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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Realizado por Chema Ariza.

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Presentación del tema: "AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Realizado por Chema Ariza."— Transcripción de la presentación:

1 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS Realizado por Chema Ariza

2 AMINOÁCIDOS Compuestos de bajo peso molecular Que se unen para formar proteínas Determina las propiedades químicas y biológicas Sólidos Solubles en agua Crsitalizables Incoloros/poco color Pto. Fusión > 200ºC EXISTEN 20 AMINOÁCIDOS PROTEICOS OTROS 150 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS HIDROFÍLICOS HIDRÓFOBOS IONIZACIÓN + IONIZACIÓN -

3 AMINOÁCIDOS PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS En disolución iones dipolares (híbridos) Se comportó como ácido ya que liberó un protón Se comportó como base ya que captó un protón Se comportó como ácido ya que liberó un protón PUNTO ISOELÉCTRICO Sustancias ANFÓTERAS

4 AMINOÁCIDOS Carbono asimétrico Actividad óptica Esta característica implica Estereoisomería (L –D) PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS Todos los Aas protéicos Son L Son sintetizados por enzimas que así lo hacen AMINOÁCIDOS ESENCIALES Sólo heterótrofos

5 AMINOÁCIDOS ¿Se pueden unir los Aas entre si? ¿Cómo lo hacen? Dipéptidos = 2 residuos Tripéptidos = 3 residuos Oligopéptidos < 50 residuos Polipéptidos > 50 residuos SEGÚN EL NÚMERO DE Aas ¿ Qué características presenta el enlace peptídico? Por convenio la secuencia De Aas se lee de izq. a dcha

6 EL ENLACE PEPTÍDICO Características Mirar péptidos y oligopéptidos de interés biológico (p.73) Gracias a este enlace peptídico se forman, por tanto, las proteínas

7 PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA Las proteínas se disponen tridimensionalmente en el espacio pudiendo adquirir distintos niveles de organización.

8 PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Depende de la capacidad de giro de los carbono α Encontramos diferentes modelos: α- Hélice El giro es hacia la derecha y gira 100º con respecto al anterior 3,6 residuos de Aas por vuelta. Observar la orientación de los grupos –C=O -NH y R La estabilidad depende de la presencia de Pro y de hidroxiPro impiden formación de PdH intracatenarios Lámina ß Son estructuras primarias de proteínas unidas por PdH intercatenarios Hélice de colágeno

9 PROTEÍNAS ESTRUCTURA TERCIARIA Disposición espacial de la proteína gracias a las UNIONES entre los grupos R. PdHAtracciones elestrostáticasAtracciones hidrofóbicasPuentes disulfuro VdW entre grupos Alifáticos Aromáticos Enlaces covalentes Entre grupos tiol (-SH) de Cys Esta disposición características y funciones biológicas de las proteínas ¿CÓMO ES LA ESTRUCTURA TERCIARIA? Dominios Sec Aas Regiones bisagra Los dominios suelen ser muy estables y pueden repetirse las mismas secuencias a lo largo de la evolución

10 PROTEÍNAS ESTRUCTURA CUATERNARIA Es la estructura que tienen las proteínas (tanto fibrosas como globulares) que están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas iguales o diferentes. SUBUNIDAD PROTÓMERO MONÓMERO

11 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Dependen básicamente de la naturaleza de los –R de los aminoácidos SOLUBILIDAD DESNATURALIZACIÓN ESPECIFICIDAD CAPACIDAD AMORTIGUADORA Grupos –R polares hacia exterior e hidrofóbicos hacia interior reacción con agua Prots fibrosas insolubles prots. Globulares solubles Formación nativa de una prot. es la conformación más estable, pero… pH, Tª, sust quimicas pérdida de estruct. 2ª, 3ª y 4ª pérdida de activ. Biológ. A veces puede ser reversible La más característica de proteínas Función Especie Posición de algunos Aas en la estructura 1ª determinará la estructura 4ª y su función Hay prots exclusivas de cada especie, aunque son comunes las PROT. HOMÓLOGAS INSULINA Presentan anfoterismo al igual que los Aas que la componen

12 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS FIBROSAS GLOBULARES Sólo Aas Ordenados en 1D Insolubles Estructurales Colágeno Miosina Queratinas Fibrina Elastina Cadenas compactas Solubles Act. biológica Actina Albúminas Globulinas Histonas y protaminas CROMOPROTEÍNAS NUCLEOPROTEÍNAS GLUCOPROTEÍNAS FOSFOPROTEÍNAS LIPOPROTEÍNAS LDL HDL Grupo prostético

13 Ejemplos de heteroproteínas

14 DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS TAREA VUESTRA. HACEROS UNA TABLA CON EJEMPLOS Y PREGUNTAREMOS LAS DUDAS EL PRÓXIMO DÍA -RESERVA -TRANSPORTE -CONTRÁCTIL -PROTECTORA O DEFENSIVA -TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES -HORMONAL -ESTRUCTURAL - ENZIMÁTICA ENZIMÁTICA -HOMEOSTÁTICA -RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QUÍMICAS IMPORTANTE

15 ENZIMAS Proteínas que catalizan reacciones BIO químicas de manera muy específica Ribonucleoproteínas Ribozimas Reconocimiento estérico Se comportan como otros catalizadores ya que: Disminuyen la energía de activación aceleran la reacción No modifican la variación de energía libre sólo aceleran No modifican el equilibrio Se liberan al terminar la reacción sin cambiar en absoluto La actividad de las enzimas se puede ver afectada por algunos factores. VEAMOS ALGUNOS DE ELLOS

16 INFLUENCIA DEL pH Y LA Tª EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ¿CÓMO PUEDE INFLUIR LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA? Las enzimas, en lo seres vivos se inactivan entre los 50-60ºC Cambios conformacionales ¿CÓMO PUEDE INFLUIR EL pH EN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA? Cada enzima tiene su pH óptimo Los cambios de pH provocan alteraciones en las cargas de las proteínas alteración estructura terciaria.

17 HOLOENZIMAS Son enzimas que para poder realizar su función se asocian con otras moléculas no protéicas Por lo tanto, una HOLOENZIMA Parte protéica APOENZIMA Parte no protéica COFACTOR (de él depende la act. de la enz.) IONES METÁLICOS Zn 2+ Ca 2+ Fe 2+ Mg 2+ MOLÉC. ÓRG. COMPLEJAS Unión débil al apoenzima: COENZIMAS : NAD +, FAD, NADP + Unión fuerte al apoenzima: GRUPO PROSTÉTICO : Grupo hemo de la catalasa.

18 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS Diversos criterios a lo largo de la historia. ACTUALMENTE Atendiendo a reacción que catalizan.

19 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS Diversos criterios a lo largo de la historia. ACTUALMENTE Atendiendo a reacción que catalizan.

20 LA REACCIÓN ENZIMÁTICA ¿Cuál es una de las características más destacable de las enzimas? ESPECIFICIDAD Debido a la conformación 3D del centro activo. Unión a un sustrato determinado La actividad enzimática se ve regulada o modulada por diversos mecanismo celulares que activan o inhiben su acción y así se controlan los procesos. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible o competitiva Irreversible o no competitiva

21 LA REACCIÓN ENZIMÁTICA ALOSTERISMO CINÉTICA ENZIMÁTICA Una enzima tiene un límite en cuanto a cantidad de sustrato que puede transformar por unidad de tiempo Un valor pequeño de la Km podría indicar una unión muy estrecha ES Para muchas enzimas la KM mide la intensidad de unión ES ENTENDAMOS LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA


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