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Procesamiento Post-traduccional 1.Modificaciones de los extremos amino y carboxilo 2.Péptidos señal 3.Modificación de aa individuales 4.Unión de cadenas.

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2 Procesamiento Post-traduccional

3 1.Modificaciones de los extremos amino y carboxilo 2.Péptidos señal 3.Modificación de aa individuales 4.Unión de cadenas laterales de carbohidratos 5.Isoprenilación 6.Adición de grupos prostéticos 7.Procesamiento proteolítico 8.Formación de puentes S-S

4 Plegamiento de proteínas

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6 100 Residuos 10 Configuraciones posibles por residuo Posibles configuraciones Conversión entre configuraciones 13 –13 s Tiempo estimado: s (10 77 años) Tiempo observado: 10 –1 a 10 3 s

7 Bovine pancreatic trypsin inhibitor

8 60% ΔGΔG Bovine pancreatic trypsin inhibitor

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17 Secreción de proteínas

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24 Procesamiento proteolítico Incremento de diversidad –Met aminopeptidasas Como mecanismo de activación –Zimógenos Direccionamiento intracelular –Translocación de proteínas

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28 Modificación covalente 1.Acetilaciones 2.Glicosilaciones 3.Hidroxilaciones 4.Metilaciones 5.Nucleotidilaciones 6.Fosforilaciones 7.ADP-ribosilaciones 8.Etc.

29 Modificaciones co y post- traduccionales

30 Cuatro grandes grupos Plegamiento de la proteína Procesamiento proteolítico Modificaciones químicas Separación de inteínas Modificaciones post-traduccionales

31 Procesamiento enzimático

32 Formación de puentes disulfuro

33 Cuatro grandes grupos Plegamiento de la proteína Procesamiento proteolítico Modificaciones químicas Separación de inteínas Modificaciones post-traduccionales

34 MPTFunción FosforilaciónSeñalización, activación Acetilación Estabilidad, interacción DNA-prots MetilaciónRegulación génica Acilación, modif. por ácidos grasos Localización y señalización celular Glicosilación Proteínas excretadas, reconocimiento y señalización celular Anclas GPI Fijación de enzimas y receptores a membrana Puentes S-SEstabilidad de proteínas UbiquitinaciónSeñal de destrucción SulfataciónModulador de interacciones

35 NombreSitioModificación AcetilaciónTerminal NH2-Replaced by CH 3 CONH- MiristilaciónTerminal NH2-Replaced by CH 3 (CH 2 ) 12 CONH- PalmitoilaciónTerminal NH2-Replaced by CH 3 (CH 2 ) 14 CONH-AmidaciónTerminal -COOHReplaced by -CONH 2 Enlaces disulfuro2 Cys -SHReplaced by -S-S- N-GlicosilaciónN-X-S/T O-GlicosilaciónS/T Sulfatación-OH of YReplaced by -OSO 3 H Fosforilación-OH of Y/S/TReplaced by -OPO 3 H 2 N-metilación-NH 2 of K/R/H/QReplaced by -NHCH 3 O-metilesterificación-COOH of E/DReplaced by -COOCH 3 Carboxilación-NH 2 of E/DReplaced by -NHOCH 3 Hidroxilación-NH 2 of P/K/DReplaced by -NHOH

36 MPTFunción FosforilaciónSeñalización, activación Acetilación Estabilidad, interacción DNA-prots MetilaciónRegulación génica Acilación, modif. por ácidos grasos Localización y señalización celular Glicosilación Proteínas excretadas, reconocimiento y señalización celular Anclas GPI Fijación de enzimas y receptores a membrana Puentes S-SEstabilidad de proteínas UbiquitinaciónSeñal de destrucción SulfataciónModulador de interacciones

37 C-manosil Trp Man Ser GlcNAc-1-P Man-1-P Fuc-1-P Xyl-1-P Fosfo-glicosil Glipiación C-term EthN-6-P-Man y sus enlaces característicosGlicosilación

38 Ancla GPI

39 O-glicosil Ser Glc FucNAc Xyl Gal Hyl Gal Hyp GlcNAc Gal Ara Tyr Glc Gal Thr Man GlcNAc Glc Gal Ser/Thr Man GlcNAc Pse Gal GalNAc Fuc DiAcTridH y sus enlaces característicos N-glicosil Asn Arg GlcNAc GalNAc Glc Rha Glc Glicosilación

40 La N-glicosilación

41 EnlaceEucariotasArqueasEubacterias N-glicosil+++ O-glicosil+++ C-manosilación+ Fosfoglicosil+ Glipiación++ Distribución filogenética

42 Y la glicosilación, es frecuente entre las proteínas? Apweiler et al., Biochim Biophys Acta. 1473:4-8. El 65% de las secuencias proteicas registradas en SWISS-PROT presentan consenso para N- glicosilación (NXS/T). Cada una de estas secuencias proteicas tendría 3.1 sitios de glicosilación.

43 La N-glicosilación Helenius, A. y Aebi, M Science. 291:

44 N-Glicosilación, un procesamiento compartamentalizado

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48 1.Membrane bound oligosaccharide-transferring enzyme 2.a-glucosidase I 3.a-glucosidase II 4.ER a-1,2 mannosidase 5.Golgi a-mannosidase 6.N-acetylglucosaminyltransferase I 7.Golgi a-mannosidase II 8.N-acetylglocosaminyltransferase II 9.Fucosyltransferase 10.Galactosyltransferase 11.Sialyltransferase I.N-acetylglucosaminyl phosphotransferase II.N-acetylglucosamine-1-phosphodiester a-N- acetylglucosaminidase

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52 Degradación de proteínas A)Degradación inespecífica en lisosomas B)Degradación específica dependiente de ATP mediada por ubiquitina en proteosomas 26S

53 E1 ubiquitin activating enzyme E2 ubiquitin-conjugating enzyme E3 ubiquitin-protein ligase

54 Proteasome/ Ubiquitination

55 Ubiquitin-Proteasome Pathway

56 Enzima Vida media (h) Ornitina descarboxilasa0.2 RNA polimerasa I1.3 Tirosina aminotransferasa2.0 Serina deshidratasa4.0 PEP carboxilasa5.0 Aldolasa 118 GAPDH130 Citocromo b130 LDH130 Citocromo c150 Vida media de algunas enzimas de higado de rata

57 Vida Media De Proteínas Citoplásmicas En Función De Sus Residuos N-terminales Reconocidos por E3 Residuo N-terminalVida media Estabilizadores Met, Ser, Ala Thr, Val, Gly, Cis > 20 hrs Desestabilizadores Ile, Glu~ 30 min Tyr, Gln~ 10 min Altamente desestabilizadores Phe, Leu, Asp Lys, Arg ~ 2 min

58 Dos vistas del proteasoma de levadura

59 Structure of clathrin. a single molecular complex Isolated coated vesicles

60 Vesícula recubierta de una reja de clatrina y adaptinas, la unidad básica de la jaula es un trisquelion

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