PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES UNIDAD 5 PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES
U5 Índice de contenido Introducción Los aminoácidos El enlace peptídico Estructura de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Propiedades de las proteínas Funciones de las proteínas Los biocatalizadores
Las proteínas Introducción LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Constituye el grupo de biomoléculas más abundante de los seres vivos (50% peso en seco) Numerosas funciones biológicas Suelen ser específicas (marcan identidad biológica) SON POLÍMEROS (POLIPÉPTIDOS) CONSTITUIDOS POR LA UNIÓN DE MOLÉCULAS LLAMADAS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos Sólidos cristalinos, hidrosolubles y alto punto de fusión LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Grupo amino Se denomina así por contener en sus enlaces el grupo amino y carboxilo En los seres vivos podemos encontrar hasta 20 Aa distintos (todos ellos α) que conformen proteínas. 8 son AMONIOÁCIDOS ESENCIALES (dieta en los seres humanos) 12 son sintetizados Grupo carboxilo Presentan comportamiento ANFÓTERO (actuan como ácidos y bases en disolución) Efecto tamponador al mantener constante el pH MEDIO ÁCIDO MEDIO BÁSICO MEDIO NEUTRO H+ Punto isoeléctrico = pH donde aa es forma dipolar neutra
Los aminoácidos LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Configuración L Configuración D Todos menos la glicina (Gly), son C α asimétricos, presentando actividad óptica + ó -)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Según la característica química del radical… No polares o hidrófobos Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenialanina, Prolina, Triptófano Polares sin carga Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina, Glutamina, Tirosina Polares carga - Ácido aspártico, ácido glutámico Polares carga + Lisina, Arginina, Histidina
Aminoácidos no polares o hidrófobos Radicales no solubles LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp)
Aminoácidos polares sin carga Presentan carga neutra en los radicales. Sus radicales tienen H que enlazan con el agua LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr)
R con grupo básico (- NH2) Aminoácidos polares con carga LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Carga positiva Carga negativa Lisina (Lys) Arginina (Arg) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His) R con grupo básico (- NH2) R con grupo ácido (- COOH)
Plano del enlace peptídico Enlace covalente entre el grupo carboxilo y el amino de dos Aa y formación de agua LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Aminoácido 1 Aminoácido 2 Plano del enlace peptídico Enlace peptídico
Enlace peptídico LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES
Esto dará lugar a conformaciones más complejas. Enlace peptídico LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Es un enlace muy fuerte que tiene un comportamiento de doble enlace en la amida (que se encuentra en el mismo plano. Esto dará lugar a conformaciones más complejas.
Enlace peptídico Presenta unas distancias y ángulos característicos LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Presenta unas distancias y ángulos característicos
Nomenclatura unión de aminoácidos Enlace peptídico Enlace covalente entre el grupo carboxilo y el amino de dos Aa y formación de agua Nomenclatura unión de aminoácidos < 10 aminoácidos (OLIGOPÉPTIDOS) DIPÉPTIDOS Dos aminoácidos TRIPÉPTIDOS Tres aminoácidos ETC. > 10 aminoácidos (POLIPÉPTIDOS) > 100 (PROTEÍNAS) LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Curiosidad…. Algunas proteínas que son muy cortas, realmente son oligopéptidos de nueve y diez aminoácidos (nonapéptidos y decapéptidos). Son, por ejemplo, la oxitocina, la vasopresina (9 Aa) y la tirocidina (un antibiótico de 10 Aa)
N – C – C – N – C – C – N – C – C – N – C – C – N – C – C - N Estructura de las proteínas LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES La cadena polipeptídica está formada por una sucesión de los átomos C y N a los que se les unen los demás grupos y átomos de cada aminoácido, quedando los radicales (R) fuera del enlace peptídico. N – C – C – N – C – C – N – C – C – N – C – C – N – C – C - N H O R AZUL = ENLACE PEPTÍDICO VERDE = RADICAL DEL Aa
Estructura secundaria Estructura cuaternaria Estructura de las proteínas LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria α-hélice β-lámina plegada Cada nivel-estructura, se construye sobre el anterior.
Estructura primaria Se enumeran empezando por el extremo amino Es la secuencia de aminoácidos LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES La función de la proteína depende de la secuencia de Aa ya que condicionará su estructura posterior. Se enumeran empezando por el extremo amino Extremo N-inicial Extremo C-terminal
Estructura primaria LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES
Los radicales se sitúan en el exterior Estructura secundaria Plegamiento estable de la estructura primaria. Hélice α, conformación β y triple hélice LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES α-hélice Puentes de hidrógeno Sentido de las agujas del reloj. Contiene 3,6 Aa / vuelta estabilizada por puentes de hidrógeno (entre un amino y el carboxilo del cuarto Aa) Los radicales se sitúan en el exterior
Estructura secundaria LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES
Superhélice de colágeno Estructura secundaria LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Hélice de colágeno Hidroxiprolina Prolina Glicina Superhélice de colágeno Un caso curioso. La triple hélice de colágeno. Estabilizada por puentes de hidrógeno entre tres hélices
Estructura secundaria LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Conformación β Puentes de hidrógeno
Enlaces estructura cuaternaria Estructura terciaria Se enlazan los radicales entre ellos en determinados puntos LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Enlaces estructura cuaternaria Puentes disulfuro Fuertes enlaces covalentes entre dos grupos – SH (Aa Cisteína) Fuerzas electrostáticas Entre grupos polares de carga eléctrica opuesta (NH3+, COO-) Puentes de hidrógeno Entre grupos polares neutros Fuerzas de Van der Waals Muy débiles y entre Aa apolares Podemos deducir, que la sustitución de un Aa en la cadena, puede alterar estos enlaces y con esto, la estructura terciaria de la proteína, lo que significaría su pérdida de función
Estructura terciaria LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa Grupo hemo Codos sin estructura α-hélice Codo Sectores en α-hélice Sectores en conformación β Sectores con estructura α-hélice Elastina en estado relajado y extendido Proteína simple con dos dominios estructurales Sustrato Dominio A Dominio B Cadena polipeptídica de elastina Sustrato fijo
Estructura cuaternaria La proteína está constituida por la unión de varias subunidades proteicas LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Hemoglobina Insulina Grupo hemo Cadena β Enlace disulfuro Cadena α Cadena β Cadena α
Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Propiedades de las proteínas LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización Solubilidad Especificidad
Funciones de las proteínas LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Funciones Proteínas estáticas Estructural Almacén Activas Fisiológicas Regulación genética Catalizadora Inmunitaria
Atendiendo a su composición y complejidad Clasificación de las proteínas LAS PROTEÍNAS Y LOS BIOCATALIZADORES Atendiendo a su composición y complejidad HOLOPROTEÍNAS Globulares Albúminas Lactoalbúminas Ovoalbúminas Seroalbúminas Globulinas Histonas Fibrilares Queratina Colágeno Miosina Elastina HETEROPROTEÍNAS Fosfoproteínas Caseína en la leche, vitelina en el huevo Glucoproteínas Los anticuerpos Lipoproteínas Cromoproteínas La hemoglobina y Clorofilas Nucleoproteínas