Cap.3 Moléculas Biológicas

Presentación del tema: "Cap.3 Moléculas Biológicas"— Transcripción de la presentación:

1 Cap.3 Moléculas Biológicas
Proteínas

2 Objetivo de la clase Conocer la clasificación y estructura de las proteínas.

3 Recordemos

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5 Importancia del Carbono

6 ¿Qué son las proteínas? Se encuentran principalmente en las carnes
Gran variedad de funciones. Dentro de la célula: «cientos de proteínas». (500 mil) No poseen una función energética como tal.

7 Estructura Son polímeros de aminoácido
Su monómero es por lo tanto el aminoácido Cadenas de aminoácidos de longitud variada Cada aminoácido posee una estructura fundamental Polaridad relativa según R

8 Estructura 50 o más aminoácidos: Proteína o Polipéptido
Menos a 50 aminoácidos: cadena corta de aa.

9 Aminoácidos Nuestro organismo no puede sintetizarlos todos (a diferencia de los vegetales) Los aa sintetizados por el organismo se llaman no esenciales Hay 10 aa que sólo podemos obtenerlos a través de la dieta, y si no se consumen impiden el buen funcionamiento de nuestro cuerpo Se clasifican en polares, apolares, ácidos, básicos y según su requerimiento

10 Los 20 aminoácidos que forman todas las proteínas de nuestro cuerpo

11 Clasificación según requerimiento
Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No esenciales Arginina (Arg) Alanina (Ala) Histidina (His) Asparagina (Asn) Isoleucina (Ile) Ácido aspártico (Asp) Leucina (Leu) Cisteína (Cis) Lisina (Lis) Ácido glutámico (Glu) Metionina (Met) Glutamina (Gln) Fenilalanina (Fen) Glicina (Gli) Treonina (Tre) Prolina (Pro) Triptofano (Trp) Serina (Ser) Valina (Val) Tirosina (Tir) ** En paréntesis se puede observar la abreviación utilizada para cada aminoácido

12 Estructura fundamental de un aminoácido

13 Enlace Peptídico: Síntesis por Deshidratación

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15 Clasificación de proteínas
Según función Estructurales: Colágeno, queratina Movimiento: Actina, miosina Defensa: Anticuerpos Almacenamiento: Albúmina Señales: Hormonas, enzimas Catálisis: Enzimas

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18 Niveles de organización de las proteínas

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21 Para determinar la secuencia de aminoácidos, es decir, para poder leer su secuencia, se considera desde el grupo amino terminal (primero de la izquierda), hasta el grupo carboxilo terminal (último de la derecha)

22 Estructura Secundaria
Plegamiento de la estructura primaria (puentes de hidrógeno entre –C=O y –NH) Permite enlazar entre sí aa. no enlazados secuencialmente. Dos tipos de conformaciones: Alfa Hélice y Lámina Beta

23 Estructura secundaria
Alfa Hélice La estructura primaria toma una forma de hélice o espiral La estabilidad de esta estructura está dada por puentes de hidrógeno de un grupo amino de un aa. y el O del grupo C=O del otro aa. Los aa. que generan el puente de hidrógeno no son contiguos. Están separados por 4 aa. Los radicales R quedan ubicados hacia el exterior de la espiral o hélice Esta forma de estructura secundaria es la más común

24 Estructura secundaria
Lámina Beta La estructura primaria toma una forma de hélice o espiral

25 Estructura terciaria

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27 Estructura cuaternaria
Varias cadenas de péptidos con estructura terciaria se asocian entre sí.