José Pérez Martell Héctor Candelario Danoux Acosta

Presentación del tema: "José Pérez Martell Héctor Candelario Danoux Acosta"— Transcripción de la presentación:

1 José Pérez Martell Héctor Candelario Danoux Acosta
Aminoácidos José Pérez Martell Héctor Candelario Danoux Acosta

2 Historia general El primer aminoácido fue descubierto cerca de 1806
Aislado de los espárragos Uso de la palabra comenzó en 1898 Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron la estructura. Se dividen, biológicamente, en esenciales o no esenciales. Los primeros pocos aminoácidos fueron descubiertos en el siglo 19. En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Jean Pierre Robiquet aislaron un compuesto de espárragos que fue nombrado posteriormente asparagina, el primer aminoácido a ser descubiertos. Otro aminoácido que fue descubierto en el siglo 19 fue cistina, en 1810, aunque su monómero, cisteína, se descubrió mucho más tarde, en La glicina y leucina fueron descubiertos también en esta época, en Uso del término amino ácido en el idioma Inglés es a partir de las proteínas se encontraron para producir aminoácidos después de la digestión enzimática o hidrólisis ácida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propuso que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro en una estructura lineal que Fischer denomina péptido.

3 Estructura generica Los aminoácidos contienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2). La fórmula general para un aminoácido es la que esta en el slide. Aunque la estructura neutralmente cargada se escribe comúnmente, es inexacta porque el COOH ácido y el grupo NH2 básico reaccionan entre sí para formar una sal interna que se llama un zwitterion. El zwitterion no tiene carga neta; hay uno negativo (COO-) y uno positivo (NH3 +) de carga. Esto sucede en pH 7.4. Hay 20 aminoácidos derivados de proteínas. Si bien existen varios métodos de categorización ellos, uno de los más comunes es agruparlas de acuerdo con la naturaleza de sus cadenas laterales.

4 Relacion con pH Los Aminoacidos Bajo un pH (ácido) sí encuentran mayoritariamente en Su forma catiónica (con Carga Positiva), ya en pH alto (básico) se encuentran en Su forma aniónica (con Carga negativa). Sin embargo, existe sin pH especifico pára cada aminoácido, Donde la Carga Positiva y la Carga negativa hijo de la Misma magnitud y el Conjunto de la Molécula es electricamente neutro. En Este Estado SE dados Que el aminoácido sí encuentra en Su forma de ion dipolar o zwitterión. El punto isoeléctrico (pI), abreviada a veces al IEP, es el pH en el que una molécula particular o de la superficie no tiene carga eléctrica neta. Moléculas anfóteras llamados iones híbridos contienen tanto cargas positivas y negativas dependiendo de los grupos funcionales presentes en la molécula. La carga neta de la molécula se ve afectada por el pH de su entorno y puede llegar a ser más positiva o negativamente cargados debido a la pérdida o ganancia de protones (H +). El pI es el valor de pH en el que la molécula no lleva carga eléctrica o las cargas positivas y negativas son iguales. Superficies naturalmente cargar para formar una doble capa. En el caso habitual cuando la superficie de carga-la determinación de iones son H + / OH-, la carga neta superficial se ve afectada por el pH del líquido en el que está sumergido el sólido. El valor de pI puede afectar a la solubilidad de una molécula a un pH dado. Dichas moléculas tienen una solubilidad mínima en agua o soluciones de sal en el pH que corresponde a su pI y a menudo se precipitan fuera de la solución. Moléculas biológicas tales como proteínas anfóteros contienen tanto grupos funcionales ácidos y básicos. Los aminoácidos que forman las proteínas puede ser positivo, negativo, neutro o polar en la naturaleza, y juntos dan una proteína de su carga total. A un pH por debajo de su pI, las proteínas tienen una carga positiva neta, por encima de su pI que llevan una carga negativa neta. Las proteínas pueden, por lo tanto, ser separados en función de su punto isoeléctrico (carga total) en un gel de poliacrilamida utilizando una técnica llamada isoelectroenfoque, que utiliza un gradiente de pH para separar las proteínas

5 Punto isoeléctrico Punto medio exacto entre los dos valores de pKa de las formas iónicas. Las formas iónicas se encuentran en equilibrio Carga neta = 0 Cada aminoácido tiene un punto isoeléctrico particular. A valores de pH entre los dos valores de pKa, el zwitterión predomina, pero coexiste en equilibrio dinámico con pequeñas cantidades de iones positivos netos y negativos neto. En el punto medio exacto entre los dos valores de pKa, la cantidad traza de neta negativa y trazas de iones positivos netos exactamente el equilibrio, de modo que la carga neta media de todas las formas presentes es cero. Este pH se conoce como el punto isoeléctrico pI, así pI = ½ (pKa1 + pKa2). Los aminoácidos individuales tienen valores de pKa ligeramente diferentes, por lo que tienen diferentes puntos isoeléctricos. Para los aminoácidos con cadenas laterales cargadas, el pKa de la cadena lateral está involucrado. Así, por Asp, Glu negativos con cadenas laterales, pI = ½ (pKa1 + pKaR), donde pKaR es el pKa de cadena lateral. La cisteína también tiene potencialmente negativa de la cadena lateral con pKaR = 8,14, por lo pI debe calcularse como para Asp y Glu, a pesar de que la cadena lateral no está significativamente cargado a pH neutro. Por His, Lys, Arg y positivas con cadenas laterales, pI = ½ (pKaR + pKa2). Los aminoácidos tienen cero movilidad en la electroforesis en su punto isoeléctrico, aunque este comportamiento es más se explota para péptidos y proteínas que aminoácidos simples. Los zwitteriones tienen una solubilidad mínima en su punto isoeléctrico y algunos aminoácidos (en particular, no polares con cadenas laterales) pueden ser aislados por precipitación en agua ajustando el pH al punto isoeléctrico requerida.

6 Estereoisomería Todos (excepto Glicina) poseen carbono alfa quiral.
Amino ácidos hallados en proteínas son levo. Dextro no es natural en proteínas Usados por bacterias Todos los aminoácidos (excepto para la glicina) tienen un átomo de carbono quiral adyacente (alfa) al grupo carboxilo (CO2-). Este centro quiral permite la estereoisomería. Todos los aminoácidos encontrados en las proteínas se producen en la configuración L sobre el átomo de carbono quiral. D-aminoácidos no se encuentran naturalmente en las proteínas y no están implicados en las rutas metabólicas de los organismos eucariotas, aunque son importantes en la estructura y metabolismo de las bacterias. Por ejemplo, ácido D-glutámico y D-alanina son componentes estructurales de ciertas paredes celulares bacterianas.

7 Cadenas laterales Es la parte química que diferencia cada aminoácido.
Se les designa la letra “R” cuando se mira una representación de composición química. Pueden contener azufre, ser ramificadas, o tener anillos. Determinan si el aminoácido es básico, acido, neutro, polar o no polar La cadena lateral es la parte de la química de un aminoácido que lo diferencia de otros aminoácidos. Todas las estructuras de aminoácidos tienen un grupo carboxilo, un grupo amina, más la cadena lateral individual. El grupo carboxilo se compone de un átomo de carbono, dos átomos de oxígeno, y un átomo de hidrógeno. El grupo amina se compone de átomos de nitrógeno y de hidrógeno. Las cadenas laterales suelen ser designados por la letra "R" cuando se mira a una representación de la composición química de un aminoácido. Cada aminoácido tiene una cadena lateral única. La cadena lateral más simple es sólo un átomo de carbono con tres átomos de hidrógeno y de esta cadena lateral pertenece a alanina. Algunas cadenas laterales contienen azufre, algo de nitrógeno contienen, algunos son ramificados y algunos son en forma de anillo. Las cadenas laterales también determinar si los aminoácidos son ácido, neutro o básico (tiene que ver con pH) y si son polar o no polar (tamaño de la diferencia de la electronegatividad entre los enlaces químicos). Así que hay cuatro clases de aminoácidos sobre la base de las cadenas laterales diferentes:

8 Cadenas laterales no polares
Poseen grupos alquilo de alcanos o anillos aromáticos. El numero de alquilo afectan la polaridad Incluyen la Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina y Fenilananina Las cadenas no polares laterales: Las cadenas laterales que tienen grupos alquilo puros de hidrocarburos alcano (ramas) o aromáticos (anillos de benceno) son no polares. Los ejemplos incluyen valina, alanina, leucina, isoleucina, fenilalanina. El número de grupos alquilo también influye en la polaridad. Los grupos alquilo presentes más, más no polar el aminoácido será. Este efecto hace que la valina sea más no polar de la alanina; leucina es más no polar de valina.

9 Cadenas laterales no polares
Alanina Leucina Fenilalanina Alanina: NO ESENCIAL, altos niveles de alanina han sido vinculados a hipertensión, colesterol alto, alto índice de masa corporal y alto índice de consumo de energía. Leucina: ESENCIAL, es utilizado por fisiculturistas para evitar que el musculo se degrade y para promover la síntesis de proteínas en los músculos. Fenilalanina: ESENCIAL, en el cerebro se utiliza para producir norepinefrina (Es un precursor directo), ayuda al organismo a estar alerta, reduce la ansiedad por hambre, funciona como un antidepresivo y ayuda a mantener la memoria. Está relacionado directamente con  la fabricación de hormonas tiroideas.

10 Cadenas laterales polares
Tienen cadenas laterales con ácidos, aminas, alcoholes y aminas. La polaridad de la molécula depende de la polaridad relativa del grupo presente. Si poseen los mismos tipos de grupos, la cantidad de otros grupos afectara la polaridad. La polaridad es relativa. Cadenas laterales polares: Las cadenas laterales que tienen varios grupos funcionales tales como ácidos, amidas, alcoholes y aminas se imparten un carácter más polar que el ácido amino. La clasificación de la polaridad dependerá de la clasificación relativa de la polaridad para los diversos grupos funcionales como se determinó en grupos funcionales. Además, el número de hidrógenos de carbono en la parte de alcano o aromático de la cadena lateral debe ser considerada junto con el grupo funcional. Ejemplo: ácido aspártico es más polar que la serina debido a que un grupo funcional ácido es más polar que un grupo alcohol. Ejemplo: La serina es más polar que la treonina desde treonina tiene un grupo metilo más que serina. El grupo metilo da carácter un poco más no polar a treonina. Ejemplo: Serina es más polar que la tirosina, puesto que la tirosina tiene el anillo de benceno de hidrocarburo.

11 Cadenas laterales polares
Serina es mas polar que treonina Treonina posee un grupo metilo adicional que le quita polaridad Serina es NO ESENCIAL, es la fuente para el almacenamiento de glucosa en hígado y músculo; ayuda al fortalecimiento del sistema inmune en la fabricación de anticuerpos. Sirve para sintetizar los ácidos grasos que rodean a las fibras nerviosas (mielina). Treonina es ESENCIAL, es un constituyente importante de la colágena, elastina y proteínas del esmalte; ayuda a prevenir el exceso de grasa en el hígado; ayuda al aparato digestivo y tractos intestinales a funcionar suavemente. Serina Treonina

12 Cadenas laterales acidas
Si contiene un grupo lateral ácido, produce una solución acida. Debe haber mas grupos ácidos que grupos aminos, produciendo así un efecto acídico neto. Si la cadena lateral contiene un grupo funcional ácido, el ácido amino conjunto produce una solución ácida. Normalmente, un aminoácido que produce una solución casi neutro ya que el grupo ácido y el grupo amino básico en el ácido amino raíz neutralizan en el zwitterión. Si la estructura de aminoácidos contiene dos grupos de ácido y un grupo amina, hay una producción neta de ácido efecto. Los dos aminoácidos son ácidos aspártico y glutámico. Acido Aspartico: NO ESENCIAL, ayuda en la expulsión de amonio perjudicial. Cuando el amonio ingresa al sistema circulatorio actúa como una substancia altamente tóxica que puede ser dañina para el sistema nervioso central. Estudios recientes señalan que el ácido aspártico puede incrementar la resistencia a la fatiga e incrementa la resistencia. Acido Glutamico: NO ESENCIAL, Se considera como “alimento del cerebro”  mejora las capacidades mentales; ayuda rápidamente a la recuperación de la úlcera; ayuda a evitar la fatiga; ayuda en el control del alcoholismo, esquizofrenia y el ansia por el azúcar. Acido Glutámico Acido Aspártico

13 Cadenas laterales básicas
Si contiene un grupo lateral amino, produce una solución básica. Debe haber mas grupos aminos que grupos ácidos, produciendo así un efecto básico neto. Si la cadena lateral contiene un grupo funcional amina, el aminoácido produce una solución de base, ya que el grupo amina adicional no es neutralizado por el grupo ácido. Los aminoácidos que tienen cadenas laterales básicas incluyen: lisina, arginina e histidina. Los aminoácidos con una amida en la cadena lateral no producen soluciones básicas es decir, asparagina y glutamina Lisina: ESENCIAL, asegura la absorción adecuada de calcio; ayuda a la formación de colágena (que envuelve el cartílago y tejido conectivo); ayuda en la producción de anticuerpos, hormonas y enzimas. Estudios recientes señalan que este aminoácido puede ser efectivo contra el herpes  mejorando el balance de nutrientes que reducen el crecimiento viral. Su deficiencia puede resultar en cansancio, inhabilidad para concentrarse, irritabilidad, ojos inyectados de sangre, retardo de crecimiento, pérdida del pelo, anemia y problemas reproductivos. Histidina: ESENCIAL, se encuentra abundantemente en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide, enfermedades alérgicas, úlceras y anemia. Su deficiencia puede causar deficiencias en la audición. Lisina Histidina

14 Condiciones relacionadas
Albinismo Fenilcetonuria Primera condición genética descubierta. Otros casos son menos comunes, pero fatales. ALBINISMO: 3 de cada 100,000 nacimientos. Ocurre por falta de la enzima tirosinasa que sintetiza la melanina a partir de la tirosina. Produce falta de pigmentacion, pelo blanco y piel rosa. FENILCETONURIA: 8 de cada 100,000 nacimientos. Por falta de la enzima Fenilalanina hidroxilasa, no se puede convertir la fenilananina a Tirosina. Produce vomito neonatal y retraso mental.