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Publicada porChita Junco Modificado hace 10 años
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Proteínas Facultad de Ciencias Veterinarias Año 2013 Asignatura: Bioquímica
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Ácidos Nucleicos Glúcidos Lípidos Proteínas Agua Iones
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Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción
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Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción
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Funciones Biológicas de las Proteínas - Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transportadores - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transducción - Adherencia Celular y Organización Tisular
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Aminoácidos R H
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Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de oscilación de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Isomería Óptica Luz Polarizada Plana
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Aminoácidos Clasificación Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina Arginina e Histidina
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Aminoácidos Propiedades Ácido- Base
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Enlace Peptídico
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
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Estructura Primaria
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Estructura Secundaria (disposición espacial estable)
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Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina :: cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar Estructura Secundaria
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Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)
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Estructura Terciaria
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Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas Estructura Terciaria
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Enlaces de Hidrógeno Estructura Terciaria
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Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas
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Estructura Cuaternaria
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Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida Estructura Cuaternaria
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Porina
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Desnaturalización de Proteínas Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: -Disminución de solubilidad y precipitación -Pérdida de funciones biológicas
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Estado NativoEstado Desnaturalizado Desnaturalización de Proteínas
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Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina Agentes Desnaturalizantes
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