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PROTEÍNAS Ana Collado Prieto. 4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 1838 JJ.Berzelius proteios: (principal) que a su vez procede del dios griego.

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1 PROTEÍNAS Ana Collado Prieto

2 4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 1838 JJ.Berzelius proteios: (principal) que a su vez procede del dios griego Proteus que cambiaba su forma a voluntad. Moléculas orgánicas tetrarnarias (C,O,H y N) más abundantes (+50% peso seco). Polímeros de aminoácidos ESPECIFICIDAD VARIABILIDAD SELECTIVIDAD 66

3 Origen prebiótico. Solo 5 aa adquieren forma hélice y se asocian Especificidad: Característica de cada especie de ser vivo, diferentes de las de otras especies. Glúcidos y lípidos son comunes a todos los seres vivos. Transplantes e injertos. Variabilidad: Diversidad, cambios de forma intraespecífica como consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos. Solubilidad : Dependiendo de los radicales de los aa Expresión de la variabilidad genética Abundancia : Biomolécula orgánica más abundante en animales. Diversidad de funciones : Estructural, enzimática, DESNATURALIZACIÓN : Pérdida de su estructura 3 aria CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS

4 HOLOPROTEIDOS O PROTEINAS PROTEIDOS HETEROPROTEIDOS O HETEROPROTEINAS CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Hombre elefante: Síndrome de Proteus: Crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, vasos sanguíneos y linfáticos. OLIGOPÉPTIDOS (2-10 aa) PÉPTIDOS POLIPÉPTIDOS ( aa)

5 PINCHITOS MORUNOS CHINOS

6 4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS Arginina al microscopio Compuesto orgánico de bajo Pm con función amino y función ácido. C α central al que se une por enlace covalente: Grupo amino (-NH 2 ) Carboxilo (-COOH) Hidrógeno (-H) Cuarta valencia grupo R

7 4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS

8 1.- Cα asimétrico (excepto en Glicina). Cada aa presenta dos enantiómeros: D y L. En todas las proteínas solo L aa. D aa en paredes celulares bacterianas. Anfóteros CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

9 ENANTIÓMEROS

10

11 4.2.- ANFÓTERO ANFÓTERO

12 Los aa son anfóteros: Pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH del medio ANFÓTERO

13 AMINOÁCIDOS ESENCIALES No sintetizamos Necesarios Pequeña cantidad Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (histidina: crecimiento, pero no para el adulto)

14 N. A P O L A R E S N. P O L A R E S S I N C A R G A ÁCIDOSÁCIDOS BÁSICOSBÁSICOS

15 4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

16 CARACTERÍSTICAS: –Se forma al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aa, desprendiendo una molécula de agua. –Enlace covalente directo CN –Muy fuerte, semejante a un doble enlace. –No permite el libre giro CN –Todos los átomos unidos al C y al N se encuentran en un mismo plano. –Con distancias y ángulos característicos.

17 4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

18 Con distancias y ángulos característicos

19 4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

20 4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

21 A.- Primaria: Secuencia lineal (número, posición y tipos) de aminoácidos, dependiente de la secuencia de bases nitrogenadas del ARN y ésta a su vez de la secuencia de bases del ADN.

22 La estructura primaria es la base de las restantes estructuras, y determina como será la secundaria, la terciaria...

23 OXITOCINA Hormona del parto formada por 9 aminoácidos

24 INSULINA Células del páncreas productoras de insulina 21 30

25 4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

26 α-QUERATINA :ESTRUCTURA SECUNDARIA RADICALES E HIDRÓGENO HACIA FUERA DE LA HÉLICE Pauling: Nobel 1954 por enlaces químicos y 1962 el de la Paz Pauling: Descubrimiento 1951

27 ESTRUCTURA SECUNDARIA : α-QUERATINA

28

29 PLANO INCLINADO βETA

30 PLANO INCLINADO BETA La proteína adquiere disposición en zig-zag. Deben existir varias cadenas en paralelo unidas por puente de Hidrógeno para estabilizarse. Pueden ser cadenas de una misma proteína o de proteínas diferentes. Radicales e Hidrógeno hacia arriba y hacia abajo

31 PLANO INCLINADO BETA Enlaces de H en pink

32 ESTRUCTURA ¿SECUNDARIA? DEL COLÁGENO

33 Es un repliegue espacial de la estructura secundaria, adoptando una configuración específica para la función que vaya a realizar. Se aceptan dos tipos generales de estructura 3ª: –Fibrosa: Con función estructural –Globular: Con función metabólica ESTRUCTURA TERCIARIA Colágeno y elastina

34 Perutz con hemoglobina y Kendrew con mioglobina,1954. Nobel 1962 ESTRUCTURA 3 aria DE MIOGLOBINA Soluble en agua 8Fragmentos hélice en el interior y beta en exterior

35 Cada proteína posee una única estructura terciaria Dependerá de la estructura primaria. La función de la proteína dependerá de la estructura 3ª Esta estructura dependerá de los siguientes enlaces: –Covalente puente disulfuro. –Polar entre radicales polares. –Apolar entre radicales apolares. –Puentes de hidrógeno. ESTRUCTURA TERCIARIA

36 por polaridad por apolaridad

37 ESTRUCTURA 3 aria DE MIOGLOBINA

38 ESTRUCTURA TERCIARIA: DOMINIOS

39 ESTRUCTURA TERCIARIA REPETICIÓN DE DOMINIOS (1 α + 1 β)

40 DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN

41 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE HEMOGLOBINA

42 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE HEMOGLOBINA

43 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNA

44

45 PORFIRINA

46 TIPOS Y EJEMPLOS DE HOLOPROTEÍNAS

47 4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos

48 OJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARN Orgánulo HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos

49 4.6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa Estructural Q ueratina colágeno Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los tendones, cartílagos Hormonal Insulina, Oxitocina Regula la glucosa en sangre Contracción del útero durante el parto Contráctil Actina, miosina Contracción de las fibras musculares Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo Transporte Hemoglobina Mioglobina Transporta el oxígeno en la sangre y músculos Inmunológica Anticuerpos Inhibición del antígeno. Defensa molecular

50 4.6.-FUNCIONES DE LAS PROTEINAS RESERVA AMINOÁCIDOS


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