TEMA 5 PROTEÍNAS

Fórmula general de un aminoácido PROTEÍNAS Biomoléculas formadas por C, H, N, y O. Llevan pequeñas cantidades de P y S Son macromoléculas enormemente diversas. Su monómero es una molécula sencilla llamada AMINOÁCIDO. CARBONO ASIMÉTRICO GRUPO CARBOXILO Fórmula general de un aminoácido GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS ACTIVIDAD ÓPTICA CARÁCTER ANFÓTERO

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS. EFECTO TAMPÓN

PUNTOS ISOELÉCTRICOS DE LOS AMINOACIDOS Ácido aspártico 2,98 Glicina 5,97 Prolina 6,63 Ácido glutámico 3,22 Glutamina 5,70 Serina 5,68 Alanina 6,02 Histidina 7,59 Tirosina 5,67 Arginina 10,76 Isoleucina 6,02 Treonina 5,60 Asparagina 5,41 Leucina 5,98 Triptófano 5,88 Cisteína 5,02 Lisina 9,74 Valina 5,97 Fenilalanina 5,48 Metionina 5,06

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

AMINOÁCIDOS BÁSICOS

AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES

AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES

Formación de un enlace peptídico Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace peptídico Grupo Amino - terminal Grupo Carboxilo -terminal

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Estructura filamentosa Estructura globular ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Especificidad Solubilidad Desnaturalización Regulación del pH

Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares Proteínas filamentosas. SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA Holoproteínas Heteroproteínas (cadena peptídica + grupo prostético) Glucoproteínas Lipoproteínas Cromoproteínas SEGÚN SU FUNCIÓN

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Enzimática Estructural Transporte Hormonal Defensiva Movimiento Regulación del pH Reconocimiento celular Reserva FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Estructura primaria de las proteínas Todas las proteínas la tienen. Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. Todas las proteínas tienen una secuencia de AA exclusiva. Es diferente incluso en la misma proteína de especies diferentes.

Estructura secundaria de las proteínas:  -hélice La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura. Estructura secundaria de las proteínas: hoja plegada  Los enlaces de hidrógeno intercatenarios mantienen unidas las cadenas.

Estructura terciaria de las proteínas Se establece sobre la estructura secundaria, por plegamientos de la misma. Los codos de estos plegamientos se producen en zonas en las que la estructura secundaria está debilitada o no existe. Fragmentos de α-hélice Codos en los que la estructura secundaria no existe La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros. Enlaces de hidrógeno. Atracciones electrostáticas. Atracciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. Fuerzas de Van der Waals Enlaces que mantienen la estructura

Estructura cuaternaria de las proteínas Proteínas formadas por varias cadenas peptídicas unidas por cadenas que forman la estructura cuaternaria

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. EN UN MEDIO ÁCIDO EN UN MEDIO BÁSICO El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

Estructuras proteicas Una proteína es un polipéptido con una disposición espacial tridimensional determinada y una función característica . la secuencia de AA que forman la proteína, Esta disposición es consecuencia de de los dobleces que establecen los enlaces no peptídicos de los enlaces, tanto débiles como fuertes que se establecen como consecuencia de esta disposición espacial 20 n Número de aminoácidos de la cadena El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 1267650600228229401496703205376 ·10100

Clasificación de las proteínas según su estructura terciaria PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Más complejas que las fibrosas. Son proteínas insolubles en agua. Plegadas en forma más o menos esférica. Tienen funciones estructurales o protectoras. Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. ALBÚMINAS COLÁGENO Reserva de aminoácidos. GLOBULINAS QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. HISTONAS Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína DE TRANSPORTE Hemoglobina, MOTORA Actina, miosina, flagelina ... PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina... ESTRUCTURAL Histonas, queratina, colágeno, elastina... ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...

Aminoácidos hidrófobos Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)

Aminoácidos polares hidrófilos Serina (Ser) Treonina (Tr) Prolina (Prl) Glutamina (Gln) Asparagina (Asn) Tirosina (Tir) Cisteína (Cis) Glicocola (Gli)

Aminoácidos ácidos y básicos AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (Carga negativa) Lisina (Lis) Ácido aspártico (Asp) Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His)

Clasificación de las proteínas: heteroproteínas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo (hemoproteínas) hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido Lipoproteínas de la sangre