PROTEINAS 1

Concepto de proteínas La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas. Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I). Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa. Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas. 2

Aminoácidos Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) en su estructura. La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas. Grupo carboxilo Grupo amino Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas y determina sus propiedades 3

Propiedades de los aminoácidos Son sólidos y cristalinos Elevado punto de fusión y solubles en agua Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico) Comportamiento anfótero (funcionan como bases o ácidos en función del pH del medio) Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que ingerir en la dieta, son los aminoácidos esenciales Triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e histidina Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan isómeros espaciales o esteroisómeros La forma D tiene el –NH2 a la derecha La forma L tiene el –NH2 a la izquierda pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido. 4

Los aminoácidos presentan distintos estados de ionización dependiendo del pH: Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no. El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Cada aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis 5

Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula que tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito. Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un ácido, es decir, donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones. 6

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Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo). Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su grupo R, en los siguientes 4 grupos: Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo). 2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R hidrofílico). 3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente. (Aminoácidos ácidos). 4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente. (Aminoácidos básicos). 8

- Aminoácidos hidrófobos - R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso) Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I) Prolina (Pro o P) Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptófano (Trp o W)

- Aminoácidos polares hidrofílicos - R polares, sin carga (pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H2O) Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T) Glutamina (Gln o Q) Glicocola o glicina (Gly o G) Cisteína (Cys o C) Tirosina (Tyr o Y) Asparagina (Asn o N)

- Aminoácidos ácidos y básicos - R polares con carga (+) o (-) AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva a pH 7) (tienen un grupo amino) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS carga negativa a pH 7 (tienen un grupo ácido) Lisina (Lys o K) Ácido aspártico (Asp o D) Arginina (Arg o R) Ácido glutámico (Glu o E) Histidina (His o H)

Aminoácidos Esenciales Son aquellos que los organismos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo. Las rutas metabólicas para su obtención suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso obtener estos aa en los alimentos). EN ADULTOS: 8 Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina EN NIÑOS los anteriores y: Arginina Histidina 12

AMINOÁCIDOS PROTEICOS INFRECUENTES 13

AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS No forman parte de proteínas, sino que aparecen solubles, como intermediarios metabólicos o formando parte de las paredes bacterianas. Son  o-aminoácidos, y formas D o L (D-Ala, D-Ser) 14

el grupo carboxilo de uno y el amino del siguiente Se unen aas entre el grupo carboxilo de uno y el amino del siguiente El enlace peptídico Se forman cadenas peptídicas o péptidos de longitud variable Cada proteína es una macromolécula formada por una o varias cadenas peptídicas En cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones específicas Cualquier alteración en la secuencia de aminoácidos, incluso la sustitución de un solo aa por otro, proporciona una proteína diferente 15 15

+ Enlace peptídico R H COOH N C C H R H2N OH O H R C H2N O COOH N H2O Grupo carboxilo Grupo amino R H COOH N C C H R H2N OH O Entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua. + H2O H R C H2N O COOH N DIPÉPTIDO Enlace peptídico 16

Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. Enlace peptídico Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. Posee cierto carácter de doble enlace. Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N 17

Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal N-terminal (amino terminal) ENLACE PEPTÍDICO C-terminal (carboxilo terminal) Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal

PÉPTIDOS Amino-terminal carboxilo-terminal Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos mediante enlaces denominados peptídicos. En el ejemplo: Alanina (Ala) – Glicina (Gly) – Serina (Ser) Hasta 10 aminoácidos se denominan OLIGOPÉPTIDOS (dipéptidos, tripéptidos,…) Entre 10 y 80 aminoácidos, POLIPÉPTIDOS y, por encima de 80 aminoácidos, se denominan PROTEÍNAS. Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo carboxilo terminal Se nombran como derivados del aminoácido que ocupa la posición carboxilo terminal. En el ejemplo: ALANIL-GLICIL- SERINA 19

PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre GLUTATIÓN: transporta aas al exterior de la célula GRAMICIDINA y VALINOMICINA: transporte de iones a través de mbs biológicas

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Todas las proteínas son polipéptidos Cada proteína está formada por bloques de construcción denominados aminoácidos. Los a.a son moléculas anfóteras; es decir, pueden actuar como ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas importantes, además de su función primaria como componentes de las proteínas. Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares, ácidos y bases. La mayoría de los  a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia tienen enantiomeros L y D. En las proteínas solo se encuentran enantiómeros L. La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura. Todas las proteínas son polipéptidos Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos. El orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia de a.a. El enlace peptidico es casi planar. 22

Niveles Estructurales de las Proteínas Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico (EP). Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena polipeptídica en el espacio (Hélice-a, Lámina β) Puentes H entre los EP. Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares, participan las atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica, interacción electrostática. Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una proteínas, para conformar la estructura global; hay acompañamiento paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas. Las fuerzas anteriores más las Fuerzas de Van der Walls. 23

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ESTRUCTURA PRIMARIA Está representada por la secuencia lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. Es de gran importancia pues la secuencia de aminoácidos determina el resto de niveles estructurales y, por tanto, la funcionalidad de la proteína. Una cadena peptídica consta de una parte repetida regularmente, llamada la cadena principal o esqueleto, y una parte variable por las cadenas laterales características. El esqueleto polipeptídico es potencialmente rico, en capacidad de formar puentes de hidrógeno, entre los grupos carbonilo (C=O) de cada residuo, que es un buen aceptor de puentes de hidrógeno, a excepción de la prolina, con un grupo NH que es dador de puentes de hidrógeno. 26

Una proteína sería como una sucesión de planos formados por los enlaces peptídicos con los grupos R alternando a un lado y otro. Los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se dice que son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre especies. Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la molécula se denominan invariables. 27

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Estructura secundaria La estructura secundaria es la forma en la que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más importantes de las cuales son las llamadas hélice α y hoja plegada β. Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen la estructura. 31

Estructura secundaria de las proteínas:  -hélice La cadena se va enrollando en espiral. Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura. La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta. Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice. 32

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Estructura 2ª Lámina beta Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlaces de hidrógeno Enlace peptídico Disposición paralela Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. Disposición antiparalela 34

La distancia entre aminoácidos adyacentes es aproximadamente 3.5 Å. Está formada por dos o más cadenas polipeptídicas llamadas hebras β unidas por puentes de hidrógeno. La distancia entre aminoácidos adyacentes es aproximadamente 3.5 Å. Las cadenas adyacentes de aminoácidos apuntan en direcciones opuestas Estructura de una hebra β. Las cadenas laterales alternan por encima y por debajo del plano de la hebra. 35

Una hoja β antiparalela Una hoja β paralela Una hoja β antiparalela 36 36

Estructura de una hoja β mixta 37 37

Giros β Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura α o β a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros β. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido. AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. La conformación de los giros b está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β Sirven para que la proteína adopte estructuras más compactas

El colágeno (de tendones y tejido conectivo) posee una disposición en hélice especial, mas alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. Estos aa poseen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que se forma una hélice más extendida, con sólo tres aminoácidos por vuelta. Hélice de colágeno Hidroxiprolina Prolina Hélice más extendida (por el tamaño de prolina e hidroxiprolina) Hélice levógira 3 aa por vuelta La estabilidad se produce al formarse tres hélices para dar una superhélice Glicina

Superhélice de colágeno Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno. Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se construyen de forma semejante a esta triple hélice. Hélice de colágeno Hay algunas alteraciones del colágeno que provocan síndromes como el de el hombre de goma o el síndrome de Marfán que padecía Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensibles Superhélice de colágeno 40

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Estructura terciaria La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. Los residuos de aminoácidos alejados en la estructura primaria se acercan entre sí y permiten interacciones entre sus cadenas laterales. La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro. En un entorno acuoso la cadena polipeptídica pliega para que sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus cadenas polares, cargadas, esten en la superficie.Las proteínas que atraviesan membranas son excepciones, ya que presentan una distribución inversa de los aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos 42 42

estructura terciaria Existen dos tipos de conformaciones tridimensionales: Conformación filamentosa; Estructura secundaria alargada Insolubles en agua y disoluciones salinas. Suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez .Ej α y β- queratina, Conformación globular: La estructura secundaria se pliega adoptando formas que parecen esféricas . Solubles en agua y disoluciones salinas Realizan funciones de transporte , enzimática, hormonal, …Ej: mioglobina, lisozima, citocromo C   Est 3ª de la ribonucleasa α-hélice en rojo β-hélice en verde Puentes disulfuro en amarillos 43 43

La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes interacciones: Interacciones hidrófobas Puentes de hidrógeno Electrostáticas Enlaces de H Enlaces covalentes (S-S) 44

Diferentes estructuras secundarias pueden coexistir dentro de una estructura terciaria 45

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. Enlaces de hidrógeno. Atracciones electrostáticas. Atracciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros. En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos. 46

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Estructura cuaternaria La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina. Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no covalentes. 49

La hemoglobina es una proteína oligomérica: un tetrámero 50

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En resumen, la estructura de una proteína. Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Combinación ilimitada de aminoácidos. Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Fuerzas diversas no covalentes. Secuencia Conformación Asociación

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Solubilidad Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables al paso de proteínas. Capa de moléculas de agua 54 54

PROTEÍNA DESNATURALIZADA DESNATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. Se produce por cambios de factores como temperatura (el ejemplo del huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA 55

Ocurre repentina y completamente en un amplio rango de condiciones. La desnaturalización es un fenómeno que involucra la transformación de una estructura plegada, bien definida de una proteina, formada bajo condiciones fisiologicas, a una estructura no plegada bajo condiciones no fisiologicas. Ocurre repentina y completamente en un amplio rango de condiciones. Puede ser lentamente reversible. Consecuencias: Perdida de actividad enzimatica. Destruccion de toxinas. Aumenta Ia digestibilidad Perdida de solubilidad. Cambios en la textura. 56

Precipitación de la clara del huevo al desnaturalizar la albúmina por efecto del calor Leche cortada por desnaturalización de la caseína Fijación de un peinado por desnaturalización de la queratina del pelo Desnaturalización reversible del enzima ribonucleasa y renaturalización 57

Agentes desnaturalizantes I. Físicos 1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. 2. Radiaciones II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos –SH. Dodecilsulfato sódico (SDS)

ESPECIFICIDAD Referente a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos”. 59

Las proteínas son específicas Especificidad de las proteínas Las proteínas son específicas Dentro de una misma especie, cada individuo tiene proteínas exclusivas que le diferencian de otros individuos Cada especie posee proteínas diferentes a las de otras especies Una misma proteína tiene secuencias peptídicas distintas en distintos individuos Cada ser vivo tiene unas características determinadas, porque tienen unas proteínas determinadas El grado de diferencia dependerá de su parentesco evolutivo 60 60

Capacidad amortiguadora Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio 61 61

Comportamiento ácido-base determina Especificidad Solubilidad Comportamiento ácido-base Desnaturalización Enzimas Inmunoglobulinas (=anticuerpos) Especialmente en determina Las funciones biológicas de dicha proteína R apolares hacia el interior R hidrófilos hacia el exterior Prots. Fibrilares => insolubles Prots Globulares => solubles La salinidad del medio El pH del medio influyen Influyen mucho los R de los aa ácidos y de los aa básicos Los –COOH y los -NH2 del C alfa del aa no influyen (porque desaparecen cuando se forma el enlace peptídico) También las proteínas tienen un PUNTO ISOELÉCTRICO Temperatura pH Sustancias Reversible Irreversible Por cambios de Puede ser

Holoproteínas Heteroproteínas Proteínas filamentosas CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en: Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas

Clasificación de Proteínas PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS FIBROSAS: se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela; esto puede producir fibras que se trenzan sobre si mismas formando una "macrofibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del cabello; o produce la formación de láminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. Son proteínas insolubles en agua. Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. MIOSINA Y ACTINA Responsables de la contracción muscular. QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. ELASTINA Proteína elástica. 64

Clasificación de Proteínas PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS GLOBULARES: cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado”, como una macroestructura de tipo esférico. Más complejas que las fibrosas. Plegadas en forma más o menos esférica. ALBÚMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. GLOBULINAS Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. HISTONAS Y PROTAMINAS Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento. 65

Clasificación de Proteínas PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos. Globulares· Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) · Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) · Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina · Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Fibrosas · Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos · Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. · Elastinas: En tendones y vasos sanguineos · Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos). 66

Clasificación de Proteínas PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS: son proteínas que al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos: Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche. 67

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FUNCIÓN ESTRUCTURAL Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo y reparación de tejidos)  Glucoproteínas  forman parte de membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias  Histonas  forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes  Colágeno  del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)  Elastina  del tejido conjuntivo elástico  Queratina  de la epidermis  Fibroina  segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de araña y capullos de seda, respectivamente 69 69

FUNCIÓN ENZIMÁTICA Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible las reacciones químicas) Son las más numerosas y especializadas Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular  Ácido graso sintetasa  cataliza síntesis de ácidos grasos 70 70

FUNCIÓN HORMONAL  Insulina y glucagón  regulan niveles de glucosa en la sangre  Hormona del crecimiento  Adrenocorticotrópica  regula síntesis de corticosteroides  Calcitonina  regula metabolismo del calcio 71 71

FUNCIÓN DEFENSIVA  Inmunoglobulinas  actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos  Trombina y fibrinógeno  contribuyen a formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias  Mucinas  efecto germicida y protegen a las mucosas  Algunas toxinas bacterianas (Botulismo), o venenos de serpientes son proteínas con funciones defensivas

FUNCIÓN DE TRANSPORTE  Hemoglobina  transporta oxígeno en la sangre de vertebrados  Hemocianina  transporta oxígeno en la sangre de invertebrados  Mioglobina  transporta oxígeno en los músculos  Lipoproteínas  transportan lípidos por la sangre  Citocromos  transportan electrones 73 73

FUNCIÓN CONTRÁCTIL  Actina  Miosina miofibrillas responsables de la contracción muscular  Miosina Dineina  relacionada con movimiento de cilios y flagelos Tubulina  en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de cilios y flagelos

FUNCIÓN DE RESERVA FUNCIÓN REGULADORA FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA  Ovoalbúmina  clara de huevo  Gliadina  del grano de trigo Reserva de aa para desarrollo de embrión  Hordeína  de la cebada  Lactoalbúmina  de la leche FUNCIÓN REGULADORA Regulan la expresión de ciertos genes Regulan división celular FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática 75 75