Proteínas y Enzimas Colegio Hispano Americano

Presentación del tema: "Proteínas y Enzimas Colegio Hispano Americano"— Transcripción de la presentación:

1 Proteínas y Enzimas Colegio Hispano Americano
Depto. De Ciencias – Biología Nivel: 4to medio

2 Características C, H, O y N; aunque a veces S , P, Fe, Cu, Mg e I.
Alto peso molecular Unidad estructural: Aminoácido.

3 Ejemplos de aminoácidos
Ácido Glutámico

4 Clasificación de proteínas según aminoácido (radical)
Radical Hidrofóbico Radical hidrofílicos polares con carga positiva polares con carga negativa

5 Consumir

6 porotos

7 Enlace Peptídico

8 Las proteínas las consumimos en:
Carnes, Leche, Huevos, Cereales, legumbres y Frutos Secos.

9 Tabla 1: Funciones de las proteínas
Función Ejemplo Estructural Colágeno de la piel; queratina del pelo, uñas y cuernos; tubulina en citoesqueleto Contráctil Actina y miosina en los músculos Inmunitaria Inmunoglobulinas o anticuerpos producidos por los linfocitos B Mensajera Hormona del crecimiento, Histamina Reserva Albúmina presente en el huevo, caseína de la leche Transporte Hemoglobina que transporta oxígeno Catalítica Enzimas: catalizan reacciones químicas celulares, ATP sintetasa

10 Niveles estructurales de los polipéptidos

11 Niveles de Organización de las Proteínas
Estructura primaria

12 Estructura Secundaria
Puentes de H+ Las proteínas colocan sus aminoácidos con grupos hidrofóbicos hacia el interior y los aminoácidos con grupos hidrofílicos hacia el exterior

13

14

15 Estructura secundaria tipo beta
Proteínas que interaccionan con el ADN

16 Estructura terciaria Estructuras tridimensionales regulares que se forman al plegarse las estructuras secundarias sobre sí mismas. Los puentes disulfuro que se forman entre dos cisteínas juntan partes de un solo péptido que, de otra manera, quedarían distantes.

17 Insulina Mioglobina Queratina

18 MIOGLOBINA

19 Estructura cuaternaria

20 HEMOGLOBINA

21 Estructura cuaternaria

22 Desnaturalización: Alteración de la estructura secundaria y terciaria de una proteína (sin romper los enlaces peptídicos entre los aminoácidos), perdiendo ésta su función.

23 Desnaturalización por calor, rayos UV, soluciones ácidas o saladas y agentes reductores (ej: beta-mercaptoetanol)

24 1.- ¿Cuál (es) de los siguientes Organelos celulares contiene proteínas en su interior?
I) Núcleo. II) Retículo endoplásmico liso (REL). III) Retículo endoplásmico rugoso (RER). A) sólo I B) sólo II C) sólo III D) sólo I y II E) I, II y III Clave: E Habilidad cognitiva: Comprensión.

25 Enzimas Proteínas que participan acelerando la velocidad de reacciones del metabolismo.

26 Energía de Activación

27

28

29

30 Catalizador Cualquier sustancia que influye sobre la velocidad de las reacciones químicas. Catalizador negativo: Retarda Catalizador positivo: Acelera Los catalizadores biológicos (célula): Enzimas.

31 Configuración enzimática: Relación enzima-sustrato
Forma tridimensional depende su actividad catalítica E+S *sitio activo

32

33 Factores que regulan la velocidad de reacción

34

35

36

37

38

39 La actividad de ciertas enzimas requiere, en ciertos casos, de la presencia de otras moléculas:
Cofactores: No orgánicas (Zn++, Cu+, Mn++, Mg+, K+,Fe+ y Na+). Coenzimas: Orgánicas y/o no proteicas, (ATP y el NAD).

40 Regulación Enzimática

41 Retroalimentación negativa
El mismo producto acumulado inhibe a una enzima que participa en su síntesis, o bien activa una enzima que cataliza reacciones distintas a partir de los mismos sustratos

42 Inhibición no competitiva: efecto alostérico
La unión de una molécula reguladora altera el sitio activo y hace a la enzima menos compatible con su sustrato

43 Inhibición Competitiva
En la inhibición competitiva, una molécula parecida al sustrato encaja en el sitio activo e impide la entrada del sustrato.

44 Regulación enzimática por regulación alostérica y por inhibición competitiva

45