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Aminoácidos, péptidos y proteínas. Proteínas Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades.

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Presentación del tema: "Aminoácidos, péptidos y proteínas. Proteínas Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades."— Transcripción de la presentación:

1 Aminoácidos, péptidos y proteínas

2 Proteínas Las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 10 6 da, son macromoléculas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos. Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice: DNA RNA Proteína

3 La configuración (L) de los aminoácidos. Casi todos los aminoácidos naturales tienen configuración (S), con estereoquímica parecida a la del L-(-)-gliceraldehído, por lo que se denominan L-aminoácidos. Excepto la glicina, todos los α aminoácidos son quirales. El centro quiral es el átomo de carbono asimétrico α.

4 Un poco de historia El primer aminoácido descubierto en las proteínas fue la asparragina en 1806 y el último de los 20 aminoácidos en identificarse fue la treonina en Casi todos los nombres comunes de los aminoácidos provienen de la fuente a partir del cual se aislaron inicialmente: la asparragina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido glutámico en el gluten del trigo o la tirosina en el queso (tyros en griego significa queso). Además del nombre común todos los aminoácidos tienen un código de 3 letras (leu, tyr, asn, glu…) y otro de una sóla letra (G, N, E…)

5 Aminoácidos estándar. Hay veinte α-aminoácidos, denominados aminoácidos estándar, que prácticamente se encuentran en todas las proteínas.

6 Aminoácidos estándar. Los aminoácidos estándar difieren unos de o tros en la estructura de las cadenas laterales enlazadas a los átomos de carbono α.

7 Formación zwitterión. A pesar de que generalmente los aminoácidos se escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un grupo amino (-NH 2 ), su estructura real es iónica y depende del pH. El grupo carboxílico pierde un protón, dando lugar a un ión carboxilato, y el grupo amino se protona y da lugar a un ión amonio. A esta estructura se le denomina ión dipolar o zwitterión.

8 Curva de valoración de la glicina El pH controla la carga de la glicina: catiónica por debajo de pH = 2.3; aniónica por encima de pH = 9.6 y zwitteriónica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoeléctrico es 6.0. El punto isoeléctrico es el pH al que el aminoácido se encuentra en equilibrio entre las dos formas, como el zwitterión dipolar con una carga neta de cero.

9 Separación electroforética. Representación simplificada de la separación electroforética de la alanina, lisina y ácido aspártico a pH = 6. La lisina catiónica es atraída hacia el cátodo, el ácido aspártico aniónico es atraído hacia el ánodo y la alanina se encuentra en su punto isoeléctrico, por lo que no se mueve

10 Clasificación de los aminoácidos

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13 Péptidos Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptídicos.

14 Estabilización por resonancia. La estabilización por resonancia de una amida da lugar a su rigidez y a la rotación restringida (carácter de doble enlace parcial) del enlace C-N. En un péptido, el enlace amida se denomina enlace peptídico. Tiene seis átomos en un plano: el C y el O del carbonilo, el N y su H, y los dos átomos de carbono asociados.

15 Péptidos importantes Hay muchos péptidos que tienen actividades biológicas importantes: Hormonas (oxitocina, insulina, glucagón…) Antiinflamotorios (bradiquinina) Neuropéptidos antibióticos

16 Hormona humana bradiquinina. Hormona humana bradiquinina es un nonapéptido con un grupo -NH 3 + en el extremo N terminal y un -COO - libre en el extremo C terminal. Un péptido es un polímero de aminoácidos unidos por enlaces amido entre el grupo amino de cada aminoácido y el grupo carboxilo del aminoácido vecino.

17 Uniones disulfuro. La cistina, dímero de la cisteína, se obtiene cuando dos residuos de cisteína se oxidan y forman un puente disulfuro. La oxidación suave enlaza dos moléculas de un tiol para formar un puente disulfuro.

18 Oxitocina humana. La oxitocina es un nonapéptido con dos residuos de cisteína (en las posiciones 1 y 16) que unen parte de la molécula formando un gran anillo

19 Insulina bovina. La insulina está formada por dos cadenas peptídicas separadas, la cadena A contiene 21 residuos de aminoácidos y la cadena B que contiene 30.

20 α hélice Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica en el sentido de las agujas del reloj (dextrógira). Cada grupo carbonilo, hacia arriba, peptídico se une mediante un enlace de hidrógeno a un hidrógeno del grupo N-H, hacia abajo, de la siguiente vuelta de la hélice. En cada vuelta de la hélice se colocan 3,6 aminoácidos. Las cadenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la figura Estructura secundaria

21 Hélices levógiras y dextrógiras Estructura secundaria

22 Reordenamiento de lámina plegada. Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al hidrógeno del grupo N-H de una cadena peptídica adyacente. Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de péptidos unas al lado de las otras, dando lugar a una lámina bidimensional.

23 Triple hélice de colágeno El colágeno es una importante proteína fibrosa cuya cadena polipeptídica está compuesta por la repetición periódica de la secuencia de tres aminoácidos: glicina, prolina o hidroxiprolina (un derivado del anterior) y un aminoácido cualquiera. No forma alfa-hélices, sino hélices levógiras más estiradas. El colágeno es la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo suponer un tercio de todas las proteínas del cuerpo. La asociación de 3 cadenas iguales da lugar a una hélice triple dextrógira.

24 Estructuras supersecundarias

25 Tipos de proteínas según su estructura 3ª GLOBULARES GLOBULARES.- Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a formas esferoides. FIBROSAS FIBROSAS.- El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que presentan formas alargadas.

26 Estructura terciaria

27 Enlaces que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas

28 Estructuras de una proteína La estructura primaria es la estructura enlazada covalentemente, incluyendo la secuencia de aminoácidos y los puentes disulfuro. La estructura secundaria incluye las áreas de hélices α, láminas plegadas o enrollamientos al azar. En la estructura terciaria se incluye la conformación total de la molécula. En la estructura cuaternaria se incluye la asociación de dos o más cadenas peptídicas de la proteína activa.

29 LA ESTRUCTURA 3ª NO ES RÍGIDA

30 CHAPERONAS Proteínas presentes en el citoplasma que ayudan a las cadenas polipéptidas recién sintetizadas a plegarse correctamente. Proteínas presentes en el citoplasma que ayudan a las cadenas polipéptidas recién sintetizadas a plegarse correctamente. También se producen en situaciones de estrés térmico, para reducir los daños por desnaturalización. También se producen en situaciones de estrés térmico, para reducir los daños por desnaturalización.

31 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Solubilidad: generalmente las globulares son solubles en agua y las fibrosas no. Solubilidad: generalmente las globulares son solubles en agua y las fibrosas no. Desnaturalización: pérdida de su estructura tridimensional, y por tanto de su función biológica, debido a: presión, temperatura y pH. Desnaturalización reversible e irreversible. Desnaturalización: pérdida de su estructura tridimensional, y por tanto de su función biológica, debido a: presión, temperatura y pH. Desnaturalización reversible e irreversible. Especifidad: algunas proteínas son exclusivas de ciertas especies, incluso hay pequeñas variaciones entre individuos de la misma especie (una proteína puede tener la misma estructura tridimensional, la misma función y tener una secuencia peptídica ligeramente diferente). Además las enzimas reconocen variaciones tan pequeñas entre dos moléculas distintas como su estereoisomería. Especifidad: algunas proteínas son exclusivas de ciertas especies, incluso hay pequeñas variaciones entre individuos de la misma especie (una proteína puede tener la misma estructura tridimensional, la misma función y tener una secuencia peptídica ligeramente diferente). Además las enzimas reconocen variaciones tan pequeñas entre dos moléculas distintas como su estereoisomería.

32 Funciones de las proteínas

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34 Clasificación de las proteínas Holoproteínas: Holoproteínas: GlobularesGlobulares Histonas, albúminas… Histonas, albúminas… Fibrosas:Fibrosas: Colágeno Colágeno Elastina Elastina Fibroína Fibroína queratina queratina Heteroproteínas (apoproteína+grupo prostético): Heteroproteínas (apoproteína+grupo prostético): CromoproteínasCromoproteínas GlucoproteínasGlucoproteínas LipoproteínasLipoproteínas FosfoproteínasFosfoproteínas nucleoproteínasnucleoproteínas


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