subdivisión de la subclase y la cuarta es la específica de la enzima. Por ejemplo: malonato CoAtransferasa es la enzima

47 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o reducción del sustrato. Transferasas. Transfieren radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento queden libres dichos radicales. Hidrolasas. Son enzimas que actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula de agua. Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles. Isomerasas. Son enzimas que regulan reacciones de isomerización, en las que el sustrato se transforma en otra molécula isómera. Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.

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