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PROTEÍNAS Ana Collado Prieto
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4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 1838 JJ.Berzelius “proteios”: (principal) que a su vez procede del dios griego Proteus que cambiaba su forma a voluntad. Moléculas orgánicas tetrarnarias (C,O,H y N) más abundantes (+50% peso seco). Polímeros de aminoácidos ESPECIFICIDAD VARIABILIDAD SELECTIVIDAD 66
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4.1.- CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS
Especificidad: Característica de cada especie de ser vivo, diferentes de las de otras especies. Glúcidos y lípidos son comunes a todos los seres vivos. Transplantes e injertos. Variabilidad: Diversidad, cambios de forma intraespecífica como consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos. Solubilidad: Dependiendo de los radicales de los aa Expresión de la variabilidad genética Abundancia: Biomolécula orgánica más abundante en animales. Diversidad de funciones: Estructural, enzimática, DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de su estructura 3aria Origen prebiótico. Solo 5 aa adquieren forma hélice y se asocian
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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
OLIGOPÉPTIDOS (2-10 aa) PÉPTIDOS POLIPÉPTIDOS ( aa) “Hombre elefante”: Síndrome de Proteus: Crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, vasos sanguíneos y linfáticos. HOLOPROTEIDOS O PROTEINAS PROTEIDOS HETEROPROTEIDOS O HETEROPROTEINAS
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PINCHITOS MORUNOS CHINOS
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4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS
Compuesto orgánico de bajo Pm con función amino y función ácido. C α central al que se une por enlace covalente: Grupo amino (-NH2) Carboxilo (-COOH) Hidrógeno (-H) Cuarta valencia grupo R Arginina al microscopio
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4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS
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4.2.- CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
1.- Cα asimétrico (excepto en Glicina). Cada aa presenta dos enantiómeros: D y L. En todas las proteínas solo L aa. D aa en paredes celulares bacterianas. Anfóteros
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ENANTIÓMEROS
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ENANTIÓMEROS
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4.2.- ANFÓTERO ANFÓTERO
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4.2.- ANFÓTERO Los aa son anfóteros:
Pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH del medio.
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES
No sintetizamos Necesarios Pequeña cantidad Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (histidina: crecimiento, pero no para el adulto)
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N.APOLARES N.POLARES S I N CARGA ÁCIDOS BÁSICOS
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4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
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4.3.-ENLACE PEPTÍDICO CARACTERÍSTICAS:
Se forma al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo ácido de otro aa, desprendiendo una molécula de agua. Enlace covalente directo C—N Muy fuerte, semejante a un doble enlace. No permite el libre giro C—N Todos los átomos unidos al C y al N se encuentran en un mismo plano. Con distancias y ángulos característicos.
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4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
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4.3.-ENLACE PEPTÍDICO Con distancias y ángulos característicos
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4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
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4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
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4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
A.- Primaria: Secuencia lineal (número, posición y tipos) de aminoácidos, dependiente de la secuencia de bases nitrogenadas del ARN y ésta a su vez de la secuencia de bases del ADN.
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La estructura primaria es la base de las restantes estructuras, y determina como será la secundaria, la terciaria...
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OXITOCINA Hormona del parto formada por 9 aminoácidos
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INSULINA Células del páncreas productoras de insulina 21 30
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4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
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α-QUERATINA :ESTRUCTURA SECUNDARIA
RADICALES E HIDRÓGENO HACIA FUERA DE LA HÉLICE Pauling: Nobel 1954 por enlaces químicos y 1962 el de la Paz Pauling: Descubrimiento 1951
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ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA
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PLANO INCLINADO βETA
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PLANO INCLINADO BETA La proteína adquiere disposición en zig-zag.
Deben existir varias cadenas en paralelo unidas por puente de Hidrógeno para estabilizarse. Pueden ser cadenas de una misma proteína o de proteínas diferentes. Radicales e Hidrógeno hacia arriba y hacia abajo
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PLANO INCLINADO BETA Enlaces de H en pink
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ESTRUCTURA ¿SECUNDARIA? DEL COLÁGENO
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ESTRUCTURA TERCIARIA Es un repliegue espacial de la estructura secundaria, adoptando una configuración específica para la función que vaya a realizar. Se aceptan dos tipos generales de estructura 3ª: Fibrosa: Con función estructural Globular: Con función metabólica Colágeno y elastina
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ESTRUCTURA 3aria DE MIOGLOBINA
Soluble en agua 8Fragmentos hélice en el interior y beta en exterior Perutz con hemoglobina y Kendrew con mioglobina,1954. Nobel 1962
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ESTRUCTURA TERCIARIA Cada proteína posee una única estructura terciaria Dependerá de la estructura primaria. La función de la proteína dependerá de la estructura 3ª Esta estructura dependerá de los siguientes enlaces: Covalente puente disulfuro. Polar entre radicales polares. Apolar entre radicales apolares. Puentes de hidrógeno.
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por polaridad por apolaridad
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ESTRUCTURA 3aria DE MIOGLOBINA
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ESTRUCTURA TERCIARIA: DOMINIOS
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ESTRUCTURA TERCIARIA REPETICIÓN DE DOMINIOS (1 α β)
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DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN
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ESTRUCTURA CUATERNARIA DE HEMOGLOBINA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA DE HEMOGLOBINA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA DE PROTEÍNA
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PORFIRINA
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TIPOS Y EJEMPLOS DE HOLOPROTEÍNAS
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4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos
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4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos
OJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARN Orgánulo
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4.6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa Estructural Queratina colágeno Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los tendones, cartílagos Hormonal Insulina, Oxitocina Regula la glucosa en sangre Contracción del útero durante el parto Contráctil Actina, miosina Contracción de las fibras musculares Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo Transporte Hemoglobina Mioglobina Transporta el oxígeno en la sangre y músculos Inmunológica Anticuerpos Inhibición del antígeno. Defensa molecular
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4.6.-FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
RESERVA AMINOÁCIDOS
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