La descarga está en progreso. Por favor, espere

La descarga está en progreso. Por favor, espere

BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS UNLaM. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR.

Presentaciones similares


Presentación del tema: "BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS UNLaM. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR."— Transcripción de la presentación:

1 BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS UNLaM

2 DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR

3 ARN mensajero:

4

5 T T C arm D arm ARN de transferencia:

6 Ribosomas: ARN ribosomal + proteínas unidos por uniones iónicas ehidrofóbicas ARN ribosomal + proteínas unidos por uniones iónicas e hidrofóbicas

7 Ribosomas:

8 ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN: 1. Activación del aminoácido; 1. Activación del aminoácido; 2. Iniciación; 2. Iniciación; 3. Elongación; 3. Elongación; 4. Terminación; 4. Terminación; 5. Procesamiento postraduccional (maduración). 5. Procesamiento postraduccional (maduración).

9 Esquematizaci ó n de la traducci ó n:

10 Caracter í sticas generales de la traducci ó n: Caracter í sticas generales de la traducci ó n: El sentido de la traducción es de 5´ a 3´; El sentido de la traducción es de 5´ a 3´; Las proteínas son sintetizadas desde su extremo aminoterminal hacia el carboxilo terminal. Las proteínas son sintetizadas desde su extremo aminoterminal hacia el carboxilo terminal.

11 1. ACTIVACIÓN DEL AMINOÁCIDO: Primera etapa: Primera etapa: ENZ+ATP+AA ENZ-AA- AMP+PPi Segunda etapa: Segunda etapa: ENZ-AA-AMP+ARNt ENZ+AMP+ARNt-AA

12

13 Aminoacil-ARN t sintetasas: Las aminoacil-ARN t-sintetasas poseen 5 dominios funcionales: Las aminoacil-ARN t-sintetasas poseen 5 dominios funcionales: Reconocimiento del aminoácido (aa); Reconocimiento del aminoácido (aa); Fijación de ATP y activación del aa; Fijación de ATP y activación del aa; Reconocimiento del ARNt; Reconocimiento del ARNt; Fijación del aa activado sobre el ARNt; Fijación del aa activado sobre el ARNt; Eliminación de aa fijados por error. Eliminación de aa fijados por error.

14 Activaci ó n del amino á cido: Estructura de un aminoacil-ARNt: Estructura de un aminoacil-ARNt: O C C NH 3 + R ACCACC O CH 2.OH H Enlace éster ARNt 3´

15 2. TRADUCCION: 1. Iniciacion de la traducci ó n: FI 6 80 S 60 S 40 S FI 3

16 GTP + FI 2 + Met GTP + FI 2 + Met GTP – FI 2 – Met GTP – FI 2 – Met 2. Formación del complejo de entrada: Met FI 2 FI 3 GTP Complejo de entrada 40 S FI 3 Complejo ternario

17 3. Formación del complejo de iniciación 40 S: Met Met AUG GTP FI 2 FI 3 5´ 3´ Complejo de iniciación 40 S 40 S ARNmMet 5´3´ A U G FI 4

18 Met Met AUG GTP FI 2 FI 3 FI 4 5´ AUG Met P A GDP; FI 2, 3, 4 Complejo de iniciación 40 S Complejo funcional 80S 3´ ARNm 5´3´ 4. Formación del complejo de iniciación 80S:

19 3. ELONGACIÓN: AA - FE alfa – GTP AA - FE alfa – GTP Met AA Met AA AUG FE alfa; GDP + Pi

20 Fidelidad de la síntesis de la proteína: Esta depende de que cuando se halla formado un enlace peptídico, el lugar A esté ocupado por el aminoacil-ARNt apropiado. Este es el punto de no retorno. Esta depende de que cuando se halla formado un enlace peptídico, el lugar A esté ocupado por el aminoacil-ARNt apropiado. Este es el punto de no retorno. El excrutiño del correcto aa-ARNt es el ciclo GTPasa de EF-alfa (no se puede formar un enlace peptídico hasta que no se disocie el complejo y se hidrolice el GTP) El excrutiño del correcto aa-ARNt es el ciclo GTPasa de EF-alfa (no se puede formar un enlace peptídico hasta que no se disocie el complejo y se hidrolice el GTP)

21 Formación de la unión peptídica: El grupo CO.OH del metionilo es transferido al grupo amino del aminoacil- ARNt en el sitio A, formandose un peptidil-ARNt ubicado en el sitio A. El grupo CO.OH del metionilo es transferido al grupo amino del aminoacil- ARNt en el sitio A, formandose un peptidil-ARNt ubicado en el sitio A. Este reacción es llevada a cabo por la E. Peptidil-transferasa en la subunidad 60s ( requiere de aporte de energia de met-ARNt ) Este reacción es llevada a cabo por la E. Peptidil-transferasa en la subunidad 60s ( requiere de aporte de energia de met-ARNt )

22 3. ELONGACIÓN:

23 Elongación: El ARNt disociado se posiciona en el sitio E El ARNt disociado se posiciona en el sitio E Se produce la traslocación del peptidil-ARNt al sitio P, miéntras que el ARNm debe moverse un codón Se produce la traslocación del peptidil-ARNt al sitio P, miéntras que el ARNm debe moverse un codón Con la entrada del próximo aminoacil-ARNt al sitio A, el ARNt disociado unido al sitio E se libera mediante la hidrólisis del GTP y la intervención del factor del EF-2 (traslocasa) Con la entrada del próximo aminoacil-ARNt al sitio A, el ARNt disociado unido al sitio E se libera mediante la hidrólisis del GTP y la intervención del factor del EF-2 (traslocasa)

24 4. TERMINACIÓN: 4. TERMINACIÓN: Codones sin sentido

25 Terminación: EL factor de liberación (eRF) reconoce los codones sin sentido: EL factor de liberación (eRF) reconoce los codones sin sentido:UAA-UAG-UGA Esta reacción requiere GTP

26 Terminación: El factor de liberación con el GTP se une cerca del sitio A del ribosoma cuando se llega a un codón de terminación y bloquea la unión de un nuevo aminoacil-ARNt. Entonces la peptidil-transferasa actúa como hidrolasa. El factor de liberación con el GTP se une cerca del sitio A del ribosoma cuando se llega a un codón de terminación y bloquea la unión de un nuevo aminoacil-ARNt. Entonces la peptidil-transferasa actúa como hidrolasa.

27 MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES: Modificación de los extremos amino y carboxilo terminales; Modificación de los extremos amino y carboxilo terminales; Hidroxilación de prolina y lisina; Hidroxilación de prolina y lisina; Fosforilación del oxhidrilo de los resíduos de serina, treonina y fenilalanina; Fosforilación del oxhidrilo de los resíduos de serina, treonina y fenilalanina; Carboxilación sobre resíduos de aspartato y glutamato; Carboxilación sobre resíduos de aspartato y glutamato; Glicosilación; Glicosilación; Agregado de grupo prostético; Agregado de grupo prostético; Formación de puentes disulfuro. Formación de puentes disulfuro.

28 La información que determina el destino postraduccional reside en la estructura primaria de las proteínas… La información que determina el destino postraduccional reside en la estructura primaria de las proteínas…

29 POLISOMAS: Los polisomas libres son estructuras citoplasmáticas compuestas por un ARNm sobre el cual se encuentran múltiples ribosomas traduciendo una proteína.

30 Proteínas sintetizadas por polisomas libres: La función de los polisomas es sintetizar proteínas citoplasmáticas, algunas proteínas mitocondriales y algunas proteínas de membrana.

31 TRÁNSITO DE PROTEÍNAS:

32 SEÑALIZACON DE PROTEÍNAS PARA SU DEGRADACIÓN: Ubiquitina Es una proteína presente en células eucariotas. Su principal función es marcar otras proteínas para su destrucción, proceso que se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar, esta se mueve hacia el proteasoma, donde se lleva a cabo la proteólisis. Puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana.

33 REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA: Modificación del número y estructura de genes Modificación del número y estructura de genes Regulación de la transcripción Regulación de la transcripción Regulación post- transcripción Regulación post- transcripción Regulación a nivel de la traducción Regulación a nivel de la traducción Regulación post-traducción Regulación post-traducción

34 MUTACIÓN GENÉTICA: Puntual Transición o transversión Puntual Transición o transversión Adición o pérdida de bases Adición o pérdida de bases Estructural Deleción Estructural DeleciónDuplicaciónInversiónTraslocación

35 MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN


Descargar ppt "BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS UNLaM. DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR."

Presentaciones similares


Anuncios Google