Santiago Castro Juan José Marroquín Bioquímica I grupo 2 2013 Pregunta N°2 Santiago Castro Juan José Marroquín Bioquímica I grupo 2 2013
¿Qué parte de la estructura aminoacídica aporta características funcionales al péptido o a la proteína? Las proteÍnas tienen funciones diferentes gracias a los distintos radicales de los aminoÁcidos y las carácterísticas de estos (hidrÓfobos, polares, etc. AdemÁs, el orden de la cadena de aminoácidos en las proteínas, también determina su funcion.
¿Cuál es la particularidad del enlace peptídico en el nitrógeno imino de la prolina en un giro beta? La prolina posee una estructura cíclica característica y es sólo parcialmente polar, caracterizada por un imino (amina secundaria). En los enlaces peptídicos donde participa este imino se da la particularidad de que pueden adoptar con facilidad la configuración cis, a diferencia de los otros aminoácidos que adoptan, mayoritariamente, la configuración trans Giro beta prolina
¿Qué características dan a los péptidos y proteínas los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que conforman la cadena peptídica? Gracias a las cadenas laterales de los AA, se dan seis grandes divisiones: Alifaticos: tienen una cadena carbonada. aromaticos: su estructura presenta un anillo de benceno. Azufrados: Poseen átomos de azufre Hidroxilados: se caracterizan por tener cadenas alifaticas hidroxiladas. Bastante hidrofilico Basicos: cadenas laterales polares Acidos: sus amidas tienen cadenas acidas.
Aminoacidos alifaticos glicina alanina prolina Valina leucina isoleucina
Aminoacidos aromaticos tirosina fenilalanina triptofano
Aminoacidos azufrados cisteina metionina
Aminoacidos hidroxilados Serina treonina
Aminoacidos basicos lisina arginina Histidina
Aminoacidos acidos Acido aspartico Asparagina Acido glutamico glutamina
Los aminoacidos tambien se pueden dividir en hidrofobos e hidrofilicos Hidrofobos en el caso que el radical sea apolar. En este grupo se encuentran todos los AA alifaticos y los AA aromaticos Hidrofilicos en el caso que el radical sea polar polares sin carga: Serina, treonina, cisteina, glutamina, asparagina Polares cargados negativamente: acido aspartico y acido glutamico Polares cargados positivamente: arginina, lisina, histidina.
Bibliografia y refrencias http://www.oocities.org/pelabzen/proteinas.html http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/M at2.html http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf Nelson, David. Cox, Michael. Lenhinger, principios de bioquímica. 3era ed. Barcelona: Ediciones Omega, 2006. p. 168.